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- EMDB-63421: Cryo-EM structure of Sestrin2 bound human GATOR2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63421
タイトルCryo-EM structure of Sestrin2 bound human GATOR2 complex
マップデータfull map
試料
  • 複合体: Sestrin2 bound human GATOR2 complex
    • タンパク質・ペプチド: GATOR2 complex protein MIOS
    • タンパク質・ペプチド: GATOR2 complex protein WDR24
    • タンパク質・ペプチド: GATOR2 complex protein WDR59
    • タンパク質・ペプチド: Isoform B of Nucleoporin SEH1
    • タンパク質・ペプチド: Protein SEC13 homolog
    • タンパク質・ペプチド: Sestrin-2
  • リガンド: ZINC ION
キーワードAmino acid sensor / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


oligodendrocyte progenitor proliferation / regulation of response to reactive oxygen species / sulfiredoxin activity / negative regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / GATOR2 complex / L-leucine binding / Atg1/ULK1 kinase complex / Seh1-associated complex / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding ...oligodendrocyte progenitor proliferation / regulation of response to reactive oxygen species / sulfiredoxin activity / negative regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / GATOR2 complex / L-leucine binding / Atg1/ULK1 kinase complex / Seh1-associated complex / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / TORC2 complex / regulation of TORC1 signaling / oxidoreductase activity, acting on peroxide as acceptor / central nervous system myelin formation / cellular response to leucine starvation / COPII-coated vesicle cargo loading / PH domain binding / nuclear pore outer ring / nuclear pore organization / COPII vesicle coat / mitochondrial DNA metabolic process / nucleotide-activated protein kinase complex / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Amino acids regulate mTORC1 / cellular response to L-leucine / protein K6-linked ubiquitination / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / SUMOylation of SUMOylation proteins / protein-containing complex localization / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / regulation of protein phosphorylation / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / COPII-mediated vesicle transport / vacuolar membrane / positive regulation of lipophagy / GDP-dissociation inhibitor activity / nucleocytoplasmic transport / triglyceride homeostasis / regulation of gluconeogenesis / Viral Messenger RNA Synthesis / cellular oxidant detoxification / mitotic metaphase chromosome alignment / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / fatty acid beta-oxidation / Vpr-mediated nuclear import of PICs / regulation of cAMP/PKA signal transduction / D-glucose import / oligodendrocyte differentiation / SUMOylation of DNA replication proteins / positive regulation of macroautophagy / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / positive regulation of TOR signaling / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / response to glucose / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / cellular response to nutrient levels / cellular response to glucose starvation / negative regulation of TORC1 signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / signaling adaptor activity / positive regulation of TORC1 signaling / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / MHC class II antigen presentation / reactive oxygen species metabolic process / cellular response to amino acid starvation / protein sequestering activity / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / SUMOylation of chromatin organization proteins / HCMV Late Events / TP53 Regulates Metabolic Genes / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / cellular response to amino acid stimulus / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / intracellular protein transport / peroxidase activity / Transcriptional regulation by small RNAs / ISG15 antiviral mechanism / RHO GTPases Activate Formins / ER to Golgi transport vesicle membrane / negative regulation of cell growth / response to insulin / RING-type E3 ubiquitin transferase / kinetochore / autophagy / positive regulation of protein localization to nucleus
類似検索 - 分子機能
Sestrin / WDR59, modified RING finger, H2 subclass (C3H3C2-type) / PA26 p53-induced protein (sestrin) / MIOS, WD40 repeat / WD repeat protein mio, zinc-ribbon like domain / GATOR complex protein WDR24 / MIOS/Sea4 / : / Zinc-ribbon like family / MIOS, alpha-solenoid ...Sestrin / WDR59, modified RING finger, H2 subclass (C3H3C2-type) / PA26 p53-induced protein (sestrin) / MIOS, WD40 repeat / WD repeat protein mio, zinc-ribbon like domain / GATOR complex protein WDR24 / MIOS/Sea4 / : / Zinc-ribbon like family / MIOS, alpha-solenoid / : / : / RING/Ubox like zinc-binding domain / AhpD-like / RWD domain profile. / RWD / RWD domain / Sec13/Seh1 family / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein SEC13 homolog / Sestrin-2 / GATOR2 complex protein WDR59 / Nucleoporin SEH1 / GATOR2 complex protein WDR24 / GATOR2 complex protein MIOS
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.82 Å
データ登録者Su M-Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Other government20231120103446003 中国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structures of amino acid sensors bound to the human GATOR2 complex.
著者: Ming-Yuan Su / Fei Teng / Shan Wang / Xinyi Mai / Huan Zeng / Juan Li / Xiaoxiao Song / Xi Wang / Goran Stjepanovic /
要旨: Mammalian cells regulate growth by integrating environmental cues through the mammalian target of rapamycin complex 1 (mTORC1) signaling pathway. The human GATOR2 complex, comprising WDR59, WDR24, ...Mammalian cells regulate growth by integrating environmental cues through the mammalian target of rapamycin complex 1 (mTORC1) signaling pathway. The human GATOR2 complex, comprising WDR59, WDR24, Mios, Sec13, and Seh1l, is key to mTORC1 regulation. Under amino acid deprivation, GATOR2 is inhibited through interactions with cytosolic leucine sensor Sestrin2 and arginine sensor cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1 (CASTOR1). Amino acid abundance relieves this inhibition, allowing GATOR2 to antagonize the repressor GATOR1. Despite its importance, GATOR2's inhibition mechanisms were unclear. Here, we present cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of GATOR2 in three inhibitory states: CASTOR1 bound, Sestrin2 bound, and dual bound. CASTOR1 engages the Mios WD40 β-propellers, while Sestrin2 interacts with the WDR24-Seh1l subcomplex, inducing conformational movements. Hydrogen-deuterium exchange mass spectrometry (HDX-MS) reveals dynamic motions in apo-GATOR2 and its complexes with amino acid sensors, as well as the effects of amino acid supplementation. These findings unravel the interactions between GATOR2 and amino acid sensors, providing a perspective on the regulation of the mTORC1 pathway by nutrient-sensing machinery.
履歴
登録2025年2月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月13日-
マップ公開2025年8月13日-
更新2025年8月13日-
現状2025年8月13日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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添付画像

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63421.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 744.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
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x 580 pix.
= 493. Å		0.85 Å/pix.
x 580 pix.
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平均 (標準偏差)0.00020083693 (±0.02050952)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ580580580
Spacing580580580
セルA=B=C: 493.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Sestrin2 bound human GATOR2 complex

全体名称: Sestrin2 bound human GATOR2 complex
要素
  • 複合体: Sestrin2 bound human GATOR2 complex
    • タンパク質・ペプチド: GATOR2 complex protein MIOS
    • タンパク質・ペプチド: GATOR2 complex protein WDR24
    • タンパク質・ペプチド: GATOR2 complex protein WDR59
    • タンパク質・ペプチド: Isoform B of Nucleoporin SEH1
    • タンパク質・ペプチド: Protein SEC13 homolog
    • タンパク質・ペプチド: Sestrin-2
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Sestrin2 bound human GATOR2 complex

超分子名称: Sestrin2 bound human GATOR2 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: GATOR2 complex protein MIOS

分子名称: GATOR2 complex protein MIOS / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 98.700391 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSGTKPDILW APHHVDRFVV CDSELSLYHV ESTVNSELKA GSLRLSEDSA ATLLSINSDT PYMKCVAWYL NYDPECLLAV GQANGRVVL TSLGQDHNSK FKDLIGKEFV PKHARQCNTL AWNPLDSNWL AAGLDKHRAD FSVLIWDICS KYTPDIVPME K VKLSAGET ...文字列:
MSGTKPDILW APHHVDRFVV CDSELSLYHV ESTVNSELKA GSLRLSEDSA ATLLSINSDT PYMKCVAWYL NYDPECLLAV GQANGRVVL TSLGQDHNSK FKDLIGKEFV PKHARQCNTL AWNPLDSNWL AAGLDKHRAD FSVLIWDICS KYTPDIVPME K VKLSAGET ETTLLVTKPL YELGQNDACL SLCWLPRDQK LLLAGMHRNL AIFDLRNTSQ KMFVNTKAVQ GVTVDPYFHD RV ASFYEGQ VAIWDLRKFE KPVLTLTEQP KPLTKVAWCP TRTGLLATLT RDSNIIRLYD MQHTPTPIGD ETEPTIIERS VQP CDNYIA SFAWHPTSQN RMIVVTPNRT MSDFTVFERI SLAWSPITSL MWACGRHLYE CTEEENDNSL EKDIATKMRL RALS RYGLD TEQVWRNHIL AGNEDPQLKS LWYTLHFMKQ YTEDMDQKSP GNKGSLVYAG IKSIVKSSLG MVESSRHNWS GLDKQ SDIQ NLNEERILAL QLCGWIKKGT DVDVGPFLNS LVQEGEWERA AAVALFNLDI RRAIQILNEG ASSEKGDLNL NVVAMA LSG YTDEKNSLWR EMCSTLRLQL NNPYLCVMFA FLTSETGSYD GVLYENKVAV RDRVAFACKF LSDTQLNRYI EKLTNEM KE AGNLEGILLT GLTKDGVDLM ESYVDRTGDV QTASYCMLQG SPLDVLKDER VQYWIENYRN LLDAWRFWHK RAEFDIHR S KLDPSSKPLA QVFVSCNFCG KSISYSCSAV PHQGRGFSQY GVSGSPTKSK VTSCPGCRKP LPRCALCLIN MGTPVSSCP GGTKSDEKVD LSKDKKLAQF NNWFTWCHNC RHGGHAGHML SWFRDHAECP VSACTCKCMQ LDTTGNLVPA ETVQP

UniProtKB: GATOR2 complex protein MIOS

-
分子 #2: GATOR2 complex protein WDR24

分子名称: GATOR2 complex protein WDR24 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 88.326953 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEKMSRVTTA LGGSVLTGRT MHCHLDAPAN AISVCRDAAQ VVVAGRSIFK IYAIEEEQFV EKLNLRVGRK PSLNLSCADV VWHQMDENL LATAATNGVV VTWNLGRPSR NKQDQLFTEH KRTVNKVCFH PTEAHVLLSG SQDGFMKCFD LRRKDSVSTF S GQSESVRD ...文字列:
MEKMSRVTTA LGGSVLTGRT MHCHLDAPAN AISVCRDAAQ VVVAGRSIFK IYAIEEEQFV EKLNLRVGRK PSLNLSCADV VWHQMDENL LATAATNGVV VTWNLGRPSR NKQDQLFTEH KRTVNKVCFH PTEAHVLLSG SQDGFMKCFD LRRKDSVSTF S GQSESVRD VQFSIRDYFT FASTFENGNV QLWDIRRPDR CERMFTAHNG PVFCCDWHPE DRGWLATGGR DKMVKVWDMT TH RAKEMHC VQTIASVARV KWRPECRHHL ATCSMMVDHN IYVWDVRRPF VPAAMFEEHR DVTTGIAWRH PHDPSFLLSG SKD SSLCQH LFRDASQPVE RANPEGLCYG LFGDLAFAAK ESLVAAESGR KPYTGDRRHP IFFKRKLDPA EPFAGLASSA LSVF ETEPG GGGMRWFVDT AERYALAGRP LAELCDHNAK VARELGRNQV AQTWTMLRII YCSPGLVPTA NLNHSVGKGG SCGLP LMNS FNLKDMAPGL GSETRLDRSK GDARSDTVLL DSSATLITNE DNEETEGSDV PADYLLGDVE GEEDELYLLD PEHAHP EDP ECVLPQEAFP LRHEIVDTPP GPEHLQDKAD SPHVSGSEAD VASLAPVDSS FSLLSVSHAL YDSRLPPDFF GVLVRDM LH FYAEQGDVQM AVSVLIVLGE RVRKDIDEQT QEHWYTSYID LLQRFRLWNV SNEVVKLSTS RAVSCLNQAS TTLHVNCS H CKRPMSSRGW VCDRCHRCAS MCAVCHHVVK GLFVWCQGCS HGGHLQHIMK WLEGSSHCPA GCGHLCEYS

UniProtKB: GATOR2 complex protein WDR24

-
分子 #3: GATOR2 complex protein WDR59

分子名称: GATOR2 complex protein WDR59 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 109.938391 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAARWSSENV VVEFRDSQAT AMSVDCLGQH AVLSGRRFLY IVNLDAPFEG HRKISRQSKW DIGAVQWNPH DSFAHYFAAS SNQRVDLYK WKDGSGEVGT TLQGHTRVIS DLDWAVFEPD LLVTSSVDTY IYIWDIKDTR KPTVALSAVA GASQVKWNKK N ANCLATSH ...文字列:
MAARWSSENV VVEFRDSQAT AMSVDCLGQH AVLSGRRFLY IVNLDAPFEG HRKISRQSKW DIGAVQWNPH DSFAHYFAAS SNQRVDLYK WKDGSGEVGT TLQGHTRVIS DLDWAVFEPD LLVTSSVDTY IYIWDIKDTR KPTVALSAVA GASQVKWNKK N ANCLATSH DGDVRIWDKR KPSTAVEYLA AHLSKIHGLD WHPDSEHILA TSSQDNSVKF WDYRQPRKYL NILPCQVPVW KA RYTPFSN GLVTVMVPQL RRENSLLLWN VFDLNTPVHT FVGHDDVVLE FQWRKQKEGS KDYQLVTWSR DQTLRMWRVD SQM QRLCAN DILDGVDEFI ESISLLPEPE KTLHTEDTDH QHTASHGEEE ALKEDPPRNL LEERKSDQLG LPQTLQQEFS LINV QIRNV NVEMDAADRS CTVSVHCSNH RVKMLVKFPA QYPNNAAPSF QFINPTTITS TMKAKLLKIL KDTALQKVKR GQSCL EPCL RQLVSCLESF VNQEDSASSN PFALPNSVTP PLPTFARVTT AYGSYQDANI PFPRTSGARF CGAGYLVYFT RPMTMH RAV SPTEPTPRSL SALSAYHTGL IAPMKIRTEA PGNLRLYSGS PTRSEKEQVS ISSFYYKERK SRRWKSKREG SDSGNRQ IK AAGKVIIQDI ACLLPVHKSL GELYILNVND IQETCQKNAA SALLVGRKDL VQVWSLATVA TDLCLGPKSD PDLETPWA R HPFGRQLLES LLAHYCRLRD VQTLAMLCSV FEAQSRPQGL PNPFGPFPNR SSNLVVSHSR YPSFTSSGSC SSMSDPGLN TGGWNIAGRE AEHLSSPWGE SSPEELRFGS LTYSDPRERE RDQHDKNKRL LDPANTQQFD DFKKCYGEIL YRWGLREKRA EVLKFVSCP PDPHKGIEFG VYCSHCRSEV RGTQCAICKG FTFQCAICHV AVRGSSNFCL TCGHGGHTSH MMEWFRTQEV C PTGCGCHC LLESTF

UniProtKB: GATOR2 complex protein WDR59

-
分子 #4: Isoform B of Nucleoporin SEH1

分子名称: Isoform B of Nucleoporin SEH1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 46.636289 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MFVARSIAAD HKDLIHDVSF DFHGRRMATC SSDQSVKVWD KSESGDWHCT ASWKTHSGSV WRVTWAHPEF GQVLASCSFD RTAAVWEEI VGESNDKLRG QSHWVKRTTL VDSRTSVTDV KFAPKHMGLM LATCSADGIV RIYEAPDVMN LSQWSLQHEI S CKLSCSCI ...文字列:
MFVARSIAAD HKDLIHDVSF DFHGRRMATC SSDQSVKVWD KSESGDWHCT ASWKTHSGSV WRVTWAHPEF GQVLASCSFD RTAAVWEEI VGESNDKLRG QSHWVKRTTL VDSRTSVTDV KFAPKHMGLM LATCSADGIV RIYEAPDVMN LSQWSLQHEI S CKLSCSCI SWNPSSSRAH SPMIAVGSDD SSPNAMAKVQ IFEYNENTRK YAKAETLMTV TDPVHDIAFA PNLGRSFHIL AI ATKDVRI FTLKPVRKEL TSSGGPTKFE IHIVAQFDNH NSQVWRVSWN ITGTVLASSG DDGCVRLWKA NYMDNWKCTG ILK GNGSPV NGSSQQGTSN PSLGSTIPSL QNSLNGSSAG RYFFTPLDSP RAGSRWSSYA QLLPPPPPPL VEHSCDADTA NLQY PHPRR RYLSRPLNPL PENEGI

UniProtKB: Nucleoporin SEH1

-
分子 #5: Protein SEC13 homolog

分子名称: Protein SEC13 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.791668 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MREPVLTWCV PLELLCSHPL PLSAFLKSQV KLYTYRACAG KDEMGKMVSV INTVDTSHED MIHDAQMDYY GTRLATCSSD RSVKIFDVR NGGQILIADL RGHEGPVWQV AWAHPMYGNI LASCSYDRKV IIWREENGTW EKSHEHAGHD SSVNSVCWAP H DYGLILAC ...文字列:
MREPVLTWCV PLELLCSHPL PLSAFLKSQV KLYTYRACAG KDEMGKMVSV INTVDTSHED MIHDAQMDYY GTRLATCSSD RSVKIFDVR NGGQILIADL RGHEGPVWQV AWAHPMYGNI LASCSYDRKV IIWREENGTW EKSHEHAGHD SSVNSVCWAP H DYGLILAC GSSDGAISLL TYTGEGQWEV KKINNAHTIG CNAVSWAPAV VPGSLIDHPS GQKPNYIKRF ASGGCDNLIK LW KEEEDGQ WKEEQKLEAH SDWVRDVAWA PSIGLPTSTI ASCSQDGRVF IWTCDDASSN TWSPKLLHKF NDVVWHVSWS ITA NILAVS GGDNKVTLWK ESVDGQWVCI SDVNKGQGSV SASVTEGQQN EQ

UniProtKB: Protein SEC13 homolog

-
分子 #6: Sestrin-2

分子名称: Sestrin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 54.560566 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MIVADSECRA ELKDYLRFAP GGVGDSGPGE EQRESRARRG PRGPSAFIPV EEVLREGAES LEQHLGLEAL MSSGRVDNLA VVMGLHPDY FTSFWRLHYL LLHTDGPLAS SWRHYIAIMA AARHQCSYLV GSHMAEFLQT GGDPEWLLGL HRAPEKLRKL S EINKLLAH ...文字列:
MIVADSECRA ELKDYLRFAP GGVGDSGPGE EQRESRARRG PRGPSAFIPV EEVLREGAES LEQHLGLEAL MSSGRVDNLA VVMGLHPDY FTSFWRLHYL LLHTDGPLAS SWRHYIAIMA AARHQCSYLV GSHMAEFLQT GGDPEWLLGL HRAPEKLRKL S EINKLLAH RPWLITKEHI QALLKTGEHT WSLAELIQAL VLLTHCHSLS SFVFGCGILP EGDADGSPAP QAPTPPSEQS SP PSRDPLN NSGGFESARD VEALMERMQQ LQESLLRDEG TSQEEMESRF ELEKSESLLV TPSADILEPS PHPDMLCFVE DPT FGYEDF TRRGAQAPPT FRAQDYTWED HGYSLIQRLY PEGGQLLDEK FQAAYSLTYN TIAMHSGVDT SVLRRAIWNY IHCV FGIRY DDYDYGEVNQ LLERNLKVYI KTVACYPEKT TRRMYNLFWR HFRHSEKVHV NLLLLEARMQ AALLYALRAI TRYMT

UniProtKB: Sestrin-2

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分子 #7: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 32 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.73 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 48.41 e/Å2
詳細: The movies consist of 50 frames, with a total dose of 48.41 e-/A2, 48.41 e-/A2, or 52.41 e-/A2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7uhy

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.82 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 190375
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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