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万見
- EMDB-71909: Structure of AP-2 bound to the dileucine motif of CCDC32; combined map -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-71909
タイトルStructure of AP-2 bound to the dileucine motif of CCDC32; combined map
マップデータdeepEMhancer sharpened map
試料
  • 複合体: Structure of AP-2 bound to the dileucine motif of CCDC32; combined map
    • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit alpha-2
    • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: Coiled-coil domain-containing protein 32
    • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit mu
    • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit sigma
キーワードClathin / AP-2 adaptor complex / CCDC32 / assembly chaperone / ENDOCYTOSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / regulation of clathrin-dependent endocytosis / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation ...Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / regulation of clathrin-dependent endocytosis / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / Retrograde neurotrophin signalling / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / head development / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / clathrin coat / cardiac septum development / clathrin adaptor complex / VLDLR internalisation and degradation / MHC class II antigen presentation / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / Recycling pathway of L1 / regulation of vesicle size / postsynaptic endocytic zone / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / cilium organization / Recycling pathway of L1 / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / membrane coat / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin coat assembly / Clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / clathrin-cargo adaptor activity / vesicle budding from membrane / clathrin-dependent endocytosis / MHC class II antigen presentation / signal sequence binding / coronary vasculature development / positive regulation of protein localization to membrane / neurotransmitter secretion / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / ventricular septum development / aorta development / low-density lipoprotein particle receptor binding / clathrin binding / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of receptor internalization / positive regulation of endocytosis / negative regulation of protein localization to plasma membrane / synaptic vesicle endocytosis / vesicle-mediated transport / Neutrophil degranulation / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol binding / secretory granule / protein serine/threonine kinase binding / kidney development / intracellular protein transport / receptor internalization / cytoplasmic side of plasma membrane / kinase binding / disordered domain specific binding / synaptic vesicle / heart development / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / transmembrane transporter binding / postsynapse / protein domain specific binding / synapse / lipid binding / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / mitochondrion / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Coiled-coil domain containing protein 32 / Coiled-coil domain containing 32 / AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain ...Coiled-coil domain containing protein 32 / Coiled-coil domain containing 32 / AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Adaptor protein complex, sigma subunit / : / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / Clathrin adaptor complex, small chain / Clathrin adaptor complexes small chain signature. / AP complex subunit beta / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family / Clathrin adaptor complex small chain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Adaptin N terminal region / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Longin-like domain superfamily / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
AP-2 complex subunit alpha-2 / AP-2 complex subunit sigma / AP-2 complex subunit mu / Coiled-coil domain-containing protein 32 / AP-2 complex subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.64 Å
データ登録者Baker RW / Kikkawa M / Sloan DE / Yanagisawa H
資金援助 米国, 日本, 7件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM150960 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)F31DE034311 米国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)SP24007 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21H04762 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21H05248 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP24ama121002 日本
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30CA016086 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of AP-2 bound to the dileucine motif of CCDC32; combined map
著者: Baker RW / Kikkawa M / Sloan DE / Yanagisawa H
履歴
登録2025年8月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年4月8日-
マップ公開2026年4月8日-
更新2026年4月8日-
現状2026年4月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_71909.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_71909.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈deepEMhancer sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.88 Å/pix.
x 300 pix.
= 262.8 Å		0.88 Å/pix.
x 300 pix.
= 262.8 Å		0.88 Å/pix.
x 300 pix.
= 262.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.876 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.0017847193 - 1.6414196
平均 (標準偏差)0.0011871132 (±0.0232792)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 262.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: B-factor sharpened map

ファイルemd_71909_additional_1.map
注釈B-factor sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_71909_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_71909_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Structure of AP-2 bound to the dileucine motif of CCDC32; combined map

全体名称: Structure of AP-2 bound to the dileucine motif of CCDC32; combined map
要素
  • 複合体: Structure of AP-2 bound to the dileucine motif of CCDC32; combined map
    • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit alpha-2
    • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: Coiled-coil domain-containing protein 32
    • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit mu
    • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit sigma

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超分子 #1: Structure of AP-2 bound to the dileucine motif of CCDC32; combined map

超分子名称: Structure of AP-2 bound to the dileucine motif of CCDC32; combined map
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: AP-2 complex subunit alpha-2

分子名称: AP-2 complex subunit alpha-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 68.855344 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GMRGLAVFIS DIRNCKSKEA EIKRINKELA NIRSKFKGDK ALDGYSKKKY VCKLLFIFLL GHDIDFGHME AVNLLSSNRY TEKQIGYLF ISVLVNSNSE LIRLINNAIK NDLASRNPTF MGLALHCIAN VGSREMAEAF AGEIPKILVA GDTMDSVKQS A ALCLLRLY ...文字列:
GMRGLAVFIS DIRNCKSKEA EIKRINKELA NIRSKFKGDK ALDGYSKKKY VCKLLFIFLL GHDIDFGHME AVNLLSSNRY TEKQIGYLF ISVLVNSNSE LIRLINNAIK NDLASRNPTF MGLALHCIAN VGSREMAEAF AGEIPKILVA GDTMDSVKQS A ALCLLRLY RTSPDLVPMG DWTSRVVHLL NDQHLGVVTA ATSLITTLAQ KNPEEFKTSV SLAVSRLSRI VTSASTDLQD YT YYFVPAP WLSVKLLRLL QCYPPPEDPA VRGRLTECLE TILNKAQEPP KSKKVQHSNA KNAVLFEAIS LIIHHDSEPN LLV RACNQL GQFLQHRETN LRYLALESMC TLASSEFSHE AVKTHIETVI NALKTERDVS VRQRAVDLLY AMCDRSNAQQ IVAE MLSYL ETADYSIREE IVLKVAILAE KYAVDYTWYV DTILNLIRIA GDYVSEEVWY RVIQIVINRD DVQGYAAKTV FEALQ APAC HENLVKVGGY ILGEFGNLIA GDPRSSPLIQ FNLLHSKFHL CSVPTRALLL STYIKFVNLF PEVKATIQDV LRSDSQ LKN ADVELQQRAV EYLRLSTVAS TDILATVLEE MPPFPERESS ILAKLKKKKG

UniProtKB: AP-2 complex subunit alpha-2

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分子 #2: AP-2 complex subunit beta

分子名称: AP-2 complex subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 63.009793 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: KKEKRKEAVK KVIAAMTVGK DVSSLFPDVV NCMQTDNLEL KKLVYLYLMN YAKSQPDMAI MAVNSFVKDC EDPNPLIRAL AVRTMGCIR VDKITEYLCE PLRKCLKDED PYVRKTAAVC VAKLHDINAQ MVEDQGFLDS LRDLIADSNP MVVANAVAAL S EISESHPN ...文字列:
KKEKRKEAVK KVIAAMTVGK DVSSLFPDVV NCMQTDNLEL KKLVYLYLMN YAKSQPDMAI MAVNSFVKDC EDPNPLIRAL AVRTMGCIR VDKITEYLCE PLRKCLKDED PYVRKTAAVC VAKLHDINAQ MVEDQGFLDS LRDLIADSNP MVVANAVAAL S EISESHPN SNLLDLNPQN INKLLTALNE CTEWGQIFIL DCLSNYNPKD DREAQSICER VTPRLSHANS AVVLSAVKVL MK FLELLPK DSDYYNMLLK KLAPPLVTLL SGEPEVQYVA LRNINLIVQK RPEILKQEIK VFFVKYNDPI YVKLEKLDIM IRL ASQANI AQVLAELKEY ATEVDVDFVR KAVRAIGRCA IKVEQSAERC VSTLLDLIQT KVNYVVQEAI VVIRDIFRKY PNKY ESIIA TLCENLDSLD EPDARAAMIW IVGEYAERID NADELLESFL EGFHDESTQV QLTLLTAIVK LFLKKPSETQ ELVQQ VLSL ATQDSDNPDL RDRGYIYWRL LSTDPVTAKE VVLSEKPLIS EETDLIEPTL LDELICHIGS LASVYHKPPN AFV

UniProtKB: AP-2 complex subunit beta

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分子 #3: Coiled-coil domain-containing protein 32

分子名称: Coiled-coil domain-containing protein 32 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 1.259403 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
STEEVQFLIP P

UniProtKB: Coiled-coil domain-containing protein 32

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分子 #4: AP-2 complex subunit mu

分子名称: AP-2 complex subunit mu / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 15.518836 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MIGGLFIYNH KGEVLISRVY RDDIGRNAVD AFRVNVIHAR QQVRSPVTNI ARTSFFHVKR SNIWLAAVTK QNVNAAMVFE FLYKMCDVM AAYFGKISEE NIKNNFVLIY ELLDEILDFG YPQNSETGAL KTFITQ

UniProtKB: AP-2 complex subunit mu

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分子 #5: AP-2 complex subunit sigma

分子名称: AP-2 complex subunit sigma / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 16.909572 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MIRFILIQNR AGKTRLAKWY MQFDDDEKQK LIEEVHAVVT VRDAKHTNFV EFRNFKIIYR RYAGLYFCIC VDVNDNNLAY LEAIHNFVE VLNEYFHNVC ELDLVFNFYK VYTVVDEMFL AGEIRETSQT KVLKQLLMLQ SL

UniProtKB: AP-2 complex subunit sigma

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 31860 / 平均露光時間: 2.6 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 80000

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab-initio model generation in cryosparc
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.64 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア: (名称: cryoSPARC (ver. 4.6), PHENIX)
詳細: Non-uniform refinement; combine maps using phenix.combine_focused_maps
使用した粒子像数: 503371
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
得られたモデル

PDB-9pwb:
Structure of AP-2 bound to the dileucine motif of CCDC32; combined map

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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