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万見
- EMDB-70814: Helical assembly of the IL-17RA/RB/ACT1 complex consensus map -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-70814
タイトルHelical assembly of the IL-17RA/RB/ACT1 complex consensus map
マップデータ
試料
  • 複合体: helical assembly of the IL-17RA/RB/ACT1 complex
キーワードIL-17 receptor / ACT1 / helical assembly / IL-17 / SIGNALING PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Zhang H / Bai X / Zhang X
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM130289 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM156386 米国
Welch FoundationI-1702 米国
Welch FoundationI-1944 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis for ACT1 oligomerization induced by IL-17 receptor hetero-tetramer.
著者: Hui Zhang / Xiao-Chen Bai / Xuewu Zhang /
要旨: The IL-17 receptors (IL-17Rs) play critical roles in immunity and inflammatory diseases. IL-17-induced heteromeric complexes between IL-17RA and another IL-17R trigger signaling by binding the ...The IL-17 receptors (IL-17Rs) play critical roles in immunity and inflammatory diseases. IL-17-induced heteromeric complexes between IL-17RA and another IL-17R trigger signaling by binding the downstream transducer ACT1 through interactions between their intracellular SEF/IL-17R (SEFIR) domains. The molecular mechanism of this process remains unclear. Here we present the cryo-EM structure of the complex of IL-17RA, IL-17RB and ACT1, showing that the IL-17RA and IL-17RB SEFIR domains form an asymmetric hetero-tetramer. The two IL-17RA SEFIR domains serve as the base to recruit ACT1, while IL-17RB stabilizes the IL-17RA dimer but makes no interaction with ACT1. IL-17RB, IL-17RA, and multiple ACT1 together form a double-stranded helical assembly. The C-terminal SEFIR extension (SEFEX) of IL-17RA acts as a molecular tendril to help anchor the ACT1 protomers. The structural model is supported by our mutational analyses. These findings reveal the basis for the formation for the signalosome of the IL-17 receptors and ACT1 critical for immune signaling.
履歴
登録2025年5月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月17日-
マップ公開2025年12月17日-
更新2026年2月4日-
現状2026年2月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_70814.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_70814.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 400 pix.
= 428. Å		1.07 Å/pix.
x 400 pix.
= 428. Å		1.07 Å/pix.
x 400 pix.
= 428. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.006
最小 - 最大-0.019135926 - 0.048611794
平均 (標準偏差)0.000053062944 (±0.00078692933)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 428.00003 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_70814_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_70814_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_70814_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : helical assembly of the IL-17RA/RB/ACT1 complex

全体名称: helical assembly of the IL-17RA/RB/ACT1 complex
要素
  • 複合体: helical assembly of the IL-17RA/RB/ACT1 complex

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超分子 #1: helical assembly of the IL-17RA/RB/ACT1 complex

超分子名称: helical assembly of the IL-17RA/RB/ACT1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 510 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 157029
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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