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- EMDB-65382: Cryo-EM structure of the erlin1/2 complex purified using DDM and GDN -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-65382
タイトルCryo-EM structure of the erlin1/2 complex purified using DDM and GDN
マップデータ
試料
  • 複合体: The erlin1/2 complex
    • タンパク質・ペプチド: Erlin-1
    • タンパク質・ペプチド: Erlin-2
キーワードCryo-EM / complex / MEMBRANE PROTEIN / SPFH protein family
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cholesterol biosynthetic process / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / SREBP signaling pathway / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / cholesterol binding / cholesterol metabolic process / ERAD pathway / Signaling by FGFR1 in disease / Defective CFTR causes cystic fibrosis ...regulation of cholesterol biosynthetic process / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / SREBP signaling pathway / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / cholesterol binding / cholesterol metabolic process / ERAD pathway / Signaling by FGFR1 in disease / Defective CFTR causes cystic fibrosis / ABC-family protein mediated transport / membrane raft / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Erlin1/2 / Band 7 domain / SPFH domain / Band 7 family / prohibitin homologues / Band 7/SPFH domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Yan L / Gao N
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)92354306 中国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2026
タイトル: The Erlin1/2 complex is a dynamic scaffold for membrane microdomain assembly on the endoplasmic reticulum.
著者: Lu Yan / Zihong Xu / Yuanhang Yao / Tadsanee Awang / Xiaoting Wang / Yonglun Wang / Chengying Ma / Ningning Li / Chen Song / Xiao-Wei Chen / Ning Gao /
要旨: The SPFH (stomatin, prohibitin, flotillin, and HflK/C) family proteins are proposed scaffolds for organizing functional membrane microdomains (FMMs) on various cellular membranes. Erlin1 and Erlin2, ...The SPFH (stomatin, prohibitin, flotillin, and HflK/C) family proteins are proposed scaffolds for organizing functional membrane microdomains (FMMs) on various cellular membranes. Erlin1 and Erlin2, two endoplasmic reticulum (ER)-residing SPFH members, as heteromeric complexes, participate in ER-associated protein degradation (ERAD). However, the mechanisms underlying Erlin-mediated FMM organization and ERAD regulation remain poorly understood. Here, through cryoelectron microscopy (cryo-EM), we find that the human Erlin1/2 complex forms a 26-mer cage assembly, defining a nanometer-sized microdomain on the luminal leaflet. The intramembrane region of each subunit constitutes a specific phosphatidylinositol-binding pocket. ER proteins can be recruited to both the interior and exterior of these cages. By caging cargoes, the Erlin1/2 complex physically secludes them from their substrates or binding partners, conferring another layer of regulation on their functions. Moreover, individual cages can cluster to organize FMMs of different sizes. These dynamic properties underscore a general regulatory role of Erlin1/2 in various ER-related biological processes, including coronaviral replication.
履歴
登録2025年7月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年3月25日-
マップ公開2026年3月25日-
更新2026年4月22日-
現状2026年4月22日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_65382.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_65382.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 480 pix.
= 504.96 Å		1.05 Å/pix.
x 480 pix.
= 504.96 Å		1.05 Å/pix.
x 480 pix.
= 504.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.052 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 5.0
最小 - 最大-0.722902 - 28.404098999999999
平均 (標準偏差)0.034564342 (±0.592636)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 504.96002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : The erlin1/2 complex

全体名称: The erlin1/2 complex
要素
  • 複合体: The erlin1/2 complex
    • タンパク質・ペプチド: Erlin-1
    • タンパク質・ペプチド: Erlin-2

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超分子 #1: The erlin1/2 complex

超分子名称: The erlin1/2 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Erlin-1

分子名称: Erlin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 13 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 34.46184 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: ARVLVAAVVG LVAVLLYASI HKIEEGHLAV YYRGGALLTS PSGPGYHIML PFITTFRSVQ TTLQTDEVKN VPCGTSGGVM IYIDRIEVV NMLAPYAVFD IVRNYTADYD KTLIFNKIHH ELNQFCSAHT LQEVYIELFD QIDENLKQAL QKDLNLMAPG L TIQAVRVT ...文字列:
ARVLVAAVVG LVAVLLYASI HKIEEGHLAV YYRGGALLTS PSGPGYHIML PFITTFRSVQ TTLQTDEVKN VPCGTSGGVM IYIDRIEVV NMLAPYAVFD IVRNYTADYD KTLIFNKIHH ELNQFCSAHT LQEVYIELFD QIDENLKQAL QKDLNLMAPG L TIQAVRVT KPKIPEAIRR NFELMEAEKT KLLIAAQKQK VVEKEAETER KKAVIEAEKI AQVAKIRFQQ KVMEKETEKR IS EIEDAAF LAREKAKADA EYYAAHKYAT SNKHKLTPEY LELKKYQAIA SNSKIYFGSN IPNMFVD

UniProtKB: Erlin-1

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分子 #2: Erlin-2

分子名称: Erlin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 13 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 34.188473 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: LGAVVAVASS FFCASLFSAV HKIEEGHIGV YYRGGALLTS TSGPGFHLML PFITSYKSVQ TTLQTDEVKN VPCGTSGGVM IYFDRIEVV NFLVPNAVYD IVKNYTADYD KALIFNKIHH ELNQFCSVHT LQEVYIELFD QIDENLKLAL QQDLTSMAPG L VIQAVRVT ...文字列:
LGAVVAVASS FFCASLFSAV HKIEEGHIGV YYRGGALLTS TSGPGFHLML PFITSYKSVQ TTLQTDEVKN VPCGTSGGVM IYFDRIEVV NFLVPNAVYD IVKNYTADYD KALIFNKIHH ELNQFCSVHT LQEVYIELFD QIDENLKLAL QQDLTSMAPG L VIQAVRVT KPNIPEAIRR NYELMESEKT KLLIAAQKQK VVEKEAETER KKALIEAEKV AQVAEITYGQ KVMEKETEKK IS EIEDAAF LAREKAKADA ECYTAMKIAE ANKLKLTPEY LQLMKYKAIA SNSKMYFGKD IPNMFMD

UniProtKB: Erlin-2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 58.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 25074
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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