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- EMDB-6595: Cryo-EM of the C. elegans Ndc80 complex bound to microtubules -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6595
タイトルCryo-EM of the C. elegans Ndc80 complex bound to microtubules
マップデータHelical reconstruction of the C. elegans Ndc80 complex bound to microtubules in the presence of the SKA1 complex
試料
  • 試料: full-length C. elegans Ndc80 complex bound to microtubules
  • 細胞器官・細胞要素: microtubule
  • タンパク質・ペプチド: Ndc80
キーワードKinetochore protein complex
生物種unidentified (未定義) / Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.06 Å
データ登録者Wilson-Kubalek EM / Cheeseman IM / Milligan RA
引用ジャーナル: Mol Biol Cell / 年: 2016
タイトル: Structural comparison of the Caenorhabditis elegans and human Ndc80 complexes bound to microtubules reveals distinct binding behavior.
著者: Elizabeth M Wilson-Kubalek / Iain M Cheeseman / Ronald A Milligan /
要旨: During cell division, kinetochores must remain tethered to the plus ends of dynamic microtubule polymers. However, the molecular basis for robust kinetochore-microtubule interactions remains poorly ...During cell division, kinetochores must remain tethered to the plus ends of dynamic microtubule polymers. However, the molecular basis for robust kinetochore-microtubule interactions remains poorly understood. The conserved four-subunit Ndc80 complex plays an essential and direct role in generating dynamic kinetochore-microtubule attachments. Here we compare the binding of theCaenorhabditis elegansand human Ndc80 complexes to microtubules at high resolution using cryo-electron microscopy reconstructions. Despite the conserved roles of the Ndc80 complex in diverse organisms, we find that the attachment mode of these complexes for microtubules is distinct. The human Ndc80 complex binds every tubulin monomer along the microtubule protofilament, whereas theC. elegansNdc80 complex binds more tightly to β-tubulin. In addition, theC. elegansNdc80 complex tilts more toward the adjacent protofilament. These structural differences in the Ndc80 complex between different species may play significant roles in the nature of kinetochore-microtubule interactions.
履歴
登録2016年2月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年3月23日-
マップ公開2016年3月23日-
更新2016年4月27日-
現状2016年4月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6595.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6595.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 16.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Helical reconstruction of the C. elegans Ndc80 complex bound to microtubules in the presence of the SKA1 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.31 Å/pix.
x 111 pix.
= 145.41 Å		1.31 Å/pix.
x 257 pix.
= 336.67 Å		1.31 Å/pix.
x 157 pix.
= 205.67 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.31 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.4 / ムービー #1: 2.4
最小 - 最大-5.49562883 - 15.346900939999999
平均 (標準偏差)0.11449817 (±1.56814516)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin0100240
サイズ257157111
Spacing257157111
セルA: 205.67 Å / B: 336.66998 Å / C: 145.40999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.311.311.31
M x/y/z157257111
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z205.670336.670145.410
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS1000240
NC/NR/NS157257111
D min/max/mean-5.49615.3470.114

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : full-length C. elegans Ndc80 complex bound to microtubules

全体名称: full-length C. elegans Ndc80 complex bound to microtubules
要素
  • 試料: full-length C. elegans Ndc80 complex bound to microtubules
  • 細胞器官・細胞要素: microtubule
  • タンパク質・ペプチド: Ndc80

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超分子 #1000: full-length C. elegans Ndc80 complex bound to microtubules

超分子名称: full-length C. elegans Ndc80 complex bound to microtubules
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: helical / Number unique components: 2

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超分子 #1: microtubule

超分子名称: microtubule / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)

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分子 #1: Ndc80

分子名称: Ndc80 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: C. elegans Ndc80 complex was bound to the microtubule in the presence of the SKA1 complex
組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ) / 別称: nematode
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 組換プラスミド: pST39

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 6.8 / 詳細: 80 mM PIPES, pH 6.8, 1 mM MgCl2, 1 mM EGTA
グリッド詳細: 400-mesh C-flat grids (Protochips, Inc) containing 2.0 micron holes separated by 2.0 micron spacing
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 手法: Blotted back of grid for 3 seconds.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2015年9月23日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 1.31 µm / 実像数: 984 / 平均電子線量: 40 e/Å2 / 詳細: Each image is an average of 40 frames.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細EMAN2 with IHRSR adapted for microtubules with a dimer repeat and FREALIGN was used.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 11.092 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 23.825 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C15 (15回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.06 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2, FREALIGN, IHRSR
詳細: The final map was calculated from two averaged data sets.
CTF補正詳細: CTFIND v3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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