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- EMDB-72124: MS2 bacteriophage coat protein with waters modeled -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-72124
タイトルMS2 bacteriophage coat protein with waters modeled
マップデータSharpened map, output from CryoSPARC non-uniform refinement.
試料
  • 複合体: Escherichia phage MS2 capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein
  • リガンド: water
キーワードBacteriophage / VLP / MS2 / VIRUS
機能・相同性negative regulation of viral translation / Levivirus coat protein / Levivirus coat protein / Bacteriophage RNA-type, capsid / T=3 icosahedral viral capsid / structural molecule activity / RNA binding / identical protein binding / Capsid protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage MS2 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Zimanyi CM / Bobe D / Jenkins MC / Kopylov M
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
Simons FoundationSF349247 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI148382 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA247484 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: Overcoming air-water interface-induced artifacts in Cryo-EM with protein nanocrates.
著者: Matthew C Jenkins / Daija Bobe / Jake D Johnston / Jonah Cheung / Akira Karasawa / Christina M Zimanyi / Ömer Dermanci / M G Finn / Alex de Marco / Mykhailo Kopylov /
要旨: Contact with the air-water interface can bias the orientation of macromolecules during cryo-EM sample preparation, leading to uneven sample distribution, preferred orientation, and damage to the ...Contact with the air-water interface can bias the orientation of macromolecules during cryo-EM sample preparation, leading to uneven sample distribution, preferred orientation, and damage to the molecules of interest. To prevent this, we describe a method to encapsulate target proteins within highly hydrophilic, structurally homogeneous, and stable protein shells, which we refer to as "nanocrates" for this purpose. Here, we describe packaging, data acquisition, and reconstruction of three proof-of-principle examples, each illuminating a different aspect of the method: apoferritin (ApoF, demonstrating high-resolution), thyroglobulin (Tg, solving a known preferred orientation problem), and 7,8-dihydroneopterin aldolase (DHNA, a structure previously uncharacterized by cryo-EM).
履歴
登録2025年8月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月27日-
マップ公開2025年8月27日-
更新2026年3月11日-
現状2026年3月11日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_72124.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_72124.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map, output from CryoSPARC non-uniform refinement.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 480 pix.
= 397.92 Å		0.83 Å/pix.
x 480 pix.
= 397.92 Å		0.83 Å/pix.
x 480 pix.
= 397.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.829 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.65
最小 - 最大-0.90712833 - 3.2598372
平均 (標準偏差)0.01786455 (±0.15010376)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 397.91998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_72124_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Unsharpened map, output from CryoSPARC non-uniform refinement.

ファイルemd_72124_additional_1.map
注釈Unsharpened map, output from CryoSPARC non-uniform refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unsharpened half map, output from CryoSPARC non-uniform refinement.

ファイルemd_72124_half_map_1.map
注釈Unsharpened half map, output from CryoSPARC non-uniform refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unsharpened half map, output from CryoSPARC non-uniform refinement.

ファイルemd_72124_half_map_2.map
注釈Unsharpened half map, output from CryoSPARC non-uniform refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Escherichia phage MS2 capsid protein

全体名称: Escherichia phage MS2 capsid protein
要素
  • 複合体: Escherichia phage MS2 capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein
  • リガンド: water

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超分子 #1: Escherichia phage MS2 capsid protein

超分子名称: Escherichia phage MS2 capsid protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / 詳細: Purified after recombinant expression in E. coli.
由来(天然)生物種: Escherichia phage MS2 (ファージ)

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分子 #1: Capsid protein

分子名称: Capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage MS2 (ファージ)
分子量理論値: 13.738464 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
ASNFTQFVLV DNGGTGDVTV APSNFANGVA EWISSNSRSQ AYKVTCSVRQ SSAQNRKYTI KVEVPKVATQ TVGGVELPVA AWRSYLNME LTIPIFATNS DCELIVKAMQ GLLKDGNPIP SAIAANSGIY

UniProtKB: Capsid protein

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 265 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8.5 / 詳細: 100 mM Tris-HCl [pH 8.5], 80 mM KCl, 10 mM MgCl2
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 7 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4960 / 平均露光時間: 1.2 sec. / 平均電子線量: 52.36 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 233748
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 1.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 106754
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

9q1b


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-9q1d:
MS2 bacteriophage coat protein with waters modeled

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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