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- EMDB-65388: Structure of the bacteriophage E1004 tail -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-65388
タイトルStructure of the bacteriophage E1004 tail
マップデータ
試料
  • ウイルス: Escherichia phage (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Tail spike protein
    • タンパク質・ペプチド: Nozzle protein
    • タンパク質・ペプチド: Adaptor protein
キーワードComplex / VIRAL PROTEIN
生物種Escherichia phage (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.11 Å
データ登録者Sun BN / Liu HR
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)12034006 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32430020 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071209 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2026
タイトル: Cryo-EM structure of drug-resistant Escherichia coli phage E1004 reveals a conserved cylindrical core among podophages.
著者: Binning Sun / Jing Zheng / Yuan Fu / Fengyuan Tian / Hao Xiao / Su Li / Lingpeng Cheng / Ping Chen / Hongrong Liu /
要旨: Podophage tails are too short to traverse the cell envelope and require internal core proteins to assemble into a transmembrane channel for genome delivery during infection. However, high-resolution ...Podophage tails are too short to traverse the cell envelope and require internal core proteins to assemble into a transmembrane channel for genome delivery during infection. However, high-resolution structures of near-complete cores remain scarce. Here, we present the near-atomic-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the drug-resistant E. coli phage E1004, which features a T7-like core-portal-tail structure with six P22-like tailspikes. We found that the cylindrical core comprises four proteins: gp17, gp27, gp28, and gp29. Gp29 forms a tetramer, while gp28 and gp27 assemble into octamers. Notably, there are sixteen copies of gp17 in two conformations, distinct from the small core protein gp6.7 in T7. The gp17-gp27 complex reveals the mechanism for mediating the symmetry adjustment at the core-portal interface. Moreover, comparative analysis with other podophage cores highlights diversity in core protein composition and organization, particularly among the small core proteins. We propose that these variations represent evolutionary adaptations to diverse host envelopes.
履歴
登録2025年7月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月12日-
マップ公開2025年11月12日-
更新2026年2月25日-
現状2026年2月25日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_65388.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_65388.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 325 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 440 pix.
= 484. Å		1.1 Å/pix.
x 440 pix.
= 484. Å		1.1 Å/pix.
x 440 pix.
= 484. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.18
最小 - 最大-0.77781636 - 1.4391816
平均 (標準偏差)0.0013482068 (±0.057010055)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ440440440
Spacing440440440
セルA=B=C: 484.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_65388_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_65388_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_65388_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Escherichia phage

全体名称: Escherichia phage (ファージ)
要素
  • ウイルス: Escherichia phage (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Tail spike protein
    • タンパク質・ペプチド: Nozzle protein
    • タンパク質・ペプチド: Adaptor protein

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超分子 #1: Escherichia phage

超分子名称: Escherichia phage / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 3102713 / 生物種: Escherichia phage / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No

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分子 #1: Tail spike protein

分子名称: Tail spike protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage (ファージ)
分子量理論値: 90.53382 KDa
配列文字列: MSTITQFPSG NTQYRIEFDY LARTFVVVTL VNSSNPTLNR VLEVGRDYRF LNPTMIEMLV DQSGFDIVRI HRQTGTDLVV DFRNGSVLT ASDLTNSELQ AIHIAEEGRD QTVDLAKEYA DAAGSSAGNA KDSEDEARRI AESIREAGLI GYITRRSFEK G YNVTTWSE ...文字列:
MSTITQFPSG NTQYRIEFDY LARTFVVVTL VNSSNPTLNR VLEVGRDYRF LNPTMIEMLV DQSGFDIVRI HRQTGTDLVV DFRNGSVLT ASDLTNSELQ AIHIAEEGRD QTVDLAKEYA DAAGSSAGNA KDSEDEARRI AESIREAGLI GYITRRSFEK G YNVTTWSE VLLWEEDGDY YRWDGTLPKN VPAGSTPETS GGIGLGAWVS VGDAALRSQI SNPEGAILYP ELQMARWRDE GD VRGWGAK GDGVTDSTEN IAASLNSQKA VVASEGVFSS SGINSNYCNL DGRGSGVLSH RSSTGNYLVF NNPRTGRLSN ITV ESNKAT DTTQGQQVSL AGGSDVTVSD VNFSNVKGTG FSLIAYPNDV PPDGLMIKGI RGSYSGYATN KAAGCVLADS SVNS LIDNV IAKNYPQFGA VELKGTASYN IVSNVIGTDC QHVTYNGTKG SIAPSNNLIK GVVANNPKYA AVVAGKGSTN LISDV LVDY STSDARQAHG VTVEGSDNVI NNVLMTGCDG TNSLGQAQTA TITRFIDTAN NNYASVFPSY SATGVITFES GSTRNF VEV KHPGRRNDLL SATGTISGAD TIDGTDNSNV VHAPALGQYI GSMSGRFEWR IKSMSLPSGV LTSADKYRML ADGAVSL AV GGGTSSQVRL FTSDGTYRNI SLTSGNVRLP TSSTGYLQLG SNAMTPDSTN TYALGSASRA WSGGFTQSAF TVVSDARD K TEPLNISDAL LDAWSEVDFV QFQYLGRIEE KGADSARWHF GIIAQRAKEA FERHGIDAHR YGFLCFDSWD DVYEEDANG SRKLITPAGS RYGIRYEEVL ILEAALMRRT IKRMQEALAV MSK

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分子 #2: Nozzle protein

分子名称: Nozzle protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage (ファージ)
分子量理論値: 86.595641 KDa
配列文字列: MPLITQSIKN LKGGISQQPD ILRFSDQGES QVNCWSSESD GLQKRPPTVF KRRLNIDVES NPKFHLINRD EHEQYYIVFN GSNIQVVDL SGNQYSVSGA VEYVTSSNPR DDIRVVTVAD YTFVVNRKVV VKGGSEKSHP GYNRKARALI NLRGGQYGRT L KVGINGGV ...文字列:
MPLITQSIKN LKGGISQQPD ILRFSDQGES QVNCWSSESD GLQKRPPTVF KRRLNIDVES NPKFHLINRD EHEQYYIVFN GSNIQVVDL SGNQYSVSGA VEYVTSSNPR DDIRVVTVAD YTFVVNRKVV VKGGSEKSHP GYNRKARALI NLRGGQYGRT L KVGINGGV KVSHKLPAGN DAENDPPKVD AQAIGAAMRD LLVQAYPDFT FDLGSGFLLI TAPSGTDINS VETEDGYANQ LI SPVLDTV QTISKLPLAA PNGYIIKIQG ETNSSADEYY VMYDSNTKTW KETVEPGVIT GFDVTTMPHA LIRQSDGSFE FKT LDWSKR GSGNDDTNPM PSFVDATIND VFFYRNRLGF LSGENVIMSR SASYFAFFPK SVATLSDADP IDVAVSHPRI SILK YAVPF SEQLLLWSDE VQFVMTSSGV LTSKSIQLDV GSEFALGDTA RPFAVGRSVF FSAPRGSFTS IKRYFAVADV SDVKD ADDT TGHVLSYIPN GVFDIQGTGT ENYICVNSTG AYNRIYIYKF LFKDGVQLQA SWSHWEFPKD DKILASASIG STMFIV RQH QGGVDIEHLK FIKEATDFPS EPYRLHIDSK VSMVIPIGSY NADTYKTTVD IGAAYGGNAP SPGRYYLIDS QGAYVDL GD LTSISTVITL NGDWSGRTVF IGRPYLMSYK FSRFLIKIED DSGTQSEDTG RLQLRRAWVN YKDTGALRLI VRNGEREF V NTFNGYTLGQ QTIGTTNIGD GQYRFAMNGN ALTTSLTLES NYPTPVSIVG CGWEASYAKK ARSV

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分子 #3: Adaptor protein

分子名称: Adaptor protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage (ファージ)
分子量理論値: 21.456961 KDa
配列文字列:
MAQYIPLNAN DDLDAINDML AAIGEPAVLQ LDEGNADVSN AQRILHRVNR QVQAKGWNFN INEAAVLTPD VQDNRIRFLP SYLRVMTAG ATSYYSNMGG YLYDLSTQST TFTDPITVEL VEMKPFSEMP VVFRDYIVTK ASREFNAKFF GSPESELYLR E QEAELYQQ VMEYEMDTGR YNMMSDIGRD

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 32.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.11 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 50105
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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