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- EMDB-64601: The Structural Basis of ClpP1 in Pseudomonas plecoglossicida -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-64601
タイトルThe Structural Basis of ClpP1 in Pseudomonas plecoglossicida
マップデータ
試料
  • 複合体: ClpP tetradecamer
    • タンパク質・ペプチド: Clp protease
キーワードPseudomonas plecoglossicida / caseinolytic proteases / tetradecameric / Cryo-EM structure / HYDROLASE
機能・相同性Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / ClpP/crotonase-like domain superfamily / peptidase activity / proteolysis / Clp protease
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas plecoglossicida (バクテリア) / Pseudomonas plecoglossicida NBRC 103162 = DSM 15088 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / 解像度: 3.07 Å
データ登録者Jingjie C
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2026
タイトル: Structural and mechanistic insights into caseinolytic protease inhibition for antimicrobial development against Pseudomonas plecoglossicida.
著者: Jingjie Chen / Ping Zhang / Hongxin Guan / Bing Gong / Xiaoding Li / Zekai Li / Fan Li / Biao Zhou / Xuemin Chen / Xinhua Chen / Songying Ouyang / Yong-An Zhang /
要旨: The caseinolytic protease (ClpP) is an emerging antibacterial target. Pseudomonas plecoglossicida (Pp), a pathogen causing visceral white spot disease in Larimichthys crocea, encodes two ClpP ...The caseinolytic protease (ClpP) is an emerging antibacterial target. Pseudomonas plecoglossicida (Pp), a pathogen causing visceral white spot disease in Larimichthys crocea, encodes two ClpP paralogs, PpClpP1 and PpClpP2. This study characterizes their distinct structural and functional properties. Phylogenetic and biochemical analysis revealed that PpClpP2 functions as a canonical serine protease with high peptidase activity, while PpClpP1 is evolutionarily divergent, exhibiting low inherent activity due to an unconventional Ser-His-Pro catalytic triad and a truncated N-terminal domain. Cryo-EM structure determination of PpClpP1 confirmed a homotetradecameric assembly with a dilated axial pore and a non-canonical catalytic geometry. In contrast, AlphaFold-predicted PpClpP2 displayed a compact structure with a canonical Ser-His-Asp triad. The subunits formed a stable heterotetradecamer (PpClpP1P2) with enhanced proteolytic activity compared to individual homotetradecameric. Pull-down assays demonstrated that PpClpP2, but not PpClpP1, specifically interacts with the unfoldase PpClpX, and the PpClpP1P2 heterotetradecamer further augmented PpClpX-mediated degradation of model substrates. Notably, the proteasome inhibitor bortezomib (BTZ) selectively inhibited PpClpP1 by binding to a unique pocket near the active site without engaging the catalytic serine, thereby suppressing bacterial growth in a PpClpP1-dependent manner. This study elucidates the structural basis of functional divergence between PpClpP paralogs, highlights their synergistic interplay in proteolysis, and identifies PpClpP1 as a druggable target for antibacterial development.
履歴
登録2025年5月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年3月18日-
マップ公開2026年3月18日-
更新2026年3月18日-
現状2026年3月18日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_64601.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_64601.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.7 Å/pix.
x 320 pix.
= 223.36 Å		0.7 Å/pix.
x 320 pix.
= 223.36 Å		0.7 Å/pix.
x 320 pix.
= 223.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.698 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0121
最小 - 最大-0.0017001772 - 1.715682
平均 (標準偏差)0.004247111 (±0.048169043)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 223.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_64601_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_64601_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ClpP tetradecamer

全体名称: ClpP tetradecamer
要素
  • 複合体: ClpP tetradecamer
    • タンパク質・ペプチド: Clp protease

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超分子 #1: ClpP tetradecamer

超分子名称: ClpP tetradecamer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Pseudomonas plecoglossicida (バクテリア)

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分子 #1: Clp protease

分子名称: Clp protease / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudomonas plecoglossicida NBRC 103162 = DSM 15088 (バクテリア)
分子量理論値: 20.400279 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARHIIHFTG PINSSTCGNL INTCSKALQQ GADILQLNIA TMGGECSYGF TLYNYLRGLP VPLHTHNLGT VESMGNILFL AGEHRTACA RSKFLFHPFH WTLHGSVDHA RMAEYAMSLD YDLRLYAQIV AERTEGSIEV LDTTRYLMAY PRILGPQEAM D SGMIHAID EMPIEAEAPQ WSVHA

UniProtKB: Clp protease

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実験情報

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構造解析

解析単粒子再構成法
試料の集合状態3D array

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試料調製

緩衝液pH: 7.5

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.07 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 9.03) / 使用した粒子像数: 39438
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: COMMON LINE

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: Other / Chain - Initial model type: experimental model / 詳細: predicted
得られたモデル

PDB-9uxt:
The Structural Basis of ClpP1 in Pseudomonas plecoglossicida

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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