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- EMDB-70091: Ec83 Retron PtuAB mutant complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-70091
タイトルEc83 Retron PtuAB mutant complex
マップデータEc83 PtuA-PtuB (2:1) complex
試料
  • 複合体: Ec83 PtuAB complex
    • タンパク質・ペプチド: Retron Ec83 probable ATPase
    • タンパク質・ペプチド: Retron Ec83 putative HNH endonuclease
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION
キーワードretron / PtuA / PtuB / ATPase / HNH nuclease / immune system
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA synthesis involved in DNA repair / double-strand break repair / endonuclease activity / defense response to virus / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / Retron Ec78 putative HNH endonuclease-like / AAA domain, group 15 / AAA ATPase domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Retron Ec83 putative HNH endonuclease / Retron Ec83 probable ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Wang C / Rish A / Fu TM
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Disassembly activates Retron-Septu for antiphage defense.
著者: Chen Wang / Anthony D Rish / Emily G Armbruster / Jiale Xie / Anna B Loveland / Zhangfei Shen / Bradley Gu / Andrei A Korostelev / Joe Pogliano / Tian-Min Fu /
要旨: Retrons are antiphage defense systems that produce multicopy single-stranded DNA (msDNA) and hold promises for genome engineering. However, the mechanisms of defense remain unclear. The Retron-Septu ...Retrons are antiphage defense systems that produce multicopy single-stranded DNA (msDNA) and hold promises for genome engineering. However, the mechanisms of defense remain unclear. The Retron-Septu system uniquely integrates retron and Septu antiphage defenses. Cryo-electron microscopy structures reveal asymmetric nucleoprotein complexes comprising a reverse transcriptase (RT), msDNA (a hybrid of msdDNA and msrRNA), and two PtuAB copies. msdDNA and msrRNA are essential for assembling this complex, with msrRNA adopting a conserved lariat-like structure that regulates reverse transcription. Notably, the assembled Retron-Septu complex is inactive, with msdDNA occupying the PtuA DNA-binding site. Activation occurs upon disassembly, releasing PtuAB, which degrades single-stranded DNA to restrict phage replication. This "arrest-and-release" mechanism underscores the dynamic regulatory roles of msDNA, advancing our understanding of antiphage defense strategies.
履歴
登録2025年4月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月2日-
マップ公開2025年7月2日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_70091.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_70091.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Ec83 PtuA-PtuB (2:1) complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 280 pix.
= 305.2 Å		1.09 Å/pix.
x 280 pix.
= 305.2 Å		1.09 Å/pix.
x 280 pix.
= 305.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0284
最小 - 最大-0.027528076 - 2.2886608
平均 (標準偏差)0.00078270066 (±0.021023674)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 305.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_70091_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_70091_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ec83 PtuAB complex

全体名称: Ec83 PtuAB complex
要素
  • 複合体: Ec83 PtuAB complex
    • タンパク質・ペプチド: Retron Ec83 probable ATPase
    • タンパク質・ペプチド: Retron Ec83 putative HNH endonuclease
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Ec83 PtuAB complex

超分子名称: Ec83 PtuAB complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Retron Ec83 probable ATPase

分子名称: Retron Ec83 probable ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 61.665863 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MEQNLPSRIT KLIKKSESGD FASSYQLYKV FGSKEYGVEP DEKMSDYFKE LSAKQLEGGQ LRVADIHLEN YKGFESLIMD FSMKKNSTI LVGNNGCGKS TILDAIQKGL THLSSRLSTR SHNGDGIEKH ELRKGQNYAS IAINYDYMGI RFPMIIATTE P GYEDRAKS ...文字列:
MEQNLPSRIT KLIKKSESGD FASSYQLYKV FGSKEYGVEP DEKMSDYFKE LSAKQLEGGQ LRVADIHLEN YKGFESLIMD FSMKKNSTI LVGNNGCGKS TILDAIQKGL THLSSRLSTR SHNGDGIEKH ELRKGQNYAS IAINYDYMGI RFPMIIATTE P GYEDRAKS NYSGINELGS IFKTAHSINP NVSFPLIAMY TVERANDVST RDIENSEEIK EAQIWDKFKA YNKSLTGKAD FK LFFRWFK ELIEIENSDN ADITALRAEI RAKEKDLDNP LLKALLAENK NSETTKKLLE DHQNSLKVLK EKLNSYYSVN SKT LHTVED AMYSFLPGFS NLKLQRAPLD LIVDKNNVSL SVLQLSQGEK TILALIADIA RRLTLLNPNS VNPLDGTGIV LIAA IDLHL HPSWQQNIIP RLEKTFKNIQ FIVTTHSPQV CHTIDSQNIW LLKNGQKFKA PKGVRGAISS WVLENLFEVA QRPPE DKYT KLLQEYKNLV FSEKYASEDA RKLGATLSQH FGPDDETLVE LKLEIEKRIW EDDFEKDQ

UniProtKB: Retron Ec83 probable ATPase

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分子 #2: Retron Ec83 putative HNH endonuclease

分子名称: Retron Ec83 putative HNH endonuclease / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 30.166254 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MILKRINKTA EDQFLINFKA QNPNGTWDEF RNHEQGILYK RLKQHICNDQ MYLCAYCEID LDRENEHEIK VEAFKSKSGS LPGGSNWHL EWSNLLAVCL GGTNTGDDFE LPANLSCDSY KSHYEDKNKI NDKDWTGKIL LPLTLPDAHN FFTFEKVTGK L LPNESYCN ...文字列:
MILKRINKTA EDQFLINFKA QNPNGTWDEF RNHEQGILYK RLKQHICNDQ MYLCAYCEID LDRENEHEIK VEAFKSKSGS LPGGSNWHL EWSNLLAVCL GGTNTGDDFE LPANLSCDSY KSHYEDKNKI NDKDWTGKIL LPLTLPDAHN FFTFEKVTGK L LPNESYCN TISIDGKPAA ETLSIVTKTI EVLNLNCSRL NNARRKLLFH FNNCARERNL RKLHNLLLQW NQGEPKFFQT TR DIIIRDD RICQGLLNGT IRY

UniProtKB: Retron Ec83 putative HNH endonuclease

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 965923
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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