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万見
- EMDB-70615: mGluR7 in native membrane vesicles -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-70615
タイトルmGluR7 in native membrane vesicles
マップデータmGluR7 in reconstituted vesicles
試料
  • 複合体: mGLuR7
    • タンパク質・ペプチド: Metabotropic glutamate receptor 7
キーワードGPCR / Class C / membrane protein / cluster
機能・相同性
機能・相同性情報


group III metabotropic glutamate receptor activity / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / adenylate cyclase inhibitor activity / glycosylation / negative regulation of glutamate secretion / serine binding / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / Class C/3 (Metabotropic glutamate/pheromone receptors) / glutamate receptor activity / glutamate binding ...group III metabotropic glutamate receptor activity / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / adenylate cyclase inhibitor activity / glycosylation / negative regulation of glutamate secretion / serine binding / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / Class C/3 (Metabotropic glutamate/pheromone receptors) / glutamate receptor activity / glutamate binding / axon development / presynaptic active zone / asymmetric synapse / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / dendritic shaft / PDZ domain binding / sensory perception of sound / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / cell cortex / G alpha (i) signalling events / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / receptor complex / protein dimerization activity / axon / calcium ion binding / dendrite / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 3, metabotropic glutamate receptor 7 / GPCR, family 3, metabotropic glutamate receptor / : / G-protein coupled receptors family 3 signature 1. / G-protein coupled receptors family 3 signature 2. / GPCR, family 3, nine cysteines domain / GPCR, family 3, nine cysteines domain superfamily / Nine Cysteines Domain of family 3 GPCR / G-protein coupled receptors family 3 signature 3. / GPCR, family 3, conserved site ...GPCR, family 3, metabotropic glutamate receptor 7 / GPCR, family 3, metabotropic glutamate receptor / : / G-protein coupled receptors family 3 signature 1. / G-protein coupled receptors family 3 signature 2. / GPCR, family 3, nine cysteines domain / GPCR, family 3, nine cysteines domain superfamily / Nine Cysteines Domain of family 3 GPCR / G-protein coupled receptors family 3 signature 3. / GPCR, family 3, conserved site / GPCR, family 3 / G-protein coupled receptors family 3 profile. / GPCR family 3, C-terminal / 7 transmembrane sweet-taste receptor of 3 GCPR / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Metabotropic glutamate receptor 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Mandala V / Fu Z / MacKinnon R
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Molecular contacts in self-assembling clusters of membrane proteins.
著者: Venkata Shiva Mandala / Ziao Fu / Roderick MacKinnon /
要旨: Motivated by recent data pointing to the existence of homo-oligomeric assemblies of membrane proteins called higher-order transient structures, and their apparent role in connecting components of ...Motivated by recent data pointing to the existence of homo-oligomeric assemblies of membrane proteins called higher-order transient structures, and their apparent role in connecting components of membrane signal pathways, we examine here by cryoelectron microscopy some of the protein-protein interactions that occur in cluster formation. Metabotropic glutamate receptors and HCN ion channels inside clusters contact their neighbors through structured extracellular and intracellular domains, respectively. Other ion channels, including Kv2.1 and Slo1, appear to form clusters through prominent intrinsically disordered sequences in the cytoplasm. These distinct modes of interaction are associated with clusters exhibiting varying degrees of compactness and order. We conclude that nature utilizes a variety of ways to form connections between membrane proteins in self-assembled clusters.
履歴
登録2025年5月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月9日-
マップ公開2025年7月9日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_70615.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_70615.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈mGluR7 in reconstituted vesicles
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.49 Å/pix.
x 180 pix.
= 267.48 Å		1.49 Å/pix.
x 180 pix.
= 267.48 Å		1.49 Å/pix.
x 180 pix.
= 267.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.486 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0838
最小 - 最大-1.3915235 - 2.283147
平均 (標準偏差)0.0017513662 (±0.03383106)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 267.47998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: halfA

ファイルemd_70615_half_map_1.map
注釈halfA
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halfB

ファイルemd_70615_half_map_2.map
注釈halfB
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : mGLuR7

全体名称: mGLuR7
要素
  • 複合体: mGLuR7
    • タンパク質・ペプチド: Metabotropic glutamate receptor 7

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超分子 #1: mGLuR7

超分子名称: mGLuR7 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Metabotropic glutamate receptor 7

分子名称: Metabotropic glutamate receptor 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 102.834938 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MKTIIALSYI FCLVFAGGGG SPSRLEEELR RRLTEPQEMY APHSIRIEGD VTLGGLFPVH AKGPSGVPCG DIKRENGIHR LEAMLYALD QINSDPNLLP NVTLGARILD TCSRDTYALE QSLTFVQALI QKDTSDVRCT NGEPPVFVKP EKVVGVIGAS G SSVSIMVA ...文字列:
MKTIIALSYI FCLVFAGGGG SPSRLEEELR RRLTEPQEMY APHSIRIEGD VTLGGLFPVH AKGPSGVPCG DIKRENGIHR LEAMLYALD QINSDPNLLP NVTLGARILD TCSRDTYALE QSLTFVQALI QKDTSDVRCT NGEPPVFVKP EKVVGVIGAS G SSVSIMVA NILRLFQIPQ ISYASTAPEL SDDRRYDFFS RVVPPDSFQA QAMVDIVKAL GWNYVSTLAS EGSYGEKGVE SF TQISKEA GGLCIAQSVR IPQERKDRTI DFDRIIKQLL DTPNSRAVVI FANDEDIKQI LAAAKRADQV GHFLWVGSDS WGS KINPLH QHEDIAEGAI TIQPKRATVE GFDAYFTSRT LENNRRNVWF AEYWEENFNC KLTISGSKKE DTDRKCTGQE RIGK DSNYE QEGKVQFVID AVYAMAHALH HMNKDLCADY RGVCPEMEQA GGKKLLKYIR NVNFNGSAGT PVMFNKNGDA PGRYD IFQY QTTNTSNPGY RLIGQWTDEL QLNIEDMQWG KGVREIPASV CTLPCKPGQR KKTQKGTPCC WTCEPCDGYQ YQFDEM TCQ HCPYDQRPNE NRTGCQDIPI IKLEWHSPWA VIPVFLAMLG IIATIFVMAT FIRYNDTPIV RASGRELSYV LLTGIFL CY IITFLMIAKP DVAVCSFRRV FLGLGMCISY AALLTKTYRI YRIFEQGKKS VTAPRLISPT SQLAITSSLI SVQLLGVF I WFIVDPPNII IDYDEHKTMN PEQARGVLKC DITDLQIICS LGYSILLMVT CTVYAFKTRG VPENFNEAKY IGFTMYTTC IVWLAFIPIF FGTAQSAEKL YIQTTTLTIS MNLSASVALG MLYMPKVYII IFHPELNVQK RKRSFKAVVT AATMSSRLSH KPSDRPNGE AKTELCENVD PNSPAAKKKY VSYNNLVI

UniProtKB: Metabotropic glutamate receptor 7

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 42.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 20.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 10.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 498211
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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