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万見
- EMDB-65251: alpha-dystroglycan structure using negative staining -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-65251
タイトルalpha-dystroglycan structure using negative staining
マップデータ
試料
  • 組織: alpha-dystroglycan
    • タンパク質・ペプチド: alpha-dystroglycan
キーワードbinding protein / dumbbel shaped / glycoprotein / CARBOHYDRATE
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle attachment / dystroglycan complex / contractile ring / microtubule anchoring / nerve development / basement membrane organization / vinculin binding / structural constituent of muscle / alpha-actinin binding / membrane protein ectodomain proteolysis ...muscle attachment / dystroglycan complex / contractile ring / microtubule anchoring / nerve development / basement membrane organization / vinculin binding / structural constituent of muscle / alpha-actinin binding / membrane protein ectodomain proteolysis / basement membrane / negative regulation of MAPK cascade / laminin binding / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / tubulin binding / SH2 domain binding / axon guidance / negative regulation of cell migration / morphogenesis of an epithelium / filopodium / sarcolemma / lamellipodium / actin binding / virus receptor activity / postsynaptic membrane / cytoskeleton / focal adhesion / calcium ion binding / extracellular space / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dystroglycan-type cadherin-like / Dystroglycan, C-terminal / Alpha-dystroglycan domain 2 / DG-type SEA domain / Alpha-dystroglycan N-terminal domain 2 / Dystroglycan (Dystrophin-associated glycoprotein 1) / Alpha-Dystroglycan N-terminal domain 2 / DG-type SEA domain profile. / Dystroglycan-type cadherin-like domains. / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 6.02 Å
データ登録者Kasahata N
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Not funded 日本
引用ジャーナル: Applied Cell Biology / 年: 2025
タイトル: Elucidating the Three-Dimensional Structure of alpha-dystroglycan using Negative Staining
著者: Kasahata N
履歴
登録2025年7月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月24日-
マップ公開2025年9月24日-
更新2025年9月24日-
現状2025年9月24日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_65251.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_65251.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.93 Å/pix.
x 350 pix.
= 325.5 Å		0.93 Å/pix.
x 350 pix.
= 325.5 Å		0.93 Å/pix.
x 350 pix.
= 325.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.93 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.291
最小 - 最大-0.21733828 - 0.5343752
平均 (標準偏差)0.0015997614 (±0.031535)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ350350350
Spacing350350350
セルA=B=C: 325.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_65251_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_65251_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : alpha-dystroglycan

全体名称: alpha-dystroglycan
要素
  • 組織: alpha-dystroglycan
    • タンパク質・ペプチド: alpha-dystroglycan

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超分子 #1: alpha-dystroglycan

超分子名称: alpha-dystroglycan / タイプ: tissue / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: muscle / 組織: muslce

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分子 #1: alpha-dystroglycan

分子名称: alpha-dystroglycan / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 株: Broiler / 器官: MUSCLE / 組織: muscle
配列文字列: MTVGCVPQPP FLGRTLLPVL LLAASARCHW PSEPAEVVRD WENQLEASMH SVLSDLRETV PAVVGIPDSS AVVGRFFRVS IPTDLIASNG EAVQVSEAGK ESLPSWLHWN AESSSLEGLP LDTDKGVHYI SVTTLQPFPN GSYVPQAANV FSVEVHQEDH SEPQSLRAAA ...文字列:
MTVGCVPQPP FLGRTLLPVL LLAASARCHW PSEPAEVVRD WENQLEASMH SVLSDLRETV PAVVGIPDSS AVVGRFFRVS IPTDLIASNG EAVQVSEAGK ESLPSWLHWN AESSSLEGLP LDTDKGVHYI SVTTLQPFPN GSYVPQAANV FSVEVHQEDH SEPQSLRAAA QEAGDAAPFV CGAEEPVTIL TVILDADLTK MTPKQRIELL NRMRSFSEVE LHNMKLVPVV NNRLFDMSAF MAGPGNAKKV VENGALLSWK LGCSLSQNSV PNISKVEAPA KEGTMSARLG YPVVGWHIAN KKPHLPKRMR RQINATPTPL TAIGPPTTAA QEPPTRIVPT PTSPAIAPPT ETTAPPVREP IPLPRKPTVT IRTRGPIVQT PTLGPIQPTR LVEGTGTVSV PIRPTVPGYV EPTAVITPPT TTTKKPRVST LKPATPSTTD SSTATTRRPT RRPKTPRPTK PPSTTRSTIS KLTTASPPTR VRTTASGVPR PWEPNEPPKL TNHIDRVDAW EGTYFEVKIP SDTFYDKEDT TTDKLQLTLK LKEQQMIEEN SWVQFNSTSQ LMYGMPDRSH VGKHEYFMYA TDKGGLFAVD AFEIHVHKRP HGDKSPVKFK ARLEGDHSAV ANDIHKKIML VKKLALAFGD RNSSTITVQD IAKGSIVVEW TNNTLPLEPC PREQIRTLSK KIADDSGGPS PAFSNILQPE FKPLNVSVVG SGSCRHIQFV PVTKDGRVIS EATPTLAAGK DPEKSSEDDV YLHTVIPAVV VAAILLVAGI IAMICYRKKR KGKLTIEDQA TFIKKGVPII FADELDDSKP PPSSSMPLIL QEEKAPLPPP EYPNQSMPET TPLNQDTIGE YTPLRDEDPN APPYQPPPPF TAPMEGKGSR PKNMTPYRSP PPYVPP

UniProtKB: Dystroglycan 1

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態tissue

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 50 mM Tris-HCl 200 mM NaCl 0.2 mM PMSF 0.1 mM EDTA 125 microM protease inhibitor cocktail
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: uranyl acetate / 詳細: 2% uranyl acetate
グリッドモデル: EMS Lacey Carbon / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 6mA

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1230
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN ORIUS SC200 (2k x 2k)
実像数: 50 / 平均電子線量: 100.0 e/Å2
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.9 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.3 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL

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画像解析

粒子像選択選択した数: 7703
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4) / タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab-initio
最終 再構成使用したクラス数: 6 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1)
詳細: The resolution estimated FSC curve was 6.02. However, since this study is based on negative staining data, true resolusion seemed to be lower.
使用した粒子像数: 596
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1)
最終 3次元分類クラス数: 50 / 平均メンバー数/クラス: 140 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 143.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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