[日本語] English
万見
- EMDB-70089: Cryo-EM structure of the human SK2-4 chimera/calmodulin channel c... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-70089
タイトルCryo-EM structure of the human SK2-4 chimera/calmodulin channel complex in the Ca2+ bound state
マップデータSharpened map
試料
  • 複合体: Ternary complex of human SK2-4 chimera/calmodulin channel complex in the Ca2+ bound state
    • 複合体: Human SK2-4 chimeric channel
      • タンパク質・ペプチド: Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4,Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2 chimera
    • 複合体: Human calmodulin
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードIon channel / Calcium / Potassium / Calmodulin / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


intermediate conductance calcium-activated potassium channel activity / saliva secretion / small conductance calcium-activated potassium channel activity / Acetylcholine inhibits contraction of outer hair cells / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Ca2+ activated K+ channels / stabilization of membrane potential / macropinocytosis / calcium-activated potassium channel activity / regulation of calcium ion import across plasma membrane ...intermediate conductance calcium-activated potassium channel activity / saliva secretion / small conductance calcium-activated potassium channel activity / Acetylcholine inhibits contraction of outer hair cells / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Ca2+ activated K+ channels / stabilization of membrane potential / macropinocytosis / calcium-activated potassium channel activity / regulation of calcium ion import across plasma membrane / inward rectifier potassium channel activity / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / regulation of potassium ion transmembrane transport / cell volume homeostasis / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / phospholipid translocation / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / alpha-actinin binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / potassium channel activity / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / presynaptic cytosol / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / immune system process / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / calyx of Held / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of protein secretion / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / calcium channel regulator activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / establishment of localization in cell / Stimuli-sensing channels / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / defense response
類似検索 - 分子機能
Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Potassium channel domain / Ion channel / : / EF-hand domain pair ...Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Potassium channel domain / Ion channel / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4 / Calmodulin-1 / Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Cassell SJ / Khoshouei M / Wilhelm WA / Whicher JR
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Mechanism of SK2 channel gating and its modulation by the bee toxin apamin and small molecules
著者: Cassell SJ / Li W / Krautwald S / Khoshouei M / Lee YT / Hou J / Guan W / Peukert S / Wilhelm WA / Whicher JR
履歴
登録2025年4月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月9日-
マップ公開2025年7月9日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_70089.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.845 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.4
最小 - 最大-2.2431827 - 3.7538576
平均 (標準偏差)0.00024812418 (±0.0777759)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 304.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Ternary complex of human SK2-4 chimera/calmodulin channel complex...

全体名称: Ternary complex of human SK2-4 chimera/calmodulin channel complex in the Ca2+ bound state
要素
  • 複合体: Ternary complex of human SK2-4 chimera/calmodulin channel complex in the Ca2+ bound state
    • 複合体: Human SK2-4 chimeric channel
      • タンパク質・ペプチド: Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4,Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2 chimera
    • 複合体: Human calmodulin
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: CALCIUM ION

-
超分子 #1: Ternary complex of human SK2-4 chimera/calmodulin channel complex...

超分子名称: Ternary complex of human SK2-4 chimera/calmodulin channel complex in the Ca2+ bound state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

-
超分子 #2: Human SK2-4 chimeric channel

超分子名称: Human SK2-4 chimeric channel / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
超分子 #3: Human calmodulin

超分子名称: Human calmodulin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Intermediate conductance calcium-activated potassium channel prot...

分子名称: Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4,Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2 chimera
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.382164 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGGDLVLGLG ALRRRRALFE KRKRLSDYAL IFGMFGIVVM VIETELSWGA YDKASLYSLA LKCLISLSTI ILLGLIIVYH AREIQLFMV DNGADDWRIA MTYERIFFIC LEILVCAIHP IPGNYTFTWT ARLAFSYAPS TTTADVDIIL SIPMFLRLYL I ARVMLLHS ...文字列:
MGGDLVLGLG ALRRRRALFE KRKRLSDYAL IFGMFGIVVM VIETELSWGA YDKASLYSLA LKCLISLSTI ILLGLIIVYH AREIQLFMV DNGADDWRIA MTYERIFFIC LEILVCAIHP IPGNYTFTWT ARLAFSYAPS TTTADVDIIL SIPMFLRLYL I ARVMLLHS KLFTDASSRS IGALNKINFN TRFVMKTLMT ICPGTVLLVF SISLWIIAAW TVRACERYHD QQDVTSNFLG AM WLISITF LSIGYGDMVP NTYCGKGVCL LTGIMGAGCT ALVVAVVARK LELTKAEKHV HNFMMDIQYT KEMKESAARV LQE AWMFYK HTRRKESHAA RRHQRKLLAA INAFRQVRLK HRKLREQVNS MVDISKMHMI LYDLQQNLSS SHRALEKQID TLAG KLDAL TELLSTALGP RQLPEPSQQS KSSSLEVLFQ

UniProtKB: Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4, Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2, Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4

-
分子 #2: Calmodulin-1

分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.852545 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KELGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPEFL TMMARKMKDT DSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAELRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EEFVQMMTAK

UniProtKB: Calmodulin-1

-
分子 #3: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

-
分子 #4: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 16 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度7.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM Tris pH 8, 150 mM KCl, 2 mM CaCl2, 0.005% GDN, 0.0005% CHS
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.038 kPa
詳細: UltrAuFoil R 1.2/0.4 200 mesh grids were glow-discharged for 30 seconds at 0.38 mBar with 15 mA using Glocube system
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: 5 uL of sample was applied to grids at 4 degree temperature with 100% humidity. After 30 seconds, grids were blotted for 5 seconds with blot force 25 and plunged into liquid ethane..

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系球面収差補正装置: Microscope has a Cs corrector
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 10123 / 平均露光時間: 3.25 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
詳細: Images were collected in EER format with 50 fractions
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 8300000
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab initio model generated during processing
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 658368
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類クラス数: 2 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-9o48:
Cryo-EM structure of the human SK2-4 chimera/calmodulin channel complex in the Ca2+ bound state

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る