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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63640
タイトルMolecular Architecture of Human Glycogen Debranching Enzyme: Insights into Glycogen Storage Disease III Pathogenesis
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: glycogen debranching enzyme
    • タンパク質・ペプチド: Glycogen debranching enzyme
キーワードglycogen metabolism / glycogen debranching / CYTOSOLIC PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.81 Å
データ登録者Guan H / Chen H
資金援助3件
OrganizationGrant number国
Other governmentZDSYS20220402111000001
Other governmentJCYJ20220530115214033
Other governmentKQTD20210811090115021
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Molecular architecture and catalytic mechanism of human glycogen debranching enzyme.
著者: Huiyi Guan / Huan Chen / He Geng / Ruifang Ma / Zhongmin Liu / Yong Wang / Yifang Chen / Kaige Yan /
要旨: Glycogen, a key branched glucose polymer, acts as a vital energy reservoir in mammalian cells, particularly during intense activity or fasting. The glycogen debranching enzyme (GDE) plays a key role ...Glycogen, a key branched glucose polymer, acts as a vital energy reservoir in mammalian cells, particularly during intense activity or fasting. The glycogen debranching enzyme (GDE) plays a key role in glycogen degradation by removing branches, ensuring efficient glucose release. Dysfunction of GDE leads to the accumulation of limit dextrin and is implicated in the pathogenesis of Glycogen Storage Disease Type III (GSD III). We present the cryo-EM structure of human GDE (hsGDE) at 3.23 Å resolution, providing molecular insights into its substrate selectivity and catalytic mechanism. Our study further investigates the molecular consequences of disease-associated mutations by correlating structural data with enzymatic activities of representative GSD III-causing variants. We discover that these mutations induce GSD III through diverse mechanisms, including significant reductions in enzymatic activity, and disruptions to the glycogen-bound region and overall structural integrity. The elucidation of these pathways not only advances our understanding of hsGDE's role in substrate recognition and catalysis but also illuminates the molecular pathology of GSD III. Our findings pave the way for the development of targeted therapeutic strategies for this disease.
履歴
登録2025年3月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月3日-
マップ公開2025年12月3日-
更新2025年12月3日-
現状2025年12月3日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_63640.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63640.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 400 pix.
= 440. Å		1.1 Å/pix.
x 400 pix.
= 440. Å		1.1 Å/pix.
x 400 pix.
= 440. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.21340801 - 0.33063063
平均 (標準偏差)0.000040655348 (±0.008115115)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 440.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_63640_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_63640_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_63640_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : glycogen debranching enzyme

全体名称: glycogen debranching enzyme
要素
  • 細胞器官・細胞要素: glycogen debranching enzyme
    • タンパク質・ペプチド: Glycogen debranching enzyme

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超分子 #1: glycogen debranching enzyme

超分子名称: glycogen debranching enzyme / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Glycogen debranching enzyme

分子名称: Glycogen debranching enzyme / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 4-alpha-glucanotransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGHSKQIRIL LLNEMEKLEK TLFRLEQGYE LQFRLGPTLQ GKAVTVYTNY PFPGETFNRE KFRSLDWENP TEREDDSDKY CKLNLQQSG SFQYYFLQGN EKSGGGYIVV DPILRVGADN HVLPLDCVTL QTFLAKCLGP FDEWESRLRV AKESGYNMIH F TPLQTLGL ...文字列:
MGHSKQIRIL LLNEMEKLEK TLFRLEQGYE LQFRLGPTLQ GKAVTVYTNY PFPGETFNRE KFRSLDWENP TEREDDSDKY CKLNLQQSG SFQYYFLQGN EKSGGGYIVV DPILRVGADN HVLPLDCVTL QTFLAKCLGP FDEWESRLRV AKESGYNMIH F TPLQTLGL SRSCYSLANQ LELNPDFSRP NRKYTWNDVG QLVEKLKKEW NVICITDVVY NHTAANSKWI QEHPECAYNL VN SPHLKPA WVLDRALWRF SCDVAEGKYK EKGIPALIEN DHHMNSIRKI IWEDIFPKLK LWEFFQVDVN KAVEQFRRLL TQE NRRVTK SDPNQHLTII QDPEYRRFGC TVDMNIALTT FIPHDKGPAA IEECCNWFHK RMEELNSEKH RLINYHQEQA VNCL LGNVF YERLAGHGPK LGPVTRKHPL VTRYFTFPFE EIDFSMEESM IHLPNKACFL MAHNGWVMGD DPLRNFAEPG SEVYL RREL ICWGDSVKLR YGNKPEDCPY LWAHMKKYTE ITATYFQGVR LDNCHSTPLH VAEYMLDAAR NLQPNLYVVA ELFTGS EDL DNVFVTRLGI SSLIREAMSA YNSHEEGRLV YRYGGEPVGS FVQPCLRPLM PAIAHALFMD ITHDNECPIV HRSAYDA LP STTIVSMACC ASGSTRGYDE LVPHQISVVS EERFYTKWNP EALPSNTGEV NFQSGIIAAR CAISKLHQEL GAKGFIQV Y VDQVDEDIVA VTRHSPSIHQ SVVAVSRTAF RNPKTSFYSK EVPQMCIPGK IEEVVLEART IERNTKPYRK DENSINGTP DITVEIREHI QLNESKIVKQ AGVATKGPNE YIQEIEFENL SPGSVIIFRV SLDPHAQVAV GILRNHLTQF SPHFKSGSLA VDNADPILK IPFASLASRL TLAELNQILY RCESEEKEDG GGCYDIPNWS ALKYAGLQGL MSVLAEIRPK NDLGHPFCNN L RSGDWMID YVSNRLISRS GTIAEVGKWL QAMFFYLKQI PRYLIPCYFD AILIGAYTTL LDTAWKQMSS FVQNGSTFVK HL SLGSVQL CGVGKFPSLP ILSPALMDVP YRLNEITKEK EQCCVSLAAG LPHFSSGIFR CWGRDTFIAL RGILLITGRY VEA RNIILA FAGTLRHGLI PNLLGEGIYA RYNCRDAVWW WLQCIQDYCK MVPNGLDILK CPVSRMYPTD DSAPLPAGTL DQPL FEVIQ EAMQKHMQGI QFRERNAGPQ IDRNMKDEGF NITAGVDEET GFVYGGNRFN CGTWMDKMGE SDRARNRGIP ATPRD GSAV EIVGLSKSAV RWLLELSKKN IFPYHEVTVK RHGKAIKVSY DEWNRKIQDN FEKLFHVSED PSDLNEKHPN LVHKRG IYK DSYGASSPWC DYQLRPNFTI AMVVAPELFT TEKAWKALEI AEKKLLGPLG MKTLDPDDMV YCGIYDNALD NDNYNLA KG FNYHQGPEWL WPIGYFLRAK LYFSRLMGPE TTAKTIVLVK NVLSRHYVHL ERSPWKGLPE LTNENAQYCP FSCETQAW S IATILETLYD L

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM300FEG/HE
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.81 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 32146
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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