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- EMDB-64050: cryo-EM structure of M1 muscarinic acetylcholine receptor-alpha5 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-64050
タイトルcryo-EM structure of M1 muscarinic acetylcholine receptor-alpha5 helix of G11 protein complex bound to iperoxo and nanobody Nb1B4
マップデータ
試料
  • 複合体: cryo-EM structure of M1 muscarinic acetylcholine receptor-alpha5 helix of G11 protein complex bound to iperoxo and nanobody Nb1B4/de novo design fusion protein
    • タンパク質・ペプチド: M1 muscarinic acetylcholine receptor, de novo design protein
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-11
    • タンパク質・ペプチド: Nanobody Nb1B4
  • リガンド: 4-(4,5-dihydro-1,2-oxazol-3-yloxy)-N,N,N-trimethylbut-2-yn-1-aminium
キーワードGPCR / active-state / nanobody / de novo protein / MEMBRANE PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / MEMBRANE PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of melanocyte differentiation / Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / phospholipase C-activating G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / Acetylcholine regulates insulin secretion / endothelin receptor signaling pathway / phospholipase C-activating dopamine receptor signaling pathway / developmental pigmentation / cellular response to pH / PLC beta mediated events / entrainment of circadian clock ...regulation of melanocyte differentiation / Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / phospholipase C-activating G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / Acetylcholine regulates insulin secretion / endothelin receptor signaling pathway / phospholipase C-activating dopamine receptor signaling pathway / developmental pigmentation / cellular response to pH / PLC beta mediated events / entrainment of circadian clock / cranial skeletal system development / ligand-gated ion channel signaling pathway / action potential / phototransduction, visible light / photoreceptor outer segment / enzyme regulator activity / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / skeletal system development / G protein-coupled receptor binding / positive regulation of insulin secretion / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of blood pressure / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / heterotrimeric G-protein complex / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heart development / G protein activity / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lysosomal membrane / GTPase activity / synapse / GTP binding / signal transduction / extracellular exosome / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
G-protein alpha subunit, group Q / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Vicugna pacos (アルパカ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Zhang X / Gao K / Liu X
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32122041 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: cryo-EM structure of M1 muscarinic acetylcholine receptor-alpha5 helix of G11 protein complex bound to iperoxo and nanobody Nb1B4
著者: Zhang X / Gao K / Liu X
履歴
登録2025年4月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月29日-
マップ公開2025年10月29日-
更新2025年10月29日-
現状2025年10月29日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_64050.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_64050.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 277.12 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 277.12 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 277.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0825 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.5
最小 - 最大-4.1961503 - 5.653426
平均 (標準偏差)0.00056715833 (±0.07878575)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 277.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_64050_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_64050_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_64050_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : cryo-EM structure of M1 muscarinic acetylcholine receptor-alpha5 ...

全体名称: cryo-EM structure of M1 muscarinic acetylcholine receptor-alpha5 helix of G11 protein complex bound to iperoxo and nanobody Nb1B4/de novo design fusion protein
要素
  • 複合体: cryo-EM structure of M1 muscarinic acetylcholine receptor-alpha5 helix of G11 protein complex bound to iperoxo and nanobody Nb1B4/de novo design fusion protein
    • タンパク質・ペプチド: M1 muscarinic acetylcholine receptor, de novo design protein
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-11
    • タンパク質・ペプチド: Nanobody Nb1B4
  • リガンド: 4-(4,5-dihydro-1,2-oxazol-3-yloxy)-N,N,N-trimethylbut-2-yn-1-aminium

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超分子 #1: cryo-EM structure of M1 muscarinic acetylcholine receptor-alpha5 ...

超分子名称: cryo-EM structure of M1 muscarinic acetylcholine receptor-alpha5 helix of G11 protein complex bound to iperoxo and nanobody Nb1B4/de novo design fusion protein
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: M1 muscarinic acetylcholine receptor, de novo design protein

分子名称: M1 muscarinic acetylcholine receptor, de novo design protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.317816 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: DYKDDDDAAA QTSAPPAVSP QITVLAPGKG PWQVAFIGIT TGLLSLATVT GNLLVLISFK VNTELKTVNN YFLLSLACAD LIIGTFSMN LYTTYLLMGH WALGTLACDL WLALDYVASN ASVMNLLLIS FDRYFSVTRP LSYRAKRTPR RAALMIGLAW L VSFVLWAP ...文字列:
DYKDDDDAAA QTSAPPAVSP QITVLAPGKG PWQVAFIGIT TGLLSLATVT GNLLVLISFK VNTELKTVNN YFLLSLACAD LIIGTFSMN LYTTYLLMGH WALGTLACDL WLALDYVASN ASVMNLLLIS FDRYFSVTRP LSYRAKRTPR RAALMIGLAW L VSFVLWAP AILFWQYLVG ERTVLAGQCY IQFLSQPIIT FGTAMAAFYL PVTVMCTLYW RIYRETKRAG ERLAKLLEKF EA LPLEDIV AALKALLATN RPEIQLAVKT IVENFPEIKK EAEKLTPEQK AKLAALEAQL ADLPEELRKV LLSMYLTGLL YGG SEENRK RAIEKAARTL SAILLAFILT WTPYNIMVLV STFCKDCVPE TLWELGYWLC YVNSTINPMC YALCNKAFRD TFRL LLLCR WDKRRWRKIP KRPGSVHRTP SRQCHHHHHH

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分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-11

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 3.15266 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
TPENIRFVFA AVKDTILQLN LKEYNLV

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-11

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分子 #3: Nanobody Nb1B4

分子名称: Nanobody Nb1B4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vicugna pacos (アルパカ)
分子量理論値: 13.766307 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
QVQLQESGGG LVQAGGSLRL SCAASGSIFY GYYMGWYRQA PGKEREFVAT INYGASTNYA DSVKGRFTIS RDNAKNTVYL QMNSLKPED TAVYYCAVRR VYVYVQRYYH YYWGQGTQVT VSS

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分子 #4: 4-(4,5-dihydro-1,2-oxazol-3-yloxy)-N,N,N-trimethylbut-2-yn-1-aminium

分子名称: 4-(4,5-dihydro-1,2-oxazol-3-yloxy)-N,N,N-trimethylbut-2-yn-1-aminium
タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: IXO
分子量理論値: 197.254 Da
Chemical component information

ChemComp-IXO:
4-(4,5-dihydro-1,2-oxazol-3-yloxy)-N,N,N-trimethylbut-2-yn-1-aminium

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 191008
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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