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- EMDB-70833: GATOR2 complex bound to arginine sensor CASTOR1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-70833
タイトルGATOR2 complex bound to arginine sensor CASTOR1
マップデータ
試料
  • 複合体: GATOR2 complex bound to arginine sensor CASTOR1
    • 複合体: GATOR2 Complex
      • タンパク質・ペプチド: GATOR complex protein WDR24
      • タンパク質・ペプチド: GATOR complex protein WDR59
      • タンパク質・ペプチド: Nucleoporin SEH1
      • タンパク質・ペプチド: Protein SEC13 homolog
      • タンパク質・ペプチド: GATOR2 complex protein MIOS
    • 複合体: CASTOR1
      • タンパク質・ペプチド: Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1
  • リガンド: ZINC ION
キーワードComplex / mTORC1 / Signaling / Nutrients / Amino Acid Sensing / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


oligodendrocyte progenitor proliferation / GATOR2 complex / cellular response to L-arginine / molecular sensor activity / Seh1-associated complex / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / central nervous system myelin formation / COPII-coated vesicle cargo loading / nuclear pore outer ring ...oligodendrocyte progenitor proliferation / GATOR2 complex / cellular response to L-arginine / molecular sensor activity / Seh1-associated complex / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / central nervous system myelin formation / COPII-coated vesicle cargo loading / nuclear pore outer ring / nuclear pore organization / COPII vesicle coat / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Amino acids regulate mTORC1 / protein K6-linked ubiquitination / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / SUMOylation of SUMOylation proteins / protein-containing complex localization / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / arginine binding / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / COPII-mediated vesicle transport / vacuolar membrane / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / mitotic metaphase chromosome alignment / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / oligodendrocyte differentiation / positive regulation of macroautophagy / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / positive regulation of TOR signaling / mRNA transport / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / cellular response to nutrient levels / negative regulation of TORC1 signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / signaling adaptor activity / Mitotic Prometaphase / positive regulation of TORC1 signaling / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / MHC class II antigen presentation / cellular response to amino acid starvation / protein sequestering activity / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / SUMOylation of chromatin organization proteins / HCMV Late Events / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / intracellular protein transport / Transcriptional regulation by small RNAs / ISG15 antiviral mechanism / RHO GTPases Activate Formins / ER to Golgi transport vesicle membrane / RING-type E3 ubiquitin transferase / kinetochore / autophagy / Separation of Sister Chromatids / HCMV Early Events / protein import into nucleus / ubiquitin protein ligase activity / cell junction / nuclear envelope / protein transport / snRNP Assembly / defense response to Gram-positive bacterium / regulation of autophagy / lysosomal membrane / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
WDR59, modified RING finger, H2 subclass (C3H3C2-type) / MIOS, WD40 repeat / CASTOR family / CASTOR1, N-terminal / : / Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1 N-terminal domain / Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1/2, ACT-like / WD repeat protein mio, zinc-ribbon like domain / GATOR complex protein WDR24 / MIOS/Sea4 ...WDR59, modified RING finger, H2 subclass (C3H3C2-type) / MIOS, WD40 repeat / CASTOR family / CASTOR1, N-terminal / : / Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1 N-terminal domain / Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1/2, ACT-like / WD repeat protein mio, zinc-ribbon like domain / GATOR complex protein WDR24 / MIOS/Sea4 / : / : / Zinc-ribbon like family / MIOS, alpha-solenoid / : / : / RING/Ubox like zinc-binding domain / CASTOR, ACT domain / ACT domain / RWD domain profile. / RWD / RWD domain / Sec13/Seh1 family / ACT-like domain / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein SEC13 homolog / GATOR2 complex protein WDR59 / Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1 / Nucleoporin SEH1 / GATOR2 complex protein WDR24 / GATOR2 complex protein MIOS
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Jansen RM / Hurley JH
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA285366 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Structural basis for mTORC1 regulation by the CASTOR1-GATOR2 complex.
著者: Rachel M Jansen / Clément Maghe / Karla Tapia / Selina Wu / Serim Yang / Xuefeng Ren / Roberto Zoncu / James H Hurley /
要旨: Mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) is a nutrient-responsive master regulator of metabolism. Amino acids control the recruitment and activation of mTORC1 at the lysosome through the ...Mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) is a nutrient-responsive master regulator of metabolism. Amino acids control the recruitment and activation of mTORC1 at the lysosome through the nucleotide loading state of the heterodimeric Rag GTPases. Under low nutrients, including arginine, the GTPase-activating protein complex GATOR1 promotes GTP hydrolysis on RagA/B, inactivating mTORC1. GATOR1 is regulated by the cage-like GATOR2 complex and cytosolic amino acid sensors. To understand how the arginine sensor CASTOR1 binds to GATOR2 to disinhibit GATOR1 under low cytosolic arginine, we determined the cryo-electron microscopy structure of human GATOR2 bound to CASTOR1 in the absence of arginine. Two MIOS WD40 domain β-propellers of the GATOR2 cage engage with both subunits of a single CASTOR1 homodimer. Each propeller binds to a negatively charged MIOS-binding interface on CASTOR1 that is distal to the arginine pocket. The structure shows how arginine-triggered loop ordering in CASTOR1 blocks the MIOS-binding interface, switches off its binding to GATOR2 and, thus, communicates to downstream mTORC1 activation.
履歴
登録2025年5月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月1日-
マップ公開2025年10月1日-
更新2025年10月1日-
現状2025年10月1日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_70833.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_70833.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 669.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 560 pix.
= 588. Å		1.05 Å/pix.
x 560 pix.
= 588. Å		1.05 Å/pix.
x 560 pix.
= 588. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.38
最小 - 最大-0.03876651 - 2.2034242
平均 (標準偏差)0.02010157 (±0.034966033)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ560560560
Spacing560560560
セルA=B=C: 588.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GATOR2 complex bound to arginine sensor CASTOR1

全体名称: GATOR2 complex bound to arginine sensor CASTOR1
要素
  • 複合体: GATOR2 complex bound to arginine sensor CASTOR1
    • 複合体: GATOR2 Complex
      • タンパク質・ペプチド: GATOR complex protein WDR24
      • タンパク質・ペプチド: GATOR complex protein WDR59
      • タンパク質・ペプチド: Nucleoporin SEH1
      • タンパク質・ペプチド: Protein SEC13 homolog
      • タンパク質・ペプチド: GATOR2 complex protein MIOS
    • 複合体: CASTOR1
      • タンパク質・ペプチド: Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: GATOR2 complex bound to arginine sensor CASTOR1

超分子名称: GATOR2 complex bound to arginine sensor CASTOR1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6

+
超分子 #2: GATOR2 Complex

超分子名称: GATOR2 Complex / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#5, #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: CASTOR1

超分子名称: CASTOR1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: GATOR2 complex protein MIOS

分子名称: GATOR2 complex protein MIOS / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 98.700391 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSGTKPDILW APHHVDRFVV CDSELSLYHV ESTVNSELKA GSLRLSEDSA ATLLSINSDT PYMKCVAWYL NYDPECLLAV GQANGRVVL TSLGQDHNSK FKDLIGKEFV PKHARQCNTL AWNPLDSNWL AAGLDKHRAD FSVLIWDICS KYTPDIVPME K VKLSAGET ...文字列:
MSGTKPDILW APHHVDRFVV CDSELSLYHV ESTVNSELKA GSLRLSEDSA ATLLSINSDT PYMKCVAWYL NYDPECLLAV GQANGRVVL TSLGQDHNSK FKDLIGKEFV PKHARQCNTL AWNPLDSNWL AAGLDKHRAD FSVLIWDICS KYTPDIVPME K VKLSAGET ETTLLVTKPL YELGQNDACL SLCWLPRDQK LLLAGMHRNL AIFDLRNTSQ KMFVNTKAVQ GVTVDPYFHD RV ASFYEGQ VAIWDLRKFE KPVLTLTEQP KPLTKVAWCP TRTGLLATLT RDSNIIRLYD MQHTPTPIGD ETEPTIIERS VQP CDNYIA SFAWHPTSQN RMIVVTPNRT MSDFTVFERI SLAWSPITSL MWACGRHLYE CTEEENDNSL EKDIATKMRL RALS RYGLD TEQVWRNHIL AGNEDPQLKS LWYTLHFMKQ YTEDMDQKSP GNKGSLVYAG IKSIVKSSLG MVESSRHNWS GLDKQ SDIQ NLNEERILAL QLCGWIKKGT DVDVGPFLNS LVQEGEWERA AAVALFNLDI RRAIQILNEG ASSEKGDLNL NVVAMA LSG YTDEKNSLWR EMCSTLRLQL NNPYLCVMFA FLTSETGSYD GVLYENKVAV RDRVAFACKF LSDTQLNRYI EKLTNEM KE AGNLEGILLT GLTKDGVDLM ESYVDRTGDV QTASYCMLQG SPLDVLKDER VQYWIENYRN LLDAWRFWHK RAEFDIHR S KLDPSSKPLA QVFVSCNFCG KSISYSCSAV PHQGRGFSQY GVSGSPTKSK VTSCPGCRKP LPRCALCLIN MGTPVSSCP GGTKSDEKVD LSKDKKLAQF NNWFTWCHNC RHGGHAGHML SWFRDHAECP VSACTCKCMQ LDTTGNLVPA ETVQP

UniProtKB: GATOR2 complex protein MIOS

+
分子 #2: GATOR complex protein WDR24

分子名称: GATOR complex protein WDR24 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 88.326953 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEKMSRVTTA LGGSVLTGRT MHCHLDAPAN AISVCRDAAQ VVVAGRSIFK IYAIEEEQFV EKLNLRVGRK PSLNLSCADV VWHQMDENL LATAATNGVV VTWNLGRPSR NKQDQLFTEH KRTVNKVCFH PTEAHVLLSG SQDGFMKCFD LRRKDSVSTF S GQSESVRD ...文字列:
MEKMSRVTTA LGGSVLTGRT MHCHLDAPAN AISVCRDAAQ VVVAGRSIFK IYAIEEEQFV EKLNLRVGRK PSLNLSCADV VWHQMDENL LATAATNGVV VTWNLGRPSR NKQDQLFTEH KRTVNKVCFH PTEAHVLLSG SQDGFMKCFD LRRKDSVSTF S GQSESVRD VQFSIRDYFT FASTFENGNV QLWDIRRPDR CERMFTAHNG PVFCCDWHPE DRGWLATGGR DKMVKVWDMT TH RAKEMHC VQTIASVARV KWRPECRHHL ATCSMMVDHN IYVWDVRRPF VPAAMFEEHR DVTTGIAWRH PHDPSFLLSG SKD SSLCQH LFRDASQPVE RANPEGLCYG LFGDLAFAAK ESLVAAESGR KPYTGDRRHP IFFKRKLDPA EPFAGLASSA LSVF ETEPG GGGMRWFVDT AERYALAGRP LAELCDHNAK VARELGRNQV AQTWTMLRII YCSPGLVPTA NLNHSVGKGG SCGLP LMNS FNLKDMAPGL GSETRLDRSK GDARSDTVLL DSSATLITNE DNEETEGSDV PADYLLGDVE GEEDELYLLD PEHAHP EDP ECVLPQEAFP LRHEIVDTPP GPEHLQDKAD SPHVSGSEAD VASLAPVDSS FSLLSVSHAL YDSRLPPDFF GVLVRDM LH FYAEQGDVQM AVSVLIVLGE RVRKDIDEQT QEHWYTSYID LLQRFRLWNV SNEVVKLSTS RAVSCLNQAS TTLHVNCS H CKRPMSSRGW VCDRCHRCAS MCAVCHHVVK GLFVWCQGCS HGGHLQHIMK WLEGSSHCPA GCGHLCEYS

UniProtKB: GATOR2 complex protein WDR24

+
分子 #3: GATOR complex protein WDR59

分子名称: GATOR complex protein WDR59 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 109.938391 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAARWSSENV VVEFRDSQAT AMSVDCLGQH AVLSGRRFLY IVNLDAPFEG HRKISRQSKW DIGAVQWNPH DSFAHYFAAS SNQRVDLYK WKDGSGEVGT TLQGHTRVIS DLDWAVFEPD LLVTSSVDTY IYIWDIKDTR KPTVALSAVA GASQVKWNKK N ANCLATSH ...文字列:
MAARWSSENV VVEFRDSQAT AMSVDCLGQH AVLSGRRFLY IVNLDAPFEG HRKISRQSKW DIGAVQWNPH DSFAHYFAAS SNQRVDLYK WKDGSGEVGT TLQGHTRVIS DLDWAVFEPD LLVTSSVDTY IYIWDIKDTR KPTVALSAVA GASQVKWNKK N ANCLATSH DGDVRIWDKR KPSTAVEYLA AHLSKIHGLD WHPDSEHILA TSSQDNSVKF WDYRQPRKYL NILPCQVPVW KA RYTPFSN GLVTVMVPQL RRENSLLLWN VFDLNTPVHT FVGHDDVVLE FQWRKQKEGS KDYQLVTWSR DQTLRMWRVD SQM QRLCAN DILDGVDEFI ESISLLPEPE KTLHTEDTDH QHTASHGEEE ALKEDPPRNL LEERKSDQLG LPQTLQQEFS LINV QIRNV NVEMDAADRS CTVSVHCSNH RVKMLVKFPA QYPNNAAPSF QFINPTTITS TMKAKLLKIL KDTALQKVKR GQSCL EPCL RQLVSCLESF VNQEDSASSN PFALPNSVTP PLPTFARVTT AYGSYQDANI PFPRTSGARF CGAGYLVYFT RPMTMH RAV SPTEPTPRSL SALSAYHTGL IAPMKIRTEA PGNLRLYSGS PTRSEKEQVS ISSFYYKERK SRRWKSKREG SDSGNRQ IK AAGKVIIQDI ACLLPVHKSL GELYILNVND IQETCQKNAA SALLVGRKDL VQVWSLATVA TDLCLGPKSD PDLETPWA R HPFGRQLLES LLAHYCRLRD VQTLAMLCSV FEAQSRPQGL PNPFGPFPNR SSNLVVSHSR YPSFTSSGSC SSMSDPGLN TGGWNIAGRE AEHLSSPWGE SSPEELRFGS LTYSDPRERE RDQHDKNKRL LDPANTQQFD DFKKCYGEIL YRWGLREKRA EVLKFVSCP PDPHKGIEFG VYCSHCRSEV RGTQCAICKG FTFQCAICHV AVRGSSNFCL TCGHGGHTSH MMEWFRTQEV C PTGCGCHC LLESTF

UniProtKB: GATOR2 complex protein WDR59

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分子 #4: Nucleoporin SEH1

分子名称: Nucleoporin SEH1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.700566 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MFVARSIAAD HKDLIHDVSF DFHGRRMATC SSDQSVKVWD KSESGDWHCT ASWKTHSGSV WRVTWAHPEF GQVLASCSFD RTAAVWEEI VGESNDKLRG QSHWVKRTTL VDSRTSVTDV KFAPKHMGLM LATCSADGIV RIYEAPDVMN LSQWSLQHEI S CKLSCSCI ...文字列:
MFVARSIAAD HKDLIHDVSF DFHGRRMATC SSDQSVKVWD KSESGDWHCT ASWKTHSGSV WRVTWAHPEF GQVLASCSFD RTAAVWEEI VGESNDKLRG QSHWVKRTTL VDSRTSVTDV KFAPKHMGLM LATCSADGIV RIYEAPDVMN LSQWSLQHEI S CKLSCSCI SWNPSSSRAH SPMIAVGSDD SSPNAMAKVQ IFEYNENTRK YAKAETLMTV TDPVHDIAFA PNLGRSFHIL AI ATKDVRI FTLKPVRKEL TSSGGPTKFE IHIVAQFDNH NSQVWRVSWN ITGTVLASSG DDGCVRLWKA NYMDNWKCTG ILK GNGSPV NGSSQQGTSN PSLGSTIPSL QNSLNGSSAG RKHS

UniProtKB: Nucleoporin SEH1

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分子 #5: Protein SEC13 homolog

分子名称: Protein SEC13 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.578438 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MVSVINTVDT SHEDMIHDAQ MDYYGTRLAT CSSDRSVKIF DVRNGGQILI ADLRGHEGPV WQVAWAHPMY GNILASCSYD RKVIIWREE NGTWEKSHEH AGHDSSVNSV CWAPHDYGLI LACGSSDGAI SLLTYTGEGQ WEVKKINNAH TIGCNAVSWA P AVVPGSLI ...文字列:
MVSVINTVDT SHEDMIHDAQ MDYYGTRLAT CSSDRSVKIF DVRNGGQILI ADLRGHEGPV WQVAWAHPMY GNILASCSYD RKVIIWREE NGTWEKSHEH AGHDSSVNSV CWAPHDYGLI LACGSSDGAI SLLTYTGEGQ WEVKKINNAH TIGCNAVSWA P AVVPGSLI DHPSGQKPNY IKRFASGGCD NLIKLWKEEE DGQWKEEQKL EAHSDWVRDV AWAPSIGLPT STIASCSQDG RV FIWTCDD ASSNTWSPKL LHKFNDVVWH VSWSITANIL AVSGGDNKVT LWKESVDGQW VCISDVNKGQ GSVSASVTEG QQN EQ

UniProtKB: Protein SEC13 homolog

+
分子 #6: Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1

分子名称: Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.249238 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MELHILEHRV RVLSVARPGL WLYTHPLIKL LFLPRRSRCK FFSLTETPED YTLMVDEEGF KELPPSEFLQ VAEATWLVLN VSSHSGAAV QAAGVTKIAR SVIAPLAEHH VAVLMLSTYQ TDFILVREQD LSVVIHTLAQ EFDIYREVGG EPVPVTRDDS S NGFPRTQH ...文字列:
MELHILEHRV RVLSVARPGL WLYTHPLIKL LFLPRRSRCK FFSLTETPED YTLMVDEEGF KELPPSEFLQ VAEATWLVLN VSSHSGAAV QAAGVTKIAR SVIAPLAEHH VAVLMLSTYQ TDFILVREQD LSVVIHTLAQ EFDIYREVGG EPVPVTRDDS S NGFPRTQH GPSPTVHPIQ SPQNRFCVLT LDPETLPAIA TTLIDVLFYS HSTPKEAASS SPEPSSITFF AFSLIEGYIS IV MDAETQK KFPSDLLLTS SSGELWRMVR IGGQPLGFDE CGIVAQIAGP LAAADISAYY ISTFNFAHAL VPEDGIGSVI EVL QRRQEG LAS

UniProtKB: Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1

+
分子 #7: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 29 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Raw movies were imported into cryosparc2 v4.3.1 39. Patch Motion Corr. was used for motion correction and Patch CTF estimated (multi) was used for CTF determination.
粒子像選択選択した数: 2289288
詳細: Cryosparc blob picker with a diameter range of 200 A-280 A was used to generate 3,467,659 which was inspected to trim the particle set to 2,289,288 particles. Particles were extracted with a ...詳細: Cryosparc blob picker with a diameter range of 200 A-280 A was used to generate 3,467,659 which was inspected to trim the particle set to 2,289,288 particles. Particles were extracted with a box size of 560x560 pixels in cryosparc2.
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.3.1)
詳細: Patch Motion Corr. was used for motion correction and Patch CTF estimated (multi) was used for CTF determination.
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7uhy


詳細: The coordinates for GATOR2 (7UHY) and arginine bound CASTOR1 (5I2C) were rigid body fitted into the composite map in UCSF ChimeraX.
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.3.1)
詳細: The final particle set contained 140,606 particles and a round of homogenous refinement resulted in a 3.89 A map at 0.143 FSC.
使用した粒子像数: 140606
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.3.1)
詳細: A series of 2D classifications followed by an ab-initio-reconstruction was used to generate three reference maps. The resulting 3D maps were used in addition to maps generated from prior ...詳細: A series of 2D classifications followed by an ab-initio-reconstruction was used to generate three reference maps. The resulting 3D maps were used in addition to maps generated from prior datasets to resort all 2289288 particles after a round of 2D classification to remove obvious junk.
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.3.1)
詳細: The final particle set contained 140,606 particles and a round of homogenous refinement resulted in a 3.89 A map at 0.143 FSC.
最終 3次元分類クラス数: 7 / 平均メンバー数/クラス: 190000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.3.1)
詳細: The final particle set contained 140,606 particles and a round of homogenous refinement resulted in a 3.89 A map at 0.143 FSC.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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