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- EMDB-70165: In-situ structure of the injectisome of Shigella flexneri with ne... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-70165
タイトルIn-situ structure of the injectisome of Shigella flexneri with needle from mxiG linker deletion 111-124 mutant
マップデータIn-situ structure of the injectisome of Shigella flexneri with needle from mxiG linker deletion 111-124 mutant
試料
  • 細胞: Shigella flexneri
キーワードInjectisome / Shigella flexneri / Complex / T3SS / CELL INVASION
生物種Shigella flexneri 5a str. M90T (フレクスナー赤痢菌)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 34.08 Å
データ登録者Tachiyama S / Liu J
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI172097 米国
引用ジャーナル: Front Cell Infect Microbiol / 年: 2025
タイトル: A flexible peptide linking the periplasmic and cytoplasmic domains of MxiG controls type III secretion signaling and stable sorting platform assembly in .
著者: Shoichi Tachiyama / Meena Muthuramalingam / Sean K Whittier / Yunjie Chang / Jian Yue / Waleed Younis / Wendy L Picking / Jun Liu / William D Picking /
要旨: uses its type III secretion system (T3SS) to invade human enterocytes. The T3SS injectisome is controlled by proteins at the tip of an exposed needle that sense host cell contact. Substrate ... uses its type III secretion system (T3SS) to invade human enterocytes. The T3SS injectisome is controlled by proteins at the tip of an exposed needle that sense host cell contact. Substrate selection and powering of secretion is controlled by a cytoplasmic assembly called the sorting platform (SP). The SP possesses six pod structures linked to a central ATPase via radial spokes. The SP associates with the injectisome inner membrane ring (IR) via the adaptor protein MxiK. The major IR component is MxiG, whose globular periplasmic domain (MxiG) packs with MxiJ in a 24-fold symmetry. MxiG also has a transmembrane helix attached to a small cytoplasmic domain (MxiG) via a flexible linker peptide. Change from the IR's 24-fold symmetry to six-fold symmetry for the SP in occurs via MxiG pairs that associate with MxiK. The intervening pairs shift to the center of the IR/SP assembly, which is distinct from what is seen for . This implicates the linker in dynamic motions at the IR-SP interface, but the functional importance of the linker is unknown. Using a library of mutants, we found that the linker can accept diverse mutations without eliminating injectisome function. However, some mutants were found to give rise to subpopulations able to form needles and secrete effectors in the absence of a stably assembled SP. Mutants lacking the entire linker could not secrete any effector proteins (e.g. the IpaD tip protein) and had no T3SS-related virulence functions, however, there were subpopulations that could still secrete MxiH and assemble visible needles. In contrast, a very short linker could export IpaD to the needle tip, but could not rapidly respond to external secretion signals and were thus unable to quickly enter epithelial cells. These findings implicate the MxiG linker in signaling processes that are sensed at the needle tip. Our findings suggest that the native MxiG linker peptide has evolved to maximize T3SS function at steps beyond needle formation, while needle formation can occur even when the SP is highly destabilized.
履歴
登録2025年4月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月3日-
マップ公開2025年9月3日-
更新2025年9月3日-
現状2025年9月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_70165.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_70165.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈In-situ structure of the injectisome of Shigella flexneri with needle from mxiG linker deletion 111-124 mutant
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.3 Å/pix.
x 200 pix.
= 859.2 Å		4.3 Å/pix.
x 200 pix.
= 859.2 Å		4.3 Å/pix.
x 200 pix.
= 859.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.296 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0531
最小 - 最大-0.32505602 - 0.38188842
平均 (標準偏差)-0.000000000039544 (±0.038857445)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 859.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map of the injectisome of Shigella flexneri...

ファイルemd_70165_half_map_1.map
注釈Half map of the injectisome of Shigella flexneri with needle from mxiG linker deletion 111-124 mutant
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of the injectisome of Shigella flexneri...

ファイルemd_70165_half_map_2.map
注釈Half map of the injectisome of Shigella flexneri with needle from mxiG linker deletion 111-124 mutant
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Shigella flexneri

全体名称: Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
要素
  • 細胞: Shigella flexneri

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超分子 #1: Shigella flexneri

超分子名称: Shigella flexneri / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Shigella flexneri 5a str. M90T (フレクスナー赤痢菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 1.96 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 34.08 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 871
抽出トモグラム数: 191 / 使用した粒子像数: 1554
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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