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- EMDB-71059: Cryo-EM structure of chicken ROS1 in apo-state. This is the compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-71059
タイトルCryo-EM structure of chicken ROS1 in apo-state. This is the complete map and model.
マップデータ
試料
  • 複合体: Chicken ROS1 receptor
    • タンパク質・ペプチド: Tyrosine-protein kinase receptor
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードROS1 / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


columnar/cuboidal epithelial cell development / regulation of phosphate transport / regulation of TOR signaling / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / receptor protein-tyrosine kinase / protein phosphatase binding / spermatogenesis / gene expression ...columnar/cuboidal epithelial cell development / regulation of phosphate transport / regulation of TOR signaling / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / receptor protein-tyrosine kinase / protein phosphatase binding / spermatogenesis / gene expression / signaling receptor complex / negative regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III ...LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Bai XC / Zhang XW
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Structural insights into the activation of the chicken ROS1 receptor by the NEL/NICOL ligand complex.
著者: Weidong An / Xuewu Zhang / Xiao-Chen Bai /
要旨: The receptor tyrosine kinase ROS1 plays essential roles in cell growth and sperm maturation, yet its activation mechanism has remained poorly understood. Here, we report high-resolution cryo-electron ...The receptor tyrosine kinase ROS1 plays essential roles in cell growth and sperm maturation, yet its activation mechanism has remained poorly understood. Here, we report high-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of chicken ROS1 in its ligand-free form, in complex with its ligand NEL, and with the ligand/co-ligand complex NEL/NICOL. Unliganded ROS1 adopts an arc-shaped conformation. The interaction between NEL and ROS1 is mediated by the VWC2 domain of NEL and the β1 domain of ROS1. Binding of NICOL to the coiled-coil domain of NEL stabilizes NEL into a batwing-shaped asymmetric dimer, which can recruit only one ROS1 molecule due to steric hindrance. Structural analyses and biochemical results suggest that the 2:1 NEL/NICOL complexes further oligomerize through LamG-VWC4 domain interactions, facilitating the clustering of multiple ROS1 for its activation. Functional assays confirm that both NICOL and the multimerization of NEL/NICOL complexes are required for robust ROS1 signaling. Our findings establish NICOL as a critical co-ligand for ROS1 and suggest a distinct ligand-driven oligomerization mechanism for ROS1 activation.
履歴
登録2025年6月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年2月25日-
マップ公開2026年2月25日-
更新2026年4月8日-
現状2026年4月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_71059.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_71059.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 311.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.18 Å/pix.
x 434 pix.
= 512.12 Å		1.18 Å/pix.
x 434 pix.
= 512.12 Å		1.18 Å/pix.
x 434 pix.
= 512.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.18 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00973
最小 - 最大-0.022179736 - 0.053625315
平均 (標準偏差)-0.000016216847 (±0.00065826)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ434434434
Spacing434434434
セルA=B=C: 512.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_71059_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_71059_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Chicken ROS1 receptor

全体名称: Chicken ROS1 receptor
要素
  • 複合体: Chicken ROS1 receptor
    • タンパク質・ペプチド: Tyrosine-protein kinase receptor
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Chicken ROS1 receptor

超分子名称: Chicken ROS1 receptor / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)

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分子 #1: Tyrosine-protein kinase receptor

分子名称: Tyrosine-protein kinase receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: receptor protein-tyrosine kinase
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 261.174797 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MRNACLLLNR LGAFYFIWIS AAYCSFSKNC QDLCTSNLEG ELGIANLCNV SDINVACTQG CQFWNATEQV NCPLKCNKTY TRECETVSC KFGCSRAEDA YGVEAQNCLN KPGAPFASSI GSHNITLGWK PANISEVKYI IQWKFHQLPG DWRYTEVVSE T SYTVKDLQ ...文字列:
MRNACLLLNR LGAFYFIWIS AAYCSFSKNC QDLCTSNLEG ELGIANLCNV SDINVACTQG CQFWNATEQV NCPLKCNKTY TRECETVSC KFGCSRAEDA YGVEAQNCLN KPGAPFASSI GSHNITLGWK PANISEVKYI IQWKFHQLPG DWRYTEVVSE T SYTVKDLQ AFTEYEFRVV WIITSQLQLH SPPSPSYRTH ASGVPTTAPI IKDIQSSSPN TVEVSWFPPL FPNGLIVGYN LV LTSENHE LLRASRGHSF QFYSTFPNST YRFSIVAVNE AGAGPPAEAN ITTPESKVKE KAKWLFLSRN QSLRKRYMEH FLE AAHCLQ NGIIHHNITG ISVNVYQQVV YFSEGNSIWV KGVVDMSDVS DLTLFYTGWG NITSISVDWL YQRMYFVMNE KIHV CQLEN CTAAEDITPP YVTSPRKIVA DPYNGYIFCL LEDGIYRANL PLFPDTASAA SLVVKSHTLR DFMINFQSKR LIFFN KTEQ AFVSGFLDGS EFHTLRAHVP LDDMESFVYE DNIFTVTDGR AVFHEEISQV GSSSFNEYVV DCSLEYPEYF GFGNLL FYA ASTQPYPLPT LPRLVTVLFG SDQAVISWSP PEYTIGTSRS AWQNWTYDVK VSSQSTFEEE WVVSNITDTR FAVKNLV SF TEYEMSVRAV SPAGEGPWSE PFRGMTFEEA EEEPYILAVG AEGLWKQRLD SYGPGEFLYP HIRNISDLDW YNDTLYWS N SMGKVQTWSM NKKEGTTENS YVPDIKNARM LAFDWLGQCL YWAGKANTIY RKSLLGDHMD VVAHVVYVVK DLAVDSVNG YLYWATTYTV ESARLNGEEY LILQEHLQFS GKQVVGLALD LTSGFLYWLV QDGLCLNLYR ISICKESCGN IMVTEISAWS VSEVSQNAL QYYSGRLFWI NRLKFITTQE LNQSISIPFS EPAEFAAFTL VHTSLKPLPG NFSFTPKVIP SSVPESSFKI K GNSSSFHI IWNASTDVQW GTVFYCVGSN ALQMRTLESE RCLHPHDLTV PSYKVDWLEP FTLFDFSVTP YTYWGKAPTT SV YLRAPEG VPSAPANPRI YVLHSNTHEG EEKVLVELRW DKPERDNGVL TQFRVYYQLL YESGAADTLM EWNVSDVKPT ALL FSIRDV HPRLTVRFQV QAFTSVGPGP MSDVAQRNSS DIFPVPTLIT FSSNKLFLTD IDSNHTIWEV LTNRNIKDIC YTAD DDKVY YILEDSLFLL NVQSTSESQL FEDVFLRNVT AITVDWIARH LFVAMKTSWN ETQVFFIDLE LKTKSLKALN IQLGK RNST ISSLLSYPFL SRLYWIEELD YGSRMFYYDI LNNTMYHILG YESVEEKMRN YCNCNVAEAE LGRPISIDVT DIKKPQ LLF IRGRDEIWAS DVDGCHCWRI TKIPSFQGTK IGSLTVDKQF IYWTIEKKEY TEICLADKES TRHSLQRKAN HELKILA YS SAMQSYPDKK CLTPLLDTEK PTILDTTNTS FTLSLPSVTT QQLCPSISQP TPTYLVFFRE ITSNHENSTY HFSTLLQK T LEIQEPIAVI NNLKPFSSYA IQVAVKNYYS NQNQLAVGRE TISTTLYGVP EGVDSIKTVV LSDTTINISW SEPLEPNGP LESIRYQISV NLLSLFPEAP LRKSEFPNGT LSWSVSDLQS GTNNLFKVLA FHPNENWFSE SVPVIAKTFE TPLSPSNIIP RNTSFQLEW RAPLHINGTS FWFELRKWQT RSDWFSPAST TCTVGPVYTC NLTGTLPSAN YLVRATVVYV TGMKSTSSPT S FKTTAGVP SKPGTPKRAE DSKNSVQWEK AEDNGSNLTY YILESRKQSG NTNKVKSLWV VVYNGSCDSI CTWKAENLEG TF QFRAAAA NMLGLGEYSD TSKDIVLAKD TVTSPDITAI VAVIGAVVLG LTIIILFGFV WHQRWKSRKP ASTGQIVLVK EDK ELAQLR GMAETVGLAN ACYAVSTLPS QAEIESLPAF PRDKLNLHKL LGSGAFGEVY EGTALDILAD GSGESRVAVK TLKR GATDQ EKSEFLKEAH LMSKFDHPHI LKLLGVCLLN EPQYLILELM EGGDLLSYLR GARKQKFQSP LLTLTDLLDI CLDIC KGCV YLEKMRFIHR DLAARNCLVS EKQYGSCSRV VKIGDFGLAR DIYKNDYYRK RGEGLLPVRW MAPESLIDGV FTNHSD VWA FGVLVWETLT LGQQPYPGLS NIEVLHHVRS GGRLESPNNC PDDIRDLMTR CWAQDPHNRP TFFYIQHKLQ EIRHSPL CF SYFLGDKESV AGFINQAFED IDVPPADSDS ILSTTLMEAR DQEGLNYLVV VKESNQDQGS ISSAELTSV

UniProtKB: Tyrosine-protein kinase receptor

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分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 25 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Made by RELION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 94528
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-9ozi:
Cryo-EM structure of chicken ROS1 in apo-state. This is the complete map and model.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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