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- EMDB-64672: GPR133-Gain-miniG13 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-64672
タイトルGPR133-Gain-miniG13 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: GPR133-Gain-miniG13-Gbeta1-Ggamma2 complex
    • タンパク質・ペプチド: Adhesion G-protein coupled receptor D1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13,Isoform 2 of Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
キーワードGPCR / G12/G13 / Complex / Stachel / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


D5 dopamine receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction / regulation of fibroblast migration / Rho-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of small GTPase mediated signal transduction / NRAGE signals death through JNK / branching involved in blood vessel morphogenesis / CDC42 GTPase cycle / regulation of postsynapse assembly / Rho protein signal transduction ...D5 dopamine receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction / regulation of fibroblast migration / Rho-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of small GTPase mediated signal transduction / NRAGE signals death through JNK / branching involved in blood vessel morphogenesis / CDC42 GTPase cycle / regulation of postsynapse assembly / Rho protein signal transduction / RAC1 GTPase cycle / guanyl-nucleotide exchange factor activity / brush border membrane / G protein-coupled receptor activity / platelet activation / regulation of blood pressure / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through CDC42 / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / photoreceptor disc membrane / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / cellular response to catecholamine stimulus / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / melanosome / GPER1 signaling / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / sensory perception of taste / extracellular vesicle / regulation of cell shape / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / retina development in camera-type eye / G protein activity / GTPase binding / Ca2+ pathway / fibroblast proliferation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / in utero embryonic development / Ras protein signal transduction / cell differentiation / Extra-nuclear estrogen signaling / cell surface receptor signaling pathway / cell population proliferation / postsynapse / nuclear speck / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / focal adhesion / GTPase activity / synapse / GTP binding / protein-containing complex binding / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
G-protein alpha subunit, group 12/13 / Concanavalin A-like lectin/glucanases superfamily / Pentraxin-related / Pentraxin (PTX) domain profile. / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / : / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain ...G-protein alpha subunit, group 12/13 / Concanavalin A-like lectin/glucanases superfamily / Pentraxin-related / Pentraxin (PTX) domain profile. / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / : / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13 / Adhesion G-protein coupled receptor D1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.51 Å
データ登録者Xi Y / Pu X / Ping Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32222038 中国
引用ジャーナル: Biochem Biophys Res Commun / : 2025
タイトル: Cryo-EM structural elucidation and molecular mechanism of the GPR133-G13 signaling complex.
著者: Xuanyu Pu / Yue-Tong Xi / Meng-Xin Wang / Daolai Zhang / Yu-Qi Ping / Peng Xiao / Jin-Peng Sun /
要旨: GPR133 is an adhesion-class G protein-coupled receptor (GPCR) that has recently been de-orphanized. Its functions are complex and multifaceted. While GPR133 is primarily recognized for coupling with ...GPR133 is an adhesion-class G protein-coupled receptor (GPCR) that has recently been de-orphanized. Its functions are complex and multifaceted. While GPR133 is primarily recognized for coupling with the Gs subunit to mediate elevated intracellular cAMP levels, its potential engagement with alternative signaling pathways remains poorly characterized. In our experiments, we demonstrated that GPR133 exhibits constitutive self-activation via its Stachel sequence as an adhesion GPCR, enabling activation of downstream G13 signaling. We reconstituted the GPR133-GAIN-miniGα13 complex in vitro and resolved its cryo-electron microscopy structure at a resolution of 3.51 Å. Detailed structural comparisons between the GPR133-GAIN-miniGα13 complex and the previously resolved GPR133-CTF-Gs structure highlighted both conserved and different features. These findings provide critical insights into the signal transduction mechanisms of GPR133 and lay a foundation for targeted therapeutic strategies.
履歴
登録2025年5月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月30日-
マップ公開2025年7月30日-
更新2025年7月30日-
現状2025年7月30日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_64672.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 59.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.93 Å/pix.
x 250 pix.
= 232.5 Å
0.93 Å/pix.
x 250 pix.
= 232.5 Å
0.93 Å/pix.
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= 232.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.93 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05
最小 - 最大-0.001788004 - 2.1502366
平均 (標準偏差)0.0012796992 (±0.02629943)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ250250250
Spacing250250250
セルA=B=C: 232.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_64672_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_64672_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : GPR133-Gain-miniG13-Gbeta1-Ggamma2 complex

全体名称: GPR133-Gain-miniG13-Gbeta1-Ggamma2 complex
要素
  • 複合体: GPR133-Gain-miniG13-Gbeta1-Ggamma2 complex
    • タンパク質・ペプチド: Adhesion G-protein coupled receptor D1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13,Isoform 2 of Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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超分子 #1: GPR133-Gain-miniG13-Gbeta1-Ggamma2 complex

超分子名称: GPR133-Gain-miniG13-Gbeta1-Ggamma2 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Adhesion G-protein coupled receptor D1

分子名称: Adhesion G-protein coupled receptor D1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 65.688828 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: HPIITNLTEE RKTFQSPGVI LSYLQNVSLS LPSKSLSEQT ALNLTKTFLK AVGEILLLPG WIALSEDSAV VLSLIDTIDT VMGHVSSNL HGSTPQVTVE GSSAMAEFSV AKILPKTVNS SHYRFPAHGQ SFIQIPHEAF HRHAWSTVVG LLYHSMHYYL N NIWPAHTK ...文字列:
HPIITNLTEE RKTFQSPGVI LSYLQNVSLS LPSKSLSEQT ALNLTKTFLK AVGEILLLPG WIALSEDSAV VLSLIDTIDT VMGHVSSNL HGSTPQVTVE GSSAMAEFSV AKILPKTVNS SHYRFPAHGQ SFIQIPHEAF HRHAWSTVVG LLYHSMHYYL N NIWPAHTK IAEAMHHQDC LLFATSHLIS LEVSPPPTLS QNLSGSPLIT VHLKHRLTRK QHSEATNSSN RVFVYCAFLD FS SGEGVWS NHGCALTRGN LTYSVCRCTH LTNFAILMQV VPLELARGHQ VALSSISYVG CSLSVLCLVA TLVTFAVLSS VST IRNQRY HIHANLSFAV LVAQVLLLIS FRLEPGTTPC QVMAVLLHYF FLSAFAWMLV EGLHLYSMVI KVFGSEDSKH RYYY GMGWG FPLLICIISL SFAMDSYGTS NNCWLSLASG AIWAFVAPAL FVIVVNIGIL IAVTRVISQI SADNYKIHGD PSAFK LTAK AVAVLLPILG TSWVFGVLAV NGCAVVFQYM FATLNSLQGL FIFLFHCLLN SEVRAAFKHK TKVWSLTSSS ARTSNA KPF HSDLMNGTRP GMASTKLSPW DKSSHSAHRV DLSAV

UniProtKB: Adhesion G-protein coupled receptor D1

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分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13,Isoform 2 of ...

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13,Isoform 2 of Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.705596 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MMGSTVSAED KAAAERSKEI DKCLSREKTY VKRLVKILLL GADNSGKSTF LKQMRIIHGG SGGSGGTKGI HEYDFEIKNV PFKMVDVGG QRSERKRWFE CFDSVTSILF LVDSSDFNRL TESLNDFETI VNNRVFSNVS IILFLNKTDL LEEKVQIVSI K DYFLEFEG ...文字列:
MMGSTVSAED KAAAERSKEI DKCLSREKTY VKRLVKILLL GADNSGKSTF LKQMRIIHGG SGGSGGTKGI HEYDFEIKNV PFKMVDVGG QRSERKRWFE CFDSVTSILF LVDSSDFNRL TESLNDFETI VNNRVFSNVS IILFLNKTDL LEEKVQIVSI K DYFLEFEG DPHCLRDVQK FLVECFRNKR RDQQQKPLYH HFTTAINTEN ARLIFRDVKD TILHDNLKQL MLQ

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13, Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13, Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13

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分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.861143 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MASNNTASIA QARKLVEQLK MEANIDRIKV SKAAADLMAY CEAHAKEDPL LTPVPASENP FREKKFFCAI L

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

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分子 #4: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.784301 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GSLLQSELDQ LRQEAEQLKN QIRDARKACA DATLSQITNN IDPVGRIQMR TRRTLRGHLA KIYAMHWGTD SRLLVSASQD GKLIIWDSY TTNKVHAIPL RSSWVMTCAY APSGNYVACG GLDNICSIYN LKTREGNVRV SRELAGHTGY LSCCRFLDDN Q IVTSSGDT ...文字列:
GSLLQSELDQ LRQEAEQLKN QIRDARKACA DATLSQITNN IDPVGRIQMR TRRTLRGHLA KIYAMHWGTD SRLLVSASQD GKLIIWDSY TTNKVHAIPL RSSWVMTCAY APSGNYVACG GLDNICSIYN LKTREGNVRV SRELAGHTGY LSCCRFLDDN Q IVTSSGDT TCALWDIETG QQTTTFTGHT GDVMSLSLAP DTRLFVSGAC DASAKLWDVR EGMCRQTFTG HESDINAICF FP NGNAFAT GSDDATCRLF DLRADQELMT YSHDNIICGI TSVSFSKSGR LLLAGYDDFN CNVWDALKAD RAGVLAGHDN RVS CLGVTD DGMAVATGSW DSFLKIWN

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.51 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 45759
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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