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- EMDB-63511: Composite map of collagenase H (E416Q mutant) from Hathewaya hist... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63511
タイトルComposite map of collagenase H (E416Q mutant) from Hathewaya histolytica in complex with collagen model peptide (Pro-Hyp-Gly)12
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: ColH-(POG)12 complex
    • タンパク質・ペプチド: Collagenase ColH
    • タンパク質・ペプチド: (Pro-Hyp-Gly)12
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: water
キーワードCollagenase / Hathewaya histolytica / Clostridium histolyticum / METAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


tripeptidase activity / microbial collagenase / collagen metabolic process / collagen binding / metalloendopeptidase activity / endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Collagenase ColG, catalytic helper subdomain / Collagenase G catalytic helper subdomain / Peptidase M9A/M9B, collagenase, bacterial / Peptidase M9, collagenase, N-terminal domain / Collagenase / Peptidase family M9 N-terminal / PKD domain / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / Polycystic kidney disease (PKD) domain profile. ...Collagenase ColG, catalytic helper subdomain / Collagenase G catalytic helper subdomain / Peptidase M9A/M9B, collagenase, bacterial / Peptidase M9, collagenase, N-terminal domain / Collagenase / Peptidase family M9 N-terminal / PKD domain / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / Polycystic kidney disease (PKD) domain profile. / PKD domain / PKD domain superfamily / PKD/Chitinase domain / Repeats in polycystic kidney disease 1 (PKD1) and other proteins / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Hathewaya histolytica (バクテリア) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Oki H / Kawahara K
資金援助 日本, 3件
OrganizationGrant number国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP22ama121003 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)24K10218 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)23K14519 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Bacterial collagenase harnesses collagen geometry for processive cleavage.
著者: Hiroya Oki / Katsuki Takebe / Adjoa Bonsu / Kazunori Fujii / Ryo Masuda / Nicholas Henderson / Takehiko Mima / Takaki Koide / Mahmoud Moradi / Osamu Matsushita / Joshua Sakon / Kazuki Kawahara /
要旨: Collagen, the major structural protein in the animal extracellular matrix, forms a triple helix that resists proteolysis and requires specialised enzymes for degradation. Flesh-eating bacteria ...Collagen, the major structural protein in the animal extracellular matrix, forms a triple helix that resists proteolysis and requires specialised enzymes for degradation. Flesh-eating bacteria secrete collagenases that unwind the collagen triple helix and processively trim Gly-X-Y triplet repeats, yet the molecular basis of this process has remained obscure. Here, cryo-electron microscopy reveals how Hathewaya histolytica collagenase ColH engages its substrate and exploits the helix's architecture for catalysis. ColH encircles a single collagen triple helix in a closed-ring conformation and, through dynamic domain motions, dehydrates and destabilises it. The enzyme undergoes substrate-assisted twisting to adopt a rigid ratcheted conformation, in which one chain is bent into a tripeptide-long 'bight' and threaded into the active site for cleavage, while two uncut strands are partitioned to non-catalytic sites. Release of the bight appears to reset the enzyme, with the uncut strands serving as guiding tracks. Repeated cycling between dynamic and rigid states likely enables triplet-by-triplet translocation, allowing ColH to harness collagen's geometry for processive degradation. These findings reveal a bacterial strategy for collagen unwinding and cleavage distinct from that of mammalian collagenases, highlighting divergent evolutionary solutions for degrading one of nature's most intractable substrates.
履歴
登録2025年2月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年4月15日-
マップ公開2026年4月15日-
更新2026年4月15日-
現状2026年4月15日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_63511.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63511.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.86 Å/pix.
x 240 pix.
= 206.16 Å		0.86 Å/pix.
x 240 pix.
= 206.16 Å		0.86 Å/pix.
x 240 pix.
= 206.16 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.859 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-0.84092087 - 1.9236292
平均 (標準偏差)0.000045744262 (±0.05464732)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 206.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Composite map of sharpening map

ファイルemd_63511_additional_1.map
注釈Composite map of sharpening map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_63511_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_63511_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ColH-(POG)12 complex

全体名称: ColH-(POG)12 complex
要素
  • 細胞器官・細胞要素: ColH-(POG)12 complex
    • タンパク質・ペプチド: Collagenase ColH
    • タンパク質・ペプチド: (Pro-Hyp-Gly)12
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: ColH-(POG)12 complex

超分子名称: ColH-(POG)12 complex / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Hathewaya histolytica (バクテリア)

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分子 #1: Collagenase ColH

分子名称: Collagenase ColH / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: microbial collagenase
由来(天然)生物種: Hathewaya histolytica (バクテリア)
分子量理論値: 112.305172 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSVQNESKRY TVSYLKTLNY YDLVDLLVKT EIENLPDLFQ YSSDAKEFYG NKTRMSFIMD EIGRRAPQYT EIDHKGIPTL VEVVRAGFY LGFHNKELNE INKRSFKERV IPSILAIQKN PNFKLGTEVQ DKIVSATGLL AGNETAPPEV VNNFTPILQD C IKNIDRYA ...文字列:
GSVQNESKRY TVSYLKTLNY YDLVDLLVKT EIENLPDLFQ YSSDAKEFYG NKTRMSFIMD EIGRRAPQYT EIDHKGIPTL VEVVRAGFY LGFHNKELNE INKRSFKERV IPSILAIQKN PNFKLGTEVQ DKIVSATGLL AGNETAPPEV VNNFTPILQD C IKNIDRYA LDDLKSKALF NVLAAPTYDI TEYLRATKEK PENTPWYGKI DGFINELKKL ALYGKINDNN SWIIDNGIYH IA PLGKLHS NNKIGIETLT EVMKVYPYLS MQHLQSADQI KRHYDSKDAE GNKIPLDKFK KEGKEKYCPK TYTFDDGKVI IKA GARVEE EKVKRLYWAS KEVNSQFFRV YGIDKPLEEG NPDDILTMVI YNSPEEYKLN SVLYGYDTNN GGMYIEPEGT FFTY EREAQ ESTYTLEELF RHQYTHYLQG RYAVPGQWGR TKLYDNDRLT WYEEGGAELF AGSTRTSGIL PRKSIVSNIH NTTRN NRYK LSDTVHSKYG ASFEFYNYAC MFMDYMYNKD MGILNKLNDL AKNNDVDGYD NYIRDLSSNY ALNDKYQDHM QERIDN YEN LTVPFVADDY LVRHAYKNPN EIYSEISEVA KLKDAKSEVK KSQYFSTFTL RGSYTGGASK GKLEDQKAMN KFIDDSL KK LDTYSWSGYK TLTAYFTNYK VDSSNRVTYD VVFHGYLPNE GDSKNSLPYG KINGTYKGTE KEKIKFSSEG SFDPDGKI V SYEWDFGDGN KSNEENPEHS YDKVGTYTVK LKVTDDKGES SVSTTTAEIK DLSENKLPVI YMHVPKSGAL NQKVVFYGK GTYDPDGSIA GYQWDFGDGS DFSSEQNPSH VYTKKGEYTV TLRVMDSSGQ MSEKTMKIKI TDPVYPIGTE KEPNNSKETA SGPIVPGIP VSGTIENTSD QDYFYFDVIT PGEVKIDINK LGYGGATWVV YDENNNAVSY ATDDGQNLSG KFKADKPGRY Y IHLYMFNG SYMPYRINIE GSVGR

UniProtKB: Collagenase ColH

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分子 #2: (Pro-Hyp-Gly)12

分子名称: (Pro-Hyp-Gly)12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 3.22539 KDa
配列文字列:
P(HYP)GP(HYP)GP(HYP)GP (HYP)GP(HYP)GP(HYP)GP(HYP) GP(HYP)GP(HYP)GP(HYP)G P(HYP)GP (HYP)G

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分子 #3: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 74 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 80.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 318280
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-9lyi:
Cryo-EM structure of collagenase H (E416Q mutant) from Hathewaya histolytica in complex with collagen model peptide (Pro-Hyp-Gly)12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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