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- EMDB-64629: In situ cryo-electron tomogram of 4days WT cytoplasm 3 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-64629
タイトルIn situ cryo-electron tomogram of 4days WT cytoplasm 3
マップデータ
試料
  • 細胞: 26S proteasome trimer
キーワードproteasome / trimer / complex / PSG / paracrystalline / HYDROLASE
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Qu L / Tang XM / Baumeister W
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
Jung Foundation ドイツ
引用ジャーナル: Cell / 年: 2026
タイトル: Metabolically regulated proteasome supramolecular organization in situ.
著者: Xiaomeng Tang / Lu Qu / Florian Wilfling / Florian Beck / Oliver P Ernst / Brenda A Schulman / Wolfgang Baumeister / Cordula Enenkel /
要旨: Many proteins localize in membraneless organelles. However, understanding the steps along membraneless organelle formation-and the structural impact on granule constituents-has been hindered by ...Many proteins localize in membraneless organelles. However, understanding the steps along membraneless organelle formation-and the structural impact on granule constituents-has been hindered by limited resolution of intracellular data. We address these challenges through in situ cryo-electron tomography (cryo-ET) along with formation of yeast proteasome storage granules (PSGs). During the transition from proliferation to quiescence, doubly capped 26S proteasomes arrested in an inactive state arrange into ∼7.5 MDa trimeric units, dispersed in the nucleoplasm and congregated along the nuclear envelope near the nuclear pore. 9-Å-resolution cryo-ET structures reveal that cytoplasmic PSGs formed in various energy-limiting conditions are paracrystalline arrays of bundled fibers, assembled from stacking of proteasome trimers. The paracrystalline arrangement maintains a pool of fully assembled inactive 26S proteasomes that are released in energy-rich conditions. Overall, our data reveal structural steps along the assembly of an intracellular membraneless organelle in situ and quinary structure formation controlling a major eukaryotic regulatory machine.
履歴
登録2025年5月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年3月4日-
マップ公開2026年3月4日-
更新2026年3月4日-
現状2026年3月4日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_64629.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_64629.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 525.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED INTEGER (2 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
13.96 Å/pix.
x 320 pix.
= 4467.2 Å		13.96 Å/pix.
x 928 pix.
= 12954.88 Å		13.96 Å/pix.
x 928 pix.
= 12954.88 Å

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 13.96 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
最小 - 最大-9309.0 - 10579.0
平均 (標準偏差)899.079039999999964 (±710.631349999999998)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ928928320
Spacing928928320
セルA: 12954.88 Å / B: 12954.88 Å / C: 4467.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 26S proteasome trimer

全体名称: 26S proteasome trimer
要素
  • 細胞: 26S proteasome trimer

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超分子 #1: 26S proteasome trimer

超分子名称: 26S proteasome trimer / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 6.8 / 詳細: YPD buffer
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE
切片作成集束イオンビーム - 装置: OTHER / 集束イオンビーム - イオン: OTHER / 集束イオンビーム - 電圧: 30 / 集束イオンビーム - 電流: 0.1 / 集束イオンビーム - 時間: 5 / 集束イオンビーム - 温度: 100 K / 集束イオンビーム - Initial thickness: 500 / 集束イオンビーム - 最終 厚さ: 150
集束イオンビーム - 詳細: The value given for _em_focused_ion_beam.instrument is FEI Aquilos. This is not in a list of allowed values {'OTHER', 'DB235'} so OTHER is written into the XML file.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 2.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用した粒子像数: 37
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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