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- EMDB-6379: Electron Microscopy of Bg505 in complex with 9H3L antibody -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6379
タイトルElectron Microscopy of Bg505 in complex with 9H3L antibody
マップデータBg505 SOSIP in complex with 9H3L
試料
  • 試料: Bg505 SOSIP in complex with 9H3L
  • タンパク質・ペプチド: Bg505 SOSIP
  • タンパク質・ペプチド: 9H3L antibody
生物種Simian-Human immunodeficiency virus (ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 21.0 Å
データ登録者Garces F / de Val N / Ward AB / Wilson IA
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2015
タイトル: Affinity Maturation of a Potent Family of HIV Antibodies Is Primarily Focused on Accommodating or Avoiding Glycans.
著者: Fernando Garces / Jeong Hyun Lee / Natalia de Val / Alba Torrents de la Pena / Leopold Kong / Cristina Puchades / Yuanzi Hua / Robyn L Stanfield / Dennis R Burton / John P Moore / Rogier W ...著者: Fernando Garces / Jeong Hyun Lee / Natalia de Val / Alba Torrents de la Pena / Leopold Kong / Cristina Puchades / Yuanzi Hua / Robyn L Stanfield / Dennis R Burton / John P Moore / Rogier W Sanders / Andrew B Ward / Ian A Wilson /
要旨: The high-mannose patch on the HIV-1 envelope (Env) glycoprotein is the epicenter for binding of the potent broadly neutralizing PGT121 family of antibodies, but strategies for generating such ...The high-mannose patch on the HIV-1 envelope (Env) glycoprotein is the epicenter for binding of the potent broadly neutralizing PGT121 family of antibodies, but strategies for generating such antibodies by vaccination have not been defined. We generated structures of inferred antibody intermediates by X-ray crystallography and electron microscopy to elucidate the molecular events that occurred during evolution of this family. Binding analyses revealed that affinity maturation was primarily focused on avoiding, accommodating, or binding the N137 glycan. The overall antibody approach angle to Env was defined very early in the maturation process, yet some variation evolved in the PGT121 family branches that led to differences in glycan specificities in their respective epitopes. Furthermore, we determined a crystal structure of the recombinant BG505 SOSIP.664 HIV-1 trimer with a PGT121 family member at 3.0 Å that, in concert with these antibody intermediate structures, provides insights to advance design of HIV vaccine candidates.
履歴
登録2015年7月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年8月19日-
マップ公開2016年5月4日-
更新2016年5月4日-
現状2016年5月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 8.94
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 8.94
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6379.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6379.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Bg505 SOSIP in complex with 9H3L
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.1 Å/pix.
x 80 pix.
= 328. Å		4.1 Å/pix.
x 80 pix.
= 328. Å		4.1 Å/pix.
x 80 pix.
= 328. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 8.94 / ムービー #1: 8.94
最小 - 最大-26.618736269999999 - 51.571224209999997
平均 (標準偏差)-0.33304694 (±4.35876703)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 328.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.14.14.1
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z328.000328.000328.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-31-64
NX/NY/NZ6963129
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-26.61951.571-0.333

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bg505 SOSIP in complex with 9H3L

全体名称: Bg505 SOSIP in complex with 9H3L
要素
  • 試料: Bg505 SOSIP in complex with 9H3L
  • タンパク質・ペプチド: Bg505 SOSIP
  • タンパク質・ペプチド: 9H3L antibody

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超分子 #1000: Bg505 SOSIP in complex with 9H3L

超分子名称: Bg505 SOSIP in complex with 9H3L / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: one trimer of Bg505 bound to three Fabs / Number unique components: 2
分子量実験値: 570 KDa / 理論値: 570 KDa / 手法: Size exclusion chromatography

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分子 #1: Bg505 SOSIP

分子名称: Bg505 SOSIP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: trimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Simian-Human immunodeficiency virus (ウイルス)
別称: HIV
分子量実験値: 570 KDa / 理論値: 570 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293F

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分子 #2: 9H3L antibody

分子名称: 9H3L antibody / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293F

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.03 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 50 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids were stained for 30 seconds using 2% uranyl formate.
グリッド詳細: 400 Cu mesh grids were negatively glow discharged for 30 seconds at 20 mA.
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI SPIRIT
日付2015年5月8日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
実像数: 126 / 平均電子線量: 30.43 e/Å2
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 52000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 46000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / Tilt angle max: 50
実験機器
モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected and processed using Appion.
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 21.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: sparx, EMAN2 / 使用した粒子像数: 16946
最終 2次元分類クラス数: 147

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3j5m

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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