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- EMDB-70277: The structure of TdfH from Neisseria gonorrhoeae -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-70277
タイトルThe structure of TdfH from Neisseria gonorrhoeae
マップデータ
試料
  • 複合体: TdfH and calprotectin complex
    • タンパク質・ペプチド: TonB-dependent receptor
    • タンパク質・ペプチド: Protein S100-A8
    • タンパク質・ペプチド: Protein S100-A9
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ZINC ION
キーワードouter membrane protein / metal transport / gram-negative bacteria / Neisseria / tonB dependent transporter / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


S100A8 complex / S100A9 complex / neutrophil aggregation / calprotectin complex / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of peptide secretion / autocrine signaling / chronic inflammatory response / peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / Toll-like receptor 4 binding ...S100A8 complex / S100A9 complex / neutrophil aggregation / calprotectin complex / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of peptide secretion / autocrine signaling / chronic inflammatory response / peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / Toll-like receptor 4 binding / siderophore transmembrane transport / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Metal sequestration by antimicrobial proteins / siderophore uptake transmembrane transporter activity / peptide secretion / RAGE receptor binding / leukocyte migration involved in inflammatory response / Regulation of TLR by endogenous ligand / astrocyte development / intermediate filament cytoskeleton / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / arachidonate binding / response to zinc ion / regulation of toll-like receptor signaling pathway / regulation of cytoskeleton organization / antioxidant activity / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / defense response to fungus / endothelial cell migration / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / neutrophil chemotaxis / : / cell outer membrane / positive regulation of neuron projection development / : / autophagy / positive regulation of inflammatory response / calcium-dependent protein binding / cell-cell signaling / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / ER-Phagosome pathway / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / response to lipopolysaccharide / microtubule binding / response to ethanol / cytoskeleton / defense response to bacterium / inflammatory response / innate immune response / apoptotic process / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
TonB-dependent receptor, conserved site / TonB-dependent receptor (TBDR) proteins signature 2. / TonB-dependent receptor-like, beta-barrel / TonB dependent receptor-like, beta-barrel / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / TonB-dependent receptor (TBDR) proteins profile. / Vitamin B12 transporter BtuB-like / TonB-dependent receptor, plug domain superfamily / TonB-dependent receptor, plug domain ...TonB-dependent receptor, conserved site / TonB-dependent receptor (TBDR) proteins signature 2. / TonB-dependent receptor-like, beta-barrel / TonB dependent receptor-like, beta-barrel / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / TonB-dependent receptor (TBDR) proteins profile. / Vitamin B12 transporter BtuB-like / TonB-dependent receptor, plug domain superfamily / TonB-dependent receptor, plug domain / TonB-dependent Receptor Plug Domain / TonB-dependent receptor-like, beta-barrel domain superfamily / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein S100-A8 / Protein S100-A9 / TonB-dependent receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria gonorrhoeae FA 1090 (淋菌) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.67 Å
データ登録者Bera A / Noinaj N
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI127793 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U19AI144182 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2026
タイトル: Structural insights into zinc piracy by Neisseria gonorrhoeae to overcome nutritional immunity.
著者: Pooneh Tavakoley Gheinani / Aloke Bera / Julie Stoudenmire-Saylor / Yi Lien / Simone A Harrison / Alison Criss / Walter J Chazin / Nicholas Noinaj / Cynthia Nau Cornelissen /
要旨: With an estimated 106 million global cases annually, Neisseria gonorrhoeae (Ngo) poses a significant public health problem. Ngo demonstrates a remarkable capacity to overcome nutritional immunity ...With an estimated 106 million global cases annually, Neisseria gonorrhoeae (Ngo) poses a significant public health problem. Ngo demonstrates a remarkable capacity to overcome nutritional immunity through the deployment of specialized transporters that pirate metals such as zinc from human proteins such as calprotectin (hCP). We report the cryo-EM structure of Ngo TdfH in complex with a heterotetramer of hCP. An extensive binding interface is mediated almost entirely by the S100A9 subunits of hCP. Mutagenesis studies of residues in the large binding interface reveal minimal effects from single-site mutations, whereas larger truncations disrupt binding and function. These results support a mechanistic model based on the large interaction interface overcoming a steric clash between α-helix III of S100A9 and loops 5 and 9 of TdfH, which leads to the distortion of the proximal His6 site, followed by zinc release, and import through the barrel domain.
履歴
登録2025年4月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年1月21日-
マップ公開2026年1月21日-
更新2026年2月18日-
現状2026年2月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_70277.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_70277.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 256 pix.
= 269.824 Å		1.05 Å/pix.
x 256 pix.
= 269.824 Å		1.05 Å/pix.
x 256 pix.
= 269.824 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.054 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-1.1409042 - 1.4057132
平均 (標準偏差)0.0022233382 (±0.03721932)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 269.824 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_70277_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_70277_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : TdfH and calprotectin complex

全体名称: TdfH and calprotectin complex
要素
  • 複合体: TdfH and calprotectin complex
    • タンパク質・ペプチド: TonB-dependent receptor
    • タンパク質・ペプチド: Protein S100-A8
    • タンパク質・ペプチド: Protein S100-A9
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: TdfH and calprotectin complex

超分子名称: TdfH and calprotectin complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Neisseria gonorrhoeae FA 1090 (淋菌)

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分子 #1: TonB-dependent receptor

分子名称: TonB-dependent receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Neisseria gonorrhoeae FA 1090 (淋菌)
分子量理論値: 101.58093 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GAMGEDAGRA GSEAQIQVLE DVHVKAKRVP KDKKVFTDAR AVSTRQDVFK SGENLDNIVR SIPGAFTQQD KSSGIVSLNI RGDSGFGRV NTMVDGITQT FYSTSTDAGR AGGSSQFGAS VDSNFIAGLD VVKGSFSGSA GINSLAGSAN LRTLGVDDVV Q GNNTYGLL ...文字列:
GAMGEDAGRA GSEAQIQVLE DVHVKAKRVP KDKKVFTDAR AVSTRQDVFK SGENLDNIVR SIPGAFTQQD KSSGIVSLNI RGDSGFGRV NTMVDGITQT FYSTSTDAGR AGGSSQFGAS VDSNFIAGLD VVKGSFSGSA GINSLAGSAN LRTLGVDDVV Q GNNTYGLL LKGLTGTNST KGNAMAAIGA RKWLESGASV GVLYGHSRRG VAQNYRVGGG GQHIGNFGEE YLERRKQQYF VQ EGGLKFN AGSGKWERDL QRQYWKTKWY KKYEDPQELQ KYIEEHDKSW RENLAPQYDI TPIDPSGLKQ QSAGNLFKLE YDG VFNKYT AQFRDLNTRI GSRKIINRNY QFNYGLSLNP YTNLNLTAAY NSGRQKYPKG AKFTGWGLLK DFETYNNAKI LDLN NTATF RLPRETELQT TLGFNYFHNE YGKNRFPEEL GLFFDGPDQD NGLYSYLGRF KGDKGLLPQK STIVQPAGSQ YFNTF YFDA ALKKDIYRLN YSTNAINYRF GGEYTGYYGS ENEFKRAFGE NSPAYKEHCD PSCGLYEPVL KKYGKKRANN HSVSIS ADF GDYFMPFAGY SRTHRMPNIQ EMYFSQIGDS GVHTALKPER ANTWQFGFNT YKKGLLKQDD ILGLKLVGYR SRIDNYI HN VYGKWWDLNG DIPSWVGSTG LAYTIRHRNF KDKVHKHGFE LELNYDYGRF FTNLSYAYQK STQPTNFSDA SESPNNAS K EDQLKQGYGL SRVSALPRDY GRLEVGTRWL GNKLTLGGAM RYFGKSIRAT AEERYIDGTN GGNTSNVRQL GKRSIKQTE TLARQPLIFD FYAAYEPKKN LIFRAEVKNL FDRRYIDPLD AGNDAATQRY YSSFDPKDKD EDVTCNADKT LCNGKYGGTS KSVLTNFAR GRTFLMTMSY KF

UniProtKB: TonB-dependent receptor

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分子 #2: Protein S100-A8

分子名称: Protein S100-A8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.789375 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MLTELEKALN SIIDVYHKYS LIKGNFHAVY RDDLKKLLET ESPQYIRKKG ADVWFKELDI NTDGAVNFQE FLILVIKMGV AANKKSNEE SHKE

UniProtKB: Protein S100-A8

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分子 #3: Protein S100-A9

分子名称: Protein S100-A9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.211966 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MTCKMSQLER NIETIINTFN QYSVKLGHPS TLNQGEFKEL VRKDLQNFLK KENKNEKVIE HIMEDLDTNA DKQLSFEEFI MLMARLTWA SHEKMHEGDE GPGHHHKPGL GEGTP

UniProtKB: Protein S100-A9

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分子 #4: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 45.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 70585
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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