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- EMDB-63788: Cryo-EM structure of Human UBA1-UBE2O-Ub -Transthiolation state 4 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63788
タイトルCryo-EM structure of Human UBA1-UBE2O-Ub -Transthiolation state 4
マップデータ
試料
  • 複合体: The complex of human UBA1-UBE2O-Ub
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1
    • タンパク質・ペプチド: (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
    • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-C
  • リガンド: ADENOSINE MONOPHOSPHATE
キーワードcryo-EM / UBA1 / UBE2O / Ubiquitin / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin activating enzyme activity / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / positive regulation of BMP signaling pathway / retrograde transport, endosome to Golgi / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein monoubiquitination / protein K63-linked ubiquitination / Maturation of protein E / Maturation of protein E ...E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin activating enzyme activity / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / positive regulation of BMP signaling pathway / retrograde transport, endosome to Golgi / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein monoubiquitination / protein K63-linked ubiquitination / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / NF-kB is activated and signals survival / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NRIF signals cell death from the nucleus / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Translesion synthesis by POLI / Josephin domain DUBs / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / TCF dependent signaling in response to WNT / Regulation of NF-kappa B signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of signaling by CBL / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Stabilization of p53 / Assembly of the pre-replicative complex / Negative regulation of FGFR2 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulation of FGFR4 signaling / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR1 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Termination of translesion DNA synthesis / EGFR downregulation / Regulation of TNFR1 signaling / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Degradation of DVL / Degradation of CRY and PER proteins / Degradation of AXIN / Assembly Of The HIV Virion
類似検索 - 分子機能
: / : / : / UBE2O, ubiquitin binding SH3-C domain / UBE2O, N-terminal SH3-A domain / UBE2O, tandem tSH3-B domain / : / UBE2O, SH3-B domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. ...: / : / : / UBE2O, ubiquitin binding SH3-C domain / UBE2O, N-terminal SH3-A domain / UBE2O, tandem tSH3-B domain / : / UBE2O, SH3-B domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1 FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain superfamily / Ubiquitin fold domain / Ubiquitin-activating enzyme e1 C-terminal domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1 / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.32 Å
データ登録者Chen P-T / Wu K-P
資金援助 台湾, 2件
OrganizationGrant number国
Academia Sinica (Taiwan)AS-CDA-110-L03 台湾
Academia Sinica (Taiwan)AS-GCS-113-L05 台湾
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of Human UBA1-UBE2O-Ub -Transthiolation state 4
著者: Chen P-T / Wu K-P
履歴
登録2025年3月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年3月25日-
マップ公開2026年3月25日-
更新2026年3月25日-
現状2026年3月25日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_63788.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63788.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.65 Å/pix.
x 432 pix.
= 279.936 Å		0.65 Å/pix.
x 432 pix.
= 279.936 Å		0.65 Å/pix.
x 432 pix.
= 279.936 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.648 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05
最小 - 最大-0.40459877 - 0.60333115
平均 (標準偏差)0.00006136141 (±0.010175488)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 279.936 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_63788_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_63788_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The complex of human UBA1-UBE2O-Ub

全体名称: The complex of human UBA1-UBE2O-Ub
要素
  • 複合体: The complex of human UBA1-UBE2O-Ub
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1
    • タンパク質・ペプチド: (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
    • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-C
  • リガンド: ADENOSINE MONOPHOSPHATE

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超分子 #1: The complex of human UBA1-UBE2O-Ub

超分子名称: The complex of human UBA1-UBE2O-Ub / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1

分子名称: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: E1 ubiquitin-activating enzyme
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 117.976609 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSSSPLSKKR RVSGPDPKPG SNCSPAQSVL SEVPSVPTNG MAKNGSEADI DEGLYSRQLY VLGHEAMKRL QTSSVLVSGL RGLGVEIAK NIILGGVKAV TLHDQGTAQW ADLSSQFYLR EEDIGKNRAE VSQPRLAELN SYVPVTAYTG PLVEDFLSGF Q VVVLTNTP ...文字列:
MSSSPLSKKR RVSGPDPKPG SNCSPAQSVL SEVPSVPTNG MAKNGSEADI DEGLYSRQLY VLGHEAMKRL QTSSVLVSGL RGLGVEIAK NIILGGVKAV TLHDQGTAQW ADLSSQFYLR EEDIGKNRAE VSQPRLAELN SYVPVTAYTG PLVEDFLSGF Q VVVLTNTP LEDQLRVGEF CHNRGIKLVV ADTRGLFGQL FCDFGEEMIL TDSNGEQPLS AMVSMVTKDN PGVVTCLDEA RH GFESGDF VSFSEVQGMV ELNGNQPMEI KVLGPYTFSI CDTSNFSDYI RGGIVSQVKV PKKISFKSLV ASLAEPDFVV TDF AKFSRP AQLHIGFQAL HQFCAQHGRP PRPRNEEDAA ELVALAQAVN ARALPAVQQN NLDEDLIRKL AYVAAGDLAP INAF IGGLA AQEVMKACSG KFMPIMQWLY FDALECLPED KEVLTEDKCL QRQNRYDGQV AVFGSDLQEK LGKQKYFLVG AGAIG CELL KNFAMIGLGC GEGGEIIVTD MDTIEKSNLN RQFLFRPWDV TKLKSDTAAA AVRQMNPHIR VTSHQNRVGP DTERIY DDD FFQNLDGVAN ALDNVDARMY MDRRCVYYRK PLLESGTLGT KGNVQVVIPF LTESYSSSQD PPEKSIPICT LKNFPNA IE HTLQWARDEF EGLFKQPAEN VNQYLTDPKF VERTLRLAGT QPLEVLEAVQ RSLVLQRPQT WADCVTWACH HWHTQYSN N IRQLLHNFPP DQLTSSGAPF WSGPKRCPHP LTFDVNNPLH LDYVMAAANL FAQTYGLTGS QDRAAVATFL QSVQVPEFT PKSGVKIHVS DQELQSANAS VDDSRLEELK ATLPSPDKLP GFKMYPIDFE KDDDSNFHMD FIVAASNLRA ENYDIPSADR HKSKLIAGK IIPAIATTTA AVVGLVCLEL YKVVQGHRQL DSYKNGFLNL ALPFFGFSEP LAAPRHQYYN QEWTLWDRFE V QGLQPNGE EMTLKQFLDY FKTEHKLEIT MLSQGVSMLY SFFMPAAKLK ERLDQPMTEI VSRVSKRKLG RHVRALVLEL CC NDESGED VEVPYVRYTI R

UniProtKB: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1

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分子 #2: (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme

分子名称: (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 141.554172 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MADPAAPTPA APAPAQAPAP APEAVPAPAA APVPAPAPAS DSASGPSSDF GPEAGSQRLL FSHDLVSGRY RGSVHFGLVR LIHGEDSDS EGEEEGRGSS GCSEAGGAGH EEGRASPLRR GYVRVQWYPE GVKQHVKETK LKLEDRSVVP RDVVRHMRST D SQCGTVID ...文字列:
MADPAAPTPA APAPAQAPAP APEAVPAPAA APVPAPAPAS DSASGPSSDF GPEAGSQRLL FSHDLVSGRY RGSVHFGLVR LIHGEDSDS EGEEEGRGSS GCSEAGGAGH EEGRASPLRR GYVRVQWYPE GVKQHVKETK LKLEDRSVVP RDVVRHMRST D SQCGTVID VNIDCAVKLI GTNCIIYPVN SKDLQHIWPF MYGDYIAYDC WLGKVYDLKN QIILKLSNGA RCSMNTEDGA KL YDVCPHV SDSGLFFDDS YGFYPGQVLI GPAKIFSSVQ WLSGVKPVLS TKSKFRVVVE EVQVVELKVT WITKSFCPGG TDS VSPPPS VITQENLGRV KRLGCFDHAQ RQLGERCLYV FPAKVEPAKI AWECPEKNCA QGEGSMAKKV KRLLKKQVVR IMSC SPDTQ CSRDHSMEDP DKKGESKTKS EAESASPEET PDGSASPVEM QDEGAEEPHE AGEQLPPFLL KEGRDDRLHS AEQDA DDEA ADDTDDTSSV TSSASSTTSS QSGSGTSRKK SIPLSIKNLK RKHKRKKNKI TRDFKPGDRV AVEVVTTMTS ADVMWQ DGS VECNIRSNDL FPVHHLDNNE FCPGDFVVDK RVQSCPDPAV YGVVQSGDHI GRTCMVKWFK LRPSGDDVEL IGEEEDV SV YDIADHPDFR FRTTDIVIRI GNTEDGAPHK EDEPSVGQVA RVDVSSKVEV VWADNSKTII LPQHLYNIES EIEESDYD S VEGSTSGASS DEWEDDSDSW ETDNGLVEDE HPKIEEPPIP PLEQPVAPED KGVVISEEAA TAAVQGAVAM AAPMAGLME KAGKDGPPKS FRELKEAIKI LESLKNMTVE QLLTGSPTSP TVEPEKPTRE KKFLDDIKKL QENLKKTLDN VAIVEEEKME AVPDVERKE DKPEGQSPVK AEWPSETPVL CQQCGGKPGV TFTSAKGEVF SVLEFAPSNH SFKKIEFQPP EAKKFFSTVR K EMALLATS LPEGIMVKTF EDRMDLFSAL IKGPTRTPYE DGLYLFDIQL PNIYPAVPPH FCYLSQCSGR LNPNLYDNGK VC VSLLGTW IGKGTERWTS KSSLLQVLIS IQGLILVNEP YYNEAGFDSD RGLQEGYENS RCYNEMALIR VVQSMTQLVR RPP EVFEQE IRQHFSTGGW RLVNRIESWL ETHALLEKAQ ALPNGVPKAS SSPEPPAVAE LSDSGQQEPE DGGPAPGEAS QGSD SEGGA QSLASASRDH TDQTSETAPD ASVPPSVKPK KRRKSYRSFL PEKSGYPDIG FPLFPLSKGF IKSIRGVLTQ FRAAL LEAG MPECTEDK

UniProtKB: (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme

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分子 #3: Polyubiquitin-C

分子名称: Polyubiquitin-C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.663908 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
SMQIFVKTLT GKTITLEVEP SDTIENVKAK IQDKEGIPPD QQRLIFAGKQ LEDGRTLSDY NIQKESTLHL VLRLRGG

UniProtKB: Polyubiquitin-C

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分子 #4: ADENOSINE MONOPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE MONOPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: AMP
分子量理論値: 347.221 Da
Chemical component information

ChemComp-AMP:
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6dc6

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 113600
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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