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万見
- EMDB-70593: Symmetry-expanded reconstruction of augmin T-II bonsai on the GTP... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-70593
タイトルSymmetry-expanded reconstruction of augmin T-II bonsai on the GTPgammaS microtubule
マップデータ
試料
  • 複合体: Augmin T-II bonsai on the microtubule
    • 複合体: GTPgammaS microtubule
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-2B chain
    • 複合体: augmin T-II bonsai
      • タンパク質・ペプチド: HAUS augmin like complex subunit 6 L homeolog
      • タンパク質・ペプチド: HAUS augmin like complex subunit 7 S homeolog
      • タンパク質・ペプチド: HAUS augmin-like complex subunit 8
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE
キーワードMicrotubule / augmin / CH / spindle / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


HAUS complex / microtubule minus-end binding / microtubule organizing center organization / mitotic spindle microtubule / positive regulation of axon guidance / centrosome cycle / microtubule-based process / spindle assembly / cytoplasmic microtubule / cellular response to interleukin-4 ...HAUS complex / microtubule minus-end binding / microtubule organizing center organization / mitotic spindle microtubule / positive regulation of axon guidance / centrosome cycle / microtubule-based process / spindle assembly / cytoplasmic microtubule / cellular response to interleukin-4 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / spindle pole / mitotic cell cycle / double-stranded RNA binding / microtubule cytoskeleton / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / cilium / protein heterodimerization activity / cell division / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
HAUS augmin-like complex subunit 7-like / HAUS augmin-like complex subunit 6 / HAUS augmin-like complex subunit 6, N-terminal / HAUS augmin-like complex subunit 6 N-terminus / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal ...HAUS augmin-like complex subunit 7-like / HAUS augmin-like complex subunit 6 / HAUS augmin-like complex subunit 6, N-terminal / HAUS augmin-like complex subunit 6 N-terminus / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
HAUS augmin like complex subunit 6 L homeolog / HAUS augmin like complex subunit 7 S homeolog / Tubulin alpha-1B chain / HAUS augmin-like complex subunit 8 / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.83 Å
データ登録者Travis SM / Zhang R
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F32 GM142149 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)K99 GM152794 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01 GM138854 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01 GM141100 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: How augmin establishes the angle of the microtubule branch site.
著者: Sophie M Travis / Jodi Kraus / Collin T McManus / Kiana Golden / Rui Zhang / Sabine Petry /
要旨: How microtubules (MTs) are generated in the proper orientation is essential to understanding how the cytoskeleton organizes a cell and MT-dependent events such as cell division. In the spindle, most ...How microtubules (MTs) are generated in the proper orientation is essential to understanding how the cytoskeleton organizes a cell and MT-dependent events such as cell division. In the spindle, most MTs are generated through the branching MT nucleation pathway. In this pathway, new MTs are nucleated from the side of existing MTs and oriented at a shallow angle by the branching factor augmin, ensuring that both MTs have the same polarity. Yet, how augmin binds MTs and sets the branch angle has remained unclear. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of an augmin subcomplex on the MT. This structure resembles that of NDC80 bound to the MT, with the conserved CH domain of augmin's Haus6 subunit directly proximal to the MT lattice. We find that the Haus6 CH domain is a bona fide MT binding site that increases augmin's affinity for the MT and helps establish branch angle. A second binding site, located in the disordered N-terminus of Haus8, also establishes branch angle,. Thus, we find that augmin regulates MT branching using two domains, each tuned to modulate MT affinity and MT branch angle. This work expands our mechanistic understanding of branching MT nucleation and thus spindle formation.
履歴
登録2025年5月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月12日-
マップ公開2025年11月12日-
更新2025年11月12日-
現状2025年11月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_70593.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_70593.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 600.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.11 Å/pix.
x 540 pix.
= 601.56 Å		1.11 Å/pix.
x 540 pix.
= 601.56 Å		1.11 Å/pix.
x 540 pix.
= 601.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.114 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0615
最小 - 最大-0.1742363 - 0.56622547
平均 (標準偏差)0.005040041 (±0.04182381)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ540540540
Spacing540540540
セルA=B=C: 601.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_70593_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Local-filtered map

ファイルemd_70593_additional_1.map
注釈Local-filtered map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_70593_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_70593_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

+
全体 : Augmin T-II bonsai on the microtubule

全体名称: Augmin T-II bonsai on the microtubule
要素
  • 複合体: Augmin T-II bonsai on the microtubule
    • 複合体: GTPgammaS microtubule
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-2B chain
    • 複合体: augmin T-II bonsai
      • タンパク質・ペプチド: HAUS augmin like complex subunit 6 L homeolog
      • タンパク質・ペプチド: HAUS augmin like complex subunit 7 S homeolog
      • タンパク質・ペプチド: HAUS augmin-like complex subunit 8
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE

+
超分子 #1: Augmin T-II bonsai on the microtubule

超分子名称: Augmin T-II bonsai on the microtubule / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5 / 詳細: Complex of augmin bound to the microtubule
分子量理論値: 92 KDa

+
超分子 #2: GTPgammaS microtubule

超分子名称: GTPgammaS microtubule / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: bovine tubulin polymerized in the presence of GTPgammaS
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 器官: BRAIN

+
超分子 #3: augmin T-II bonsai

超分子名称: augmin T-II bonsai / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#5 / 詳細: trimeric fragment of Xenopus laevis augmin
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
分子 #1: Tubulin alpha-1B chain

分子名称: Tubulin alpha-1B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 器官: BRAIN
分子量理論値: 50.204445 KDa
配列文字列: MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE ...文字列:
MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE FSIYPAPQVS TAVVEPYNSI LTTHTTLEHS DCAFMVDNEA IYDICRRNLD IERPTYTNLN RLISQIVSSI TA SLRFDGA LNVDLTEFQT NLVPYPRIHF PLATYAPVIS AEKAYHEQLS VAEITNACFE PANQMVKCDP RHGKYMACCL LYR GDVVPK DVNAAIATIK TKRSIQFVDW CPTGFKVGIN YQPPTVVPGG DLAKVQRAVC MLSNTTAIAE AWARLDHKFD LMYA KRAFV HWYVGEGMEE GEFSEAREDM AALEKDYEEV GVDSVEGEGE EEGEEY

UniProtKB: Tubulin alpha-1B chain

+
分子 #2: Tubulin beta-2B chain

分子名称: Tubulin beta-2B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain
分子量理論値: 49.999887 KDa
配列文字列: MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEATGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS ...文字列:
MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEATGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS VMPSPKVSDT VVEPYNATLS VHQLVENTDE TYCIDNEALY DICFRTLKLT TPTYGDLNHL VSATMSGVTT CL RFPGQLN ADLRKLAVNM VPFPRLHFFM PGFAPLTSRG SQQYRALTVP ELTQQMFDSK NMMAACDPRH GRYLTVAAIF RGR MSMKEV DEQMLNVQNK NSSYFVEWIP NNVKTAVCDI PPRGLKMSAT FIGNSTAIQE LFKRISEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY QDATADEQGE FEEEEGEDEA

UniProtKB: Tubulin beta-2B chain

+
分子 #3: HAUS augmin like complex subunit 6 L homeolog

分子名称: HAUS augmin like complex subunit 6 L homeolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 33.562742 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SGRENLYFQG SMQSGSRPHL AWQREHMWLA LQGLGFESGA EAANAGKTLV HVTFGVNMFD KPNKDAFYVV FHFLFGKLD NVRCKEVFRY CWPPLDKKRD AEFRKACCEW LKKISDEVGA GFPQVVASIF LSPGGPKFVH LLYHFARYVM L QHIKRDAD ...文字列:
MGSSHHHHHH SGRENLYFQG SMQSGSRPHL AWQREHMWLA LQGLGFESGA EAANAGKTLV HVTFGVNMFD KPNKDAFYVV FHFLFGKLD NVRCKEVFRY CWPPLDKKRD AEFRKACCEW LKKISDEVGA GFPQVVASIF LSPGGPKFVH LLYHFARYVM L QHIKRDAD AGNVFISEAL QSKIQDPQKA LARNKLARQK YLKVLQKENL VIEEYQRKAQ LLIKQIRDMR SEHVALQNQQ KL AEKVDRK ISDKDENIQK TRCMWNTIMQ MLKEMEKEVD VVDAVVRGNI DQ

UniProtKB: HAUS augmin like complex subunit 6 L homeolog

+
分子 #4: HAUS augmin like complex subunit 7 S homeolog

分子名称: HAUS augmin like complex subunit 7 S homeolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 29.551631 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MAGGTGGKEL GAAVELYERL QMLSCPCLEG VYLTDPQSIY ELLCTPSSHR LDILQWLCSR IYPPVQEQLS SLKESQTDTK VKEIAKLCF DLMLCHFDDL DLIRGHASPF KQISFIGQLL DVIQYPDTIS SNVILESLSH STEKNVVTCI RENEELLKEL F SSPHFQAT ...文字列:
MAGGTGGKEL GAAVELYERL QMLSCPCLEG VYLTDPQSIY ELLCTPSSHR LDILQWLCSR IYPPVQEQLS SLKESQTDTK VKEIAKLCF DLMLCHFDDL DLIRGHASPF KQISFIGQLL DVIQYPDTIS SNVILESLSH STEKNVVTCI RENEELLKEL F SSPHFQAT LSPECNPWPA DFKPLLNAEE SLQKRATQSS KGKDMSNSVE ALLEISSSLK ALKEECVDLC SSVTDGDKVI QS LRLALTD FHQLTIAFNQ IYANEFQ

UniProtKB: HAUS augmin like complex subunit 7 S homeolog

+
分子 #5: HAUS augmin-like complex subunit 8

分子名称: HAUS augmin-like complex subunit 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 28.742902 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MRSMSEAGVA PIEDGSQNSS GGSSGDAALK KSKGGAKVVK SRYMQIGRSK VSKNSLANTT VCSGGKVPER GSGGTPTRRS LAPHKAKIT AAVPLPALDG SIFTKEDLQS TLLDGHRIAR PDLDLSVIND RTLQKITPRP VVTSEQKKPK RDTTPVNLVP E DMVEMIES ...文字列:
MRSMSEAGVA PIEDGSQNSS GGSSGDAALK KSKGGAKVVK SRYMQIGRSK VSKNSLANTT VCSGGKVPER GSGGTPTRRS LAPHKAKIT AAVPLPALDG SIFTKEDLQS TLLDGHRIAR PDLDLSVIND RTLQKITPRP VVTSEQKKPK RDTTPVNLVP E DMVEMIES QTLLLTYLTI KMQKNLFRLE EKAERNLLLV NDQKDQLQET IHMMKRDLTL LQREERLRDL IEKQDEVLTP VV TSKDPFK DNYTTFATAL DST

UniProtKB: HAUS augmin-like complex subunit 8

+
分子 #6: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #7: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 3 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #8: 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE

分子名称: 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: GSP
分子量理論値: 539.246 Da
Chemical component information

ChemComp-GSP:
5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

緩衝液pH: 6.8
構成要素:
濃度名称式
0.08 MPIPES
1.0 mMEGTA
1.0 mMmagnesium chlorideMgCl2
0.05 % v/vTween-20
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 10 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.037 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 85 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: LEICA EM GP
詳細20 uM tubulin, 10 uM augmin T-II bonsai

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5012 / 平均露光時間: 4.1 sec. / 平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 17021
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Both 13-protofilament and 14-protofilament reference models were given, as detailed in Valdez et al 2023 DOI: 10.1101/2023.12.18.571906
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.83 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 99011
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6dpu

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6dpu

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

8fck

chain_id: F, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

8fck

chain_id: G, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

8fck

chain_id: H, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9olh:
Symmetry-expanded reconstruction of augmin T-II bonsai on the GTPgammaS microtubule

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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