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万見
- EMDB-71108: Atomic structure of vibrio effector fragment VopV bound to Beta-c... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-71108
タイトルAtomic structure of vibrio effector fragment VopV bound to Beta-cytoplasmic/gamma1-cytoplasmic F-actin
マップデータMap with helical symmetry imposed over longer distance
試料
  • 複合体: F-actin (75/25 Beta/Gamma) with bound VopV
    • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1
    • タンパク質・ペプチド: VopV
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: water
キーワードactin / Vibrio / effector proteins / T3SS / cryo-EM / actin isoforms / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of norepinephrine uptake / bBAF complex / Formation of the embryonic stem cell BAF (esBAF) complex / cellular response to cytochalasin B / npBAF complex / brahma complex / nBAF complex / Formation of the canonical BAF (cBAF) complex / regulation of transepithelial transport / Formation of neuronal progenitor and neuronal BAF (npBAF and nBAF) ...positive regulation of norepinephrine uptake / bBAF complex / Formation of the embryonic stem cell BAF (esBAF) complex / cellular response to cytochalasin B / npBAF complex / brahma complex / nBAF complex / Formation of the canonical BAF (cBAF) complex / regulation of transepithelial transport / Formation of neuronal progenitor and neuronal BAF (npBAF and nBAF) / morphogenesis of a polarized epithelium / Formation of the polybromo-BAF (pBAF) complex / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Gap junction degradation / Formation of the non-canonical BAF (ncBAF) complex / GBAF complex / regulation of G0 to G1 transition / protein localization to adherens junction / Cell-extracellular matrix interactions / dense body / Folding of actin by CCT/TriC / Tat protein binding / postsynaptic actin cytoskeleton / RSC-type complex / Regulation of CDH1 Function / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / Adherens junctions interactions / RHOF GTPase cycle / adherens junction assembly / apical protein localization / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / tight junction / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / positive regulation of T cell differentiation / apical junction complex / positive regulation of double-strand break repair / maintenance of blood-brain barrier / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / positive regulation of stem cell population maintenance / NuA4 histone acetyltransferase complex / establishment or maintenance of cell polarity / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Recycling pathway of L1 / cortical cytoskeleton / nitric-oxide synthase binding / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / brush border / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of cell differentiation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of myoblast differentiation / kinesin binding / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / EPHB-mediated forward signaling / cytoskeleton organization / axonogenesis / substantia nigra development / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / actin filament / adherens junction / positive regulation of cell differentiation / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / cell motility / RHO GTPases Activate Formins / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / structural constituent of cytoskeleton / kinetochore / platelet aggregation / DNA Damage Recognition in GG-NER / tau protein binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Schaffer collateral - CA1 synapse / nuclear matrix / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / cell-cell junction / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / UCH proteinases / nucleosome
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio parahaemolyticus (腸炎ビブリオ) / Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Kreutzberger MA / Kudryashova E / Egelman EH / Kudryashov DS
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM122510 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM114666 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Actin isoform-specific interactions revealed by VopV actin-binding repeats.
著者: Elena Kudryashova / Mark A B Kreutzberger / Ewa Niedzialkowska / Songyu Dong / Dmitri S Kudryashov / Edward H Egelman /
要旨: Despite an evolutionary separation of over 300 Mya, there are no amino acid substitutions in certain actin isoforms from reptiles to mammals. What divergence that does exist between different actin ...Despite an evolutionary separation of over 300 Mya, there are no amino acid substitutions in certain actin isoforms from reptiles to mammals. What divergence that does exist between different actin isoforms is primarily tissue-specific, rather than species-specific. Sorting of actin isoforms into distinct cellular compartments is believed to be controlled by actin-binding proteins (ABPs), but little is known about how ABPs can differentiate between actin isoforms. We show that the actin-binding repeat (ABR) of the effector VopV binds to cytoplasmic actin in a unique mode with a low nanomolar affinity, over a thousand times stronger than to muscle actin. Actin mutagenesis and cryo-EM reconstructions reveal that isoform-specific residues of previously unassigned function deep in the cleft between the two actin protofilament strands determine this selectivity. These results suggest a mechanism of highly selective, isoform-specific interactions between actin and its partners, and have broad implications for understanding the evolution of actin. Furthermore, our findings have implications in the pathogenesis of , whose invasion of intestinal epithelial cells relies on the interaction of VopV with cytoplasmic F-actin.
履歴
登録2025年6月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月19日-
マップ公開2025年11月19日-
更新2025年12月10日-
現状2025年12月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_71108.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_71108.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 200 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map with helical symmetry imposed over longer distance
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 424.96 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 265.6 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 265.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.307
最小 - 最大-0.6972688 - 1.191848
平均 (標準偏差)0.0020643503 (±0.045403033)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-160-160-256
サイズ320320512
Spacing320320512
セルA: 265.6 Å / B: 265.6 Å / C: 424.96002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_71108_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_71108_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_71108_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : F-actin (75/25 Beta/Gamma) with bound VopV

全体名称: F-actin (75/25 Beta/Gamma) with bound VopV
要素
  • 複合体: F-actin (75/25 Beta/Gamma) with bound VopV
    • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1
    • タンパク質・ペプチド: VopV
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: water

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超分子 #1: F-actin (75/25 Beta/Gamma) with bound VopV

超分子名称: F-actin (75/25 Beta/Gamma) with bound VopV / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Vibrio parahaemolyticus (腸炎ビブリオ)

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分子 #1: Actin, cytoplasmic 1

分子名称: Actin, cytoplasmic 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.79568 KDa
組換発現生物種: Komagataella pastoris (菌類)
配列文字列: MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GIV TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSG DG ...文字列:
MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GIV TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSG DG VTHTVPIYEG YALPHAILRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFTTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFEQEMA TAASSSSL E KSYELPDGQV ITIGNERFRC PEALFQPSFL GMESCGIHET TFNSIMKCDV DIRKDLYANT VLSGGTTMYP GIADRMQKE ITALAPSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ISKQEYDESG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, cytoplasmic 1

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分子 #2: VopV

分子名称: VopV / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vibrio parahaemolyticus (腸炎ビブリオ)
分子量理論値: 244.355438 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MINSLNIQNT GSISELGQSP NLTINSAPAP SVLPRSEALA NSNDVLPSAV TAQDSCFEQG EEKLTENNNV NKPAKNKKVN CKSNKYNNK TKAKTHLAAI AGATTLGAVL APFTGGLSLL PTAFVVLFGN ASALAMYGGS EFFLGQNAIN KEEVPKDKLK E KETPETAL ...文字列:
MINSLNIQNT GSISELGQSP NLTINSAPAP SVLPRSEALA NSNDVLPSAV TAQDSCFEQG EEKLTENNNV NKPAKNKKVN CKSNKYNNK TKAKTHLAAI AGATTLGAVL APFTGGLSLL PTAFVVLFGN ASALAMYGGS EFFLGQNAIN KEEVPKDKLK E KETPETAL KRTPERPIFP RYLERRTHFD EVDGLKRNGP DSFNVTNNYY SPTFNINVGD YFFNNQTNNR DESKAEDKPF AE SAAQSDV SSQTTTLFDE AIQNMGQLQV VDVSEISPDT LFSEVTDHAT NIGTEDTVDN LLGALESCHL QSGQAKLVKV TLE GGLQAY LGGISDDTAD ALPPVVTENV TSSPVKKWPE VKIPARIITT SGNASVDGNP GYRPTRVDSN GETMGYEMRD RVSS SSTPS QSTATSSKGS VNTERSATQT GTPAQADSTK GVEPNVSTPE QKPSADASNG EPTSVQGKTS EGIDSGVGTP ESTPS MDAA TGEPNTADDK HAVGESTPTH ESGESVASVE SEPASSGPAK RWPEVKTPAR VITSAGNASV DGNPGYRPTR VDSNGE TMG YEMRDRVSSS STPSPSTAPS SKGSVNAEGN APQTGTPAQA GSSKGVEPNV ATPEQKPSAD VSSGEPTSAQ GNASEGI DS GVATPEQKPS ADAFSGEPTS AQGNASEGID AGVATPEQKP SMGASSGEPT SAQGNASEGT DSGVGTPEST PSVDAATG E PNTADDKNAV GESTPTHESG ESVPSVESEQ ASSGPAKRWP EVKTPARVIT SAGNASIDGN PGYRPTRVDS NGETMGYEM RDRVPASSTP SASTGPSSKG SVNAEGNAPQ TGTPAQAGSS KGVEPNVATP EQKPSADASS GEPTAAQGNA SEGIDSGVGT PESTPSVDA ATGEPNTADD KNAVGESTPT HESGESVPSV ESEQASSGPA KRWPEVKTPA RVITSAGNAS IDGNPGYRPT R VDSNGETM GYEMRDRVPA SSTPSPSSAP SSNGSVNAEG NAPQTGTPTQ AGSSNVEPSV ATPEQKPSAD ASSGEPISTQ GN APESIDS GVATPEQKPS AEASSGEPTS AQGNASEGID SGVDTPESTP SVDAATGEPN TADNKNAAGE STPSVEPEQA PSG PAKRWP EVKTPARVIT SAGNASIDGN PGYRPTRVDS NGETMGYEMR DRVPASSTPS ASTAPSSKGS VNAEGNAPQT GTPA QAGSA NVEPKVATPE QKTSADVSRG EPTLTQGNAP EGIDSGVATP EQKPSVSGST DEPTLAQGNA PEGIDAGVST PESTP SVDA ATGEPNTADD KNAAGESIPT LAEGATPTHE SGESVPSVEP EQTSSGPAKR WPEVKTPARV ITSAGNASID GNPGYR PTR VDSNGETMGY EMRDRVPASS TPSASTAASS KGSVNAEGNA PQTGTPAQAG SSNVEPSVAT PEQKPSADAF SGEPTSA QG NAPEGIDAGV STPESTPSVD AATGEPNTAD DKNAAGESIP TLAEGATPTH ESGESVPSVE PEQTSSGPAK RWPEVKTP A RVITSAGNAS IDGNPGYRPT RVDSNGETMG YEMRDRVPAS STPSASTAAS SKGSVNAEGN APQTGTPAQA GSSNVEPSV ATPEQKPSVS GSTDEPTLAQ GNASEGIDAG VSTPESTPSV DAATGEPNTA DNKNAAGESI PTLAEGATPT HESGESVPSV EPEQTSSGP AKRWPEVKTP ARVITSAGNA SIDGNPGYRP TRVDSNGETM GYEMRDRVPA SSTPSASTAA SSKGSVNAEG N APQTGTPA QAGSSNVEPS VATPEQKPSA DAFSGEPTSA QGNAPEGIDA GVSTPESTPS VDAATGEPNT ADDKNAAGES IP TLAEGAT PTHESGESVP SVEPEQTSSG PAKRWPEVKT PARVITSAGN ASIDGNPGYR PTRVDSNGET MGYEMRDRVP ASS TPSAST AASSKGSVNA EGNAPQTGTP AQAGSSNVEP SVATPEQKPS VSGSTDEPTL AQGNASEGID AGVSTPESTP SVDA ATGEP NTADNKNAVG ESSPTHESGE SVPSVEPEQT SSGPAKRWPE VKTPARVITS AGNASIDGNP GYRPTRVDSN GETMG YEMR DRVPASSTPS ASTAASSKGS VNAEGNAPQT GTPAQAGSSN VEPSVATPEQ KPSADAFSGE PTSAQGNAPE GIDAGV STP ESTPSVDEVN HLATSQEKEV SESSFTHRSE IKFHVNAEID TDINPLGERF TSTLKVNLGS GQASIQTQAS DSFVDWQ SA QVEDGIEFKE AVLVTEDVKD EILWATGELN DGPELRFAKK IDNSSAQNFE SGLDNQRTAS SGVARNEGST KEVVGSVS G KKWKVNMPAP VLTTQGMMSG HARNYTQGIL NNIRDLNTTR KEYETTLVSG LVGSNSSVSI WAHSERSMVV PVANSSNFK MM

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 12 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 12 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 12 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.52 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -167 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.51)
詳細: To better reflect the helical symmetry and reliably build a multi-subunit model the original cryoSPARC volume was input into IHRSR's himpose to generate an extended helical volume.
使用した粒子像数: 140672
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

27114

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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