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- EMDB-71239: cryo-EM structure of Vibrio effector VopV fragment bound to skele... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-71239
タイトルcryo-EM structure of Vibrio effector VopV fragment bound to skeletal alpha F-actin
マップデータTo better reflect the helical symmetry and reliably build a multi-subunit model the original cryoSPARC volume was input into IHRSR's himpose to generate an extended helical volume.
試料
  • 複合体: VopV fragment bund to skelteal muscle F-actin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Vibrio VopV
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: water
キーワードT3SS / actin binding / Vibrio effector proteins / actin isoforms / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / skeletal muscle myofibril / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament ...cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / skeletal muscle myofibril / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / actin filament / filopodium / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Kreutzberger MA / Kudryashova E / Egelman EH / Kudryashov DS
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM114666 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM122510 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2025
タイトル: Actin isoform-specific interactions revealed by Vibrio VopV actin-binding repeat
著者: Kudryashova E / Kreutzberger MAB / Niedzialkowska E / Dong S / Egelman EH / Kudryashov DS
履歴
登録2025年6月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月19日-
マップ公開2025年11月19日-
更新2025年11月19日-
現状2025年11月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_71239.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_71239.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 200 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈To better reflect the helical symmetry and reliably build a multi-subunit model the original cryoSPARC volume was input into IHRSR's himpose to generate an extended helical volume.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 424.96 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 265.6 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 265.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06
最小 - 最大-0.20643026 - 0.46915033
平均 (標準偏差)0.0024910704 (±0.02100007)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-160-160-256
サイズ320320512
Spacing320320512
セルA: 265.6 Å / B: 265.6 Å / C: 424.96002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_71239_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: cryoSPARC map from which primary map was generated...

ファイルemd_71239_additional_1.map
注釈cryoSPARC map from which primary map was generated using IHRSR's himpose.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: cryoSPARC half map A

ファイルemd_71239_half_map_1.map
注釈cryoSPARC half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: cryoSPARC half map B

ファイルemd_71239_half_map_2.map
注釈cryoSPARC half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : VopV fragment bund to skelteal muscle F-actin

全体名称: VopV fragment bund to skelteal muscle F-actin
要素
  • 複合体: VopV fragment bund to skelteal muscle F-actin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Vibrio VopV
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: water

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超分子 #1: VopV fragment bund to skelteal muscle F-actin

超分子名称: VopV fragment bund to skelteal muscle F-actin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 41.50332 KDa
組換発現生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
配列文字列: ETTALVCDNG SGLVKAGFAG DDAPRAVFPS IVGRPRHQGV MVGMGQKDSY VGDEAQSKRG ILTLKYPIEH GIITNWDDME KIWHHTFYN ELRVAPEEHP TLLTEAPLNP KANREKMTQI MFETFNVPAM YVAIQAVLSL YASGRTTGIV LDSGDGVTHN V PIYEGYAL ...文字列:
ETTALVCDNG SGLVKAGFAG DDAPRAVFPS IVGRPRHQGV MVGMGQKDSY VGDEAQSKRG ILTLKYPIEH GIITNWDDME KIWHHTFYN ELRVAPEEHP TLLTEAPLNP KANREKMTQI MFETFNVPAM YVAIQAVLSL YASGRTTGIV LDSGDGVTHN V PIYEGYAL PHAIMRLDLA GRDLTDYLMK ILTERGYSFV TTAEREIVRD IKEKLCYVAL DFENEMATAA SSSSLEKSYE LP DGQVITI GNERFRCPET LFQPSFIGME SAGIHETTYN SIMKCDIDIR KDLYANNVMS GGTTMYPGIA DRMQKEITAL APS TMKIKI IAPPERKYSV WIGGSILASL STFQQMWITK QEYDEAGPSI VHRKCF

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #2: Vibrio VopV

分子名称: Vibrio VopV / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vibrio cholerae (コレラ菌)
分子量理論値: 5.258903 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
KKWPEVKIPA RIITTSGNAS VDGNPGYRPT RVDSNGETMG YEMRDRV

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 11 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 11 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 11 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 300.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.53 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.66 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア: (名称: cryoSPARC, IHRSR)
詳細: Helical refinement was performed in cryoSPARC. This map was then low pass filtered to 3.8 angstroms in cryoSPARC. Helical symmetry was then uniformly imposed on this map using the himpose ...詳細: Helical refinement was performed in cryoSPARC. This map was then low pass filtered to 3.8 angstroms in cryoSPARC. Helical symmetry was then uniformly imposed on this map using the himpose function in IHRSR. This allowed for easier model building and interpretation of the density map.
使用した粒子像数: 73851
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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