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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-66617
タイトルCryo-EM structure of the type I pilus from Escherichia Coli and the surrounding water network
マップデータSharpened map. B-factor=55.7 A**2
試料
  • 複合体: Type 1 pilus rod assembled from FimA monomers
    • タンパク質・ペプチド: Type-1 fimbrial protein, A chain
  • リガンド: water
キーワードType-I pilus rod / CELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell adhesion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Type-1 fimbrial protein, A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Petrova TE / Glukhov AS / Stetsenko A / Guskov A / Gabdulkhakov AG
資金援助1件
OrganizationGrant number
Not funded
引用ジャーナル: FEBS J / : 2026
タイトル: Determination of the water network surrounding the type I pilus from Escherichia coli by cryo-electron microscopy.
著者: Tatiana E Petrova / Anatoly S Glukhov / Artem Stetsenko / Albert Guskov / Azat G Gabdulkhakov /
要旨: Type 1 pili are protein filamentous surface structures of Gram-negative bacteria that mediate adhesion to host and play a crucial role in infection. Here, we report the cryogenic electron microscopy ...Type 1 pili are protein filamentous surface structures of Gram-negative bacteria that mediate adhesion to host and play a crucial role in infection. Here, we report the cryogenic electron microscopy structure of the type 1 pilus from uropathogenic E. coli K-12 comprising 15 subunits of the major protein pilin FimA. The final local resolution of electron microscopy reconstruction was estimated to reach 1.85 Å, which is higher than that of the previously published structure. This improvement in the resolution enabled us to refine side-chain conformations to reliably determine the distances between the side-chain residues participating in the intersubunit interactions and determine a network of water molecules surrounding the pilus rod. The analysis revealed that water contributes to intersubunit stabilization both through discrete bridging interactions and through extended hydrogen-bonded clusters, thereby supporting both the rigidity and flexibility of the filament. Comparison with a homologous high-resolution pilus model from enterotoxigenic E. coli showed that the vast majority of 'conserved' water molecules, that is, those that are present at equivalent positions in different subunits of our model occupy also equivalent positions across the two structures, underscoring their functional relevance. At the same time, sequence-specific differences in hydration patterns were observed. These findings highlight the structural and functional importance of water in pilus architecture and provide a more detailed molecular framework for understanding bacterial adhesion.
履歴
登録2025年10月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年3月11日-
マップ公開2026年3月11日-
更新2026年3月11日-
現状2026年3月11日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_66617.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map. B-factor=55.7 A**2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 256 pix.
= 214.016 Å
0.84 Å/pix.
x 256 pix.
= 214.016 Å
0.84 Å/pix.
x 256 pix.
= 214.016 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.836 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.077
最小 - 最大-0.25072736 - 0.5907155
平均 (標準偏差)0.001251822 (±0.02661117)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 214.016 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened map

ファイルemd_66617_additional_1.map
注釈Unsharpened map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_66617_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_66617_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Type 1 pilus rod assembled from FimA monomers

全体名称: Type 1 pilus rod assembled from FimA monomers
要素
  • 複合体: Type 1 pilus rod assembled from FimA monomers
    • タンパク質・ペプチド: Type-1 fimbrial protein, A chain
  • リガンド: water

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超分子 #1: Type 1 pilus rod assembled from FimA monomers

超分子名称: Type 1 pilus rod assembled from FimA monomers / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)

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分子 #1: Type-1 fimbrial protein, A chain

分子名称: Type-1 fimbrial protein, A chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 15 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 15.835243 KDa
配列文字列:
AATTVNGGTV HFKGEVVNAA CAVDAGSVDQ TVQLGQVRTA SLAQEGATSS AVGFNIQLND CDTNVASKAA VAFLGTAIDA GHTNVLALQ SSAAGSATNV GVQILDRTGA ALTLDGATFS SETTLNNGTN TIPFQARYFA TGAATPGAAN ADATFKVQYQ

UniProtKB: Type-1 fimbrial protein, A chain

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1903 / : HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 105000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 115.0 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 7.738 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 1.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 770491
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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