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万見
- EMDB-70099: In-situ structure of the flagellar motor of Helicobacter pylori p... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-70099
タイトルIn-situ structure of the flagellar motor of Helicobacter pylori pflA deletion mutant
マップデータIn-situ structure of the flagellar motor of Helicobacter pylori pflA deletion mutant
試料
  • 細胞: Helicobacter pylori
キーワードH. pylori / Flagella / Complex / Flagellar motor / MOTOR PROTEIN
生物種Helicobacter pylori B128 (ピロリ菌)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 36.4 Å
データ登録者Tachiyama S / Liu J
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI087946 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI132828 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: FlgY, PflA, and PflB form a spoke-ring network in the high-torque flagellar motor of .
著者: Shoichi Tachiyama / Kyle Rosinke / Mohammad F Khan / Xiaotian Zhou / Yue Xin / Jack M Botting / Jian Yue / Anna Roujeinikova / Timothy R Hoover / Jun Liu /
要旨: has evolved distinct flagellar motility to colonize the human stomach. Rotation of the flagella is driven by one of the largest known bacterial flagellar motors. In addition to the core motor ... has evolved distinct flagellar motility to colonize the human stomach. Rotation of the flagella is driven by one of the largest known bacterial flagellar motors. In addition to the core motor components found in and , the flagellar motor in possesses many accessories that enable the bacteria to penetrate the gastric mucus layer. Here, we utilize cryoelectron tomography with molecular genetics and biochemical approaches to characterize three accessory proteins, FlgY, PflA, and PflB, and their roles in flagellar assembly and motility. Comparative analyses of in situ flagellar motor structures from , , and mutants and wild-type reveal that FlgY forms a 13-fold proximal spoke-ring around the MS-ring and that PflA and PflB form an 18-fold distal spoke-ring enclosing 18 torque-generating stator complexes. We build a pseudoatomic model of the motor by leveraging AlphaFold-predicted structures, protein-protein interactions, and motor structures. Our model suggests that the FlgY spoke-ring functions as a bearing around the rotating MS-ring and as a template for stabilizing the PflA-PflB spoke-ring, thus enabling the recruitment of 18 stator complexes for high-torque generation. Overall, our study sheds light on how this spoke-ring network between the MS-ring and stator complexes enables the unique motility of . As these accessory proteins are conserved in the phylum Campylobacterota, our findings apply broadly to a better understanding of how polar flagella help bacteria thrive in gastric and enteric niches.
履歴
登録2025年4月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月7日-
マップ公開2025年5月7日-
更新2025年5月7日-
現状2025年5月7日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_70099.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_70099.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈In-situ structure of the flagellar motor of Helicobacter pylori pflA deletion mutant
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.3 Å/pix.
x 240 pix.
= 1031.04 Å		4.3 Å/pix.
x 240 pix.
= 1031.04 Å		4.3 Å/pix.
x 240 pix.
= 1031.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.296 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0425
最小 - 最大-0.28644633 - 0.32075882
平均 (標準偏差)-0.000000000029561 (±0.03435741)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 1031.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map of the flagellar motor structure of...

ファイルemd_70099_half_map_1.map
注釈Half map of the flagellar motor structure of Helicobacter pylori pflA deletion mutant
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of the flagellar motor structure of...

ファイルemd_70099_half_map_2.map
注釈Half map of the flagellar motor structure of Helicobacter pylori pflA deletion mutant
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Helicobacter pylori

全体名称: Helicobacter pylori (ピロリ菌)
要素
  • 細胞: Helicobacter pylori

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超分子 #1: Helicobacter pylori

超分子名称: Helicobacter pylori / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Helicobacter pylori B128 (ピロリ菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 1.96 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C13 (13回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 36.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 895
抽出トモグラム数: 333 / 使用した粒子像数: 975
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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