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万見
- EMDB-68134: GDP human alpha1A/beta3 microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-68134
タイトルGDP human alpha1A/beta3 microtubule
マップデータGDP human alpha1A/beta3 microtubule
試料
  • 複合体: GDP human alpha1A/beta3 microtubule
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-3 chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1A chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードCytoskeleton / microtubules / human tubulin isotypes / paclitaxel / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


netrin receptor binding / dorsal root ganglion development / Post-chaperonin tubulin folding pathway / axonemal microtubule / Cilium Assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / organelle transport along microtubule / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / forebrain morphogenesis ...netrin receptor binding / dorsal root ganglion development / Post-chaperonin tubulin folding pathway / axonemal microtubule / Cilium Assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / organelle transport along microtubule / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / forebrain morphogenesis / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Intraflagellar transport / cerebellar cortex morphogenesis / glial cell differentiation / neuron projection arborization / dentate gyrus development / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / flagellated sperm motility / Gap junction assembly / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / Kinesins / pyramidal neuron differentiation / response to L-glutamate / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / centrosome cycle / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / smoothened signaling pathway / regulation of synapse organization / startle response / motor behavior / Recycling pathway of L1 / microtubule polymerization / locomotory exploration behavior / response to tumor necrosis factor / response to mechanical stimulus / sperm flagellum / microtubule-based process / RHO GTPases activate IQGAPs / intercellular bridge / Hedgehog 'off' state / COPI-mediated anterograde transport / Activation of AMPK downstream of NMDARs / condensed chromosome / peptide binding / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / homeostasis of number of cells within a tissue / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / cellular response to calcium ion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / AURKA Activation by TPX2 / axon guidance / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / cell periphery / adult locomotory behavior / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / filopodium / neuromuscular junction / RHO GTPases Activate Formins / intracellular protein transport / cerebral cortex development / PKR-mediated signaling / visual learning / synapse organization / recycling endosome / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / memory / HCMV Early Events / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Aggrephagy / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic cell cycle / lamellipodium / growth cone / microtubule cytoskeleton / neuron apoptotic process / gene expression / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / cilium / protein heterodimerization activity / cell division / axon / hydrolase activity / neuronal cell body / GTPase activity / dendrite / GTP binding / protein-containing complex binding
類似検索 - 分子機能
Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain ...Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin beta-3 chain / Tubulin alpha-1A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Ti SC / Luo JY / Khoo CJ
資金援助 中国, 香港, 3件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)224B2707 中国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)17115924 香港
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)C7064-22GF 香港
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: An evolution-conserved allosteric network in human tubulin governs paclitaxel efficacy
著者: Luo JY / Khoo CJ / Chen WX / Liu Z / Li BX / Lau WS / Li XD / Ti SJ
履歴
登録2026年1月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年4月1日-
マップ公開2026年4月1日-
更新2026年4月1日-
現状2026年4月1日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_68134.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_68134.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈GDP human alpha1A/beta3 microtubule
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.96 Å/pix.
x 512 pix.
= 489.318 Å		0.96 Å/pix.
x 512 pix.
= 489.318 Å		0.96 Å/pix.
x 512 pix.
= 489.318 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.9557 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0967
最小 - 最大-0.41548076 - 0.92757225
平均 (標準偏差)0.0018774865 (±0.025121018)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 489.3184 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_68134_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: GDP human alpha1A/beta3 microtubule half map

ファイルemd_68134_additional_1.map
注釈GDP human alpha1A/beta3 microtubule half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: GDP human alpha1A/beta3 microtubule C1 map

ファイルemd_68134_half_map_1.map
注釈GDP human alpha1A/beta3 microtubule C1 map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: GDP human alpha1A/beta3 microtubule half map

ファイルemd_68134_half_map_2.map
注釈GDP human alpha1A/beta3 microtubule half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : GDP human alpha1A/beta3 microtubule

全体名称: GDP human alpha1A/beta3 microtubule
要素
  • 複合体: GDP human alpha1A/beta3 microtubule
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-3 chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1A chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: GDP human alpha1A/beta3 microtubule

超分子名称: GDP human alpha1A/beta3 microtubule / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 0.16 kDa/nm

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分子 #1: Tubulin beta-3 chain

分子名称: Tubulin beta-3 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.48152 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPSGNYVGDS DLQLERISVY YNEASSHKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGA FGHLFRPDN FIFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKECENCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKVREEY P DRIMNTFS ...文字列:
MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPSGNYVGDS DLQLERISVY YNEASSHKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGA FGHLFRPDN FIFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKECENCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKVREEY P DRIMNTFS VVPSPKVSDT VVEPYNATLS IHQLVENTDE TYCIDNEALY DICFRTLKLA TPTYGDLNHL VSATMSGVTT SL RFPGQLN ADLRKLAVNM VPFPRLHFFM PGFAPLTARG SQQYRALTVP ELTQQMFDAK NMMAACDPRH GRYLTVATVF RGR MSMKEV DEQMLAIQSK NSSYFVEWIP NNVKVAVCDI PPRGLKMSST FIGNSTAIQE LFKRISEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY QDATAEEEGE MYEDDEEESE AQGPK

UniProtKB: Tubulin beta-3 chain

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分子 #2: Tubulin alpha-1A chain

分子名称: Tubulin alpha-1A chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.188441 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE ...文字列:
MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE FSIYPAPQVS TAVVEPYNSI LTTHTTLEHS DCAFMVDNEA IYDICRRNLD IERPTYTNLN RLIGQIVSSI TA SLRFDGA LNVDLTEFQT NLVPYPRIHF PLATYAPVIS AEKAYHEQLS VAEITNACFE PANQMVKCDP RHGKYMACCL LYR GDVVPK DVNAAIATIK TKRTIQFVDW CPTGFKVGIN YQPPTVVPGG DLAKVQRAVC MLSNTTAIAE AWARLDHKFD LMYA KRAFV HWYVGEGMEE GEFSEAREDM AALEKDYEEV GVDSVEGEGE EEGEEY

UniProtKB: Tubulin alpha-1A chain

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分子 #3: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 6.8
グリッドモデル: EMS Lacey Carbon / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298.1 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ModelAngelo
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.41 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0) / 使用した粒子像数: 2811030
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-22ak:
GDP human alpha1A/beta3 microtubule

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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