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- EMDB-63392: The chimeric flagellar motor complex between MotA1B1 from Paeniba... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63392
タイトルThe chimeric flagellar motor complex between MotA1B1 from Paenibacillus sp. TCA20 and MotAB from E.coli, state 1
マップデータ
試料
  • 複合体: The chimeric flagellar motor complex between MotA1B1 from Paenibacillus sp. TCA20 and MotAB from E.coli
    • 複合体: MotA
      • タンパク質・ペプチド: Flagellar motor protein MotA
    • 複合体: MotB1-MotB
      • タンパク質・ペプチド: MotB1,Motility protein B
  • リガンド: Lauryl Maltose Neopentyl Glycol
キーワードFlagellar / motility / Paenibacillus / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum stator complex / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / bacterial-type flagellum / proton channel activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / proton transmembrane transport / chemotaxis / protein transport / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Motility protein A, N-terminal / Motility protein A N-terminal / : / Motility protein B-like, N-terminal domain / Membrane MotB of proton-channel complex MotA/MotB / MotA/TolQ/ExbB proton channel / MotA/TolQ/ExbB proton channel family / : / OmpA-like domain profile. / OmpA-like domain superfamily ...Motility protein A, N-terminal / Motility protein A N-terminal / : / Motility protein B-like, N-terminal domain / Membrane MotB of proton-channel complex MotA/MotB / MotA/TolQ/ExbB proton channel / MotA/TolQ/ExbB proton channel family / : / OmpA-like domain profile. / OmpA-like domain superfamily / OmpA family / OmpA-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar motor protein MotA / Motility protein B
類似検索 - 構成要素
生物種Paenibacillus sp. TCA20 (バクテリア) / Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Onoe S / Nishikino T / Kinoshita M / Kishikawa J / Kato T
資金援助 日本, 3件
OrganizationGrant number国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101XXX. 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP23K14157 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP22K18359 日本
引用ジャーナル: Biomolecules / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM Structure of the Flagellar Motor Complex from sp. TCA20.
著者: Sakura Onoe / Tatsuro Nishikino / Miki Kinoshita / Norihiro Takekawa / Tohru Minamino / Katsumi Imada / Keiichi Namba / Jun-Ichi Kishikawa / Takayuki Kato /
要旨: The bacterial flagellum, a complex nanomachine composed of numerous proteins, is utilized by bacteria for swimming in various environments and plays a crucial role in their survival and infection. ...The bacterial flagellum, a complex nanomachine composed of numerous proteins, is utilized by bacteria for swimming in various environments and plays a crucial role in their survival and infection. The flagellar motor is composed of a rotor and stator complexes, with each stator unit functioning as an ion channel that converts flow from outside of cell membrane into rotational motion. sp. TCA20 was discovered in a hot spring, and a structural analysis was conducted on the stator complex using cryo-electron microscopy to elucidate its function. Two of the three structures (Classes 1 and 3) were found to have structural properties typical for other stator complexes. In contrast, in Class 2 structures, the pentamer ring of the A subunits forms a C-shape, with lauryl maltose neopentyl glycol (LMNG) bound to the periplasmic side of the interface between the A and B subunits. This interface is conserved in all stator complexes, suggesting that hydrophobic ligands and lipids can bind to this interface, a feature that could potentially be utilized in the development of novel antibiotics aimed at regulating cell motility and infection.
履歴
登録2025年2月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月9日-
マップ公開2025年4月9日-
更新2025年4月9日-
現状2025年4月9日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_63392.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63392.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.88 Å/pix.
x 256 pix.
= 225.28 Å		0.88 Å/pix.
x 256 pix.
= 225.28 Å		0.88 Å/pix.
x 256 pix.
= 225.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.88 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.22
最小 - 最大-0.6621827 - 1.0245645
平均 (標準偏差)0.00076670264 (±0.035842475)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 225.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_63392_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_63392_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The chimeric flagellar motor complex between MotA1B1 from Paeniba...

全体名称: The chimeric flagellar motor complex between MotA1B1 from Paenibacillus sp. TCA20 and MotAB from E.coli
要素
  • 複合体: The chimeric flagellar motor complex between MotA1B1 from Paenibacillus sp. TCA20 and MotAB from E.coli
    • 複合体: MotA
      • タンパク質・ペプチド: Flagellar motor protein MotA
    • 複合体: MotB1-MotB
      • タンパク質・ペプチド: MotB1,Motility protein B
  • リガンド: Lauryl Maltose Neopentyl Glycol

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超分子 #1: The chimeric flagellar motor complex between MotA1B1 from Paeniba...

超分子名称: The chimeric flagellar motor complex between MotA1B1 from Paenibacillus sp. TCA20 and MotAB from E.coli
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
分子量理論値: 150 KDa

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超分子 #2: MotA

超分子名称: MotA / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Paenibacillus sp. TCA20 (バクテリア)

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超分子 #3: MotB1-MotB

超分子名称: MotB1-MotB / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Paenibacillus sp. TCA20 (バクテリア)

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分子 #1: Flagellar motor protein MotA

分子名称: Flagellar motor protein MotA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Paenibacillus sp. TCA20 (バクテリア)
分子量理論値: 28.568139 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MDIATLIGLI AGAVAIIGGF LWEGGQITGL FQGTAALIVF GGTIAAVLIS YPMHRIRTLP AGIKLAFKPN RSEVNEWLED IVEMSMVAR REGVLALEQK VLDHPNIFLR EGIQLVVDGT DQPIVRQIME LDIDAKEQEH DNYAKLFESA GSYAPTMGII G TVMGLIQV ...文字列:
MDIATLIGLI AGAVAIIGGF LWEGGQITGL FQGTAALIVF GGTIAAVLIS YPMHRIRTLP AGIKLAFKPN RSEVNEWLED IVEMSMVAR REGVLALEQK VLDHPNIFLR EGIQLVVDGT DQPIVRQIME LDIDAKEQEH DNYAKLFESA GSYAPTMGII G TVMGLIQV LGHLTDPSQL GPSIAVAFIA TLYGVASANL IFLPIASKIR AKSAEEILVM EMILEGVLSV QNGDNALLVR KK LNTYITS QPTSLNPRKD VTHETAE

UniProtKB: Flagellar motor protein MotA

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分子 #2: MotB1,Motility protein B

分子名称: MotB1,Motility protein B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: 6xHis on C terminal is purification tag,6xHis on C terminal is purification tag
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 35.262496 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MRQRNRRTRN VKSAHSSGSP HDRWMITYAD LITLLLIFFV MMYAMSRLDA SKYEEVTSSL QTTFQSSSGI LDGGNGVIDY PSGQNGNSS SEANQPGSSG TGSDMGQEAD GGPLTERESR LRKLRGDLDQ LIESDPKLRA LRPHLKIDLV QEGLRIQIID S QNRPMFRT ...文字列:
MRQRNRRTRN VKSAHSSGSP HDRWMITYAD LITLLLIFFV MMYAMSRLDA SKYEEVTSSL QTTFQSSSGI LDGGNGVIDY PSGQNGNSS SEANQPGSSG TGSDMGQEAD GGPLTERESR LRKLRGDLDQ LIESDPKLRA LRPHLKIDLV QEGLRIQIID S QNRPMFRT GSADVEPYMR DILRAIAPVL NGIPNRISLS GHTDDFPYAS GEKGYSNWEL SADRANASRR ELMVGGLDSG KV LRVVGMA ATMRLSDRGP DDAVNRRISL LVLNKQAEQA ILHENAESQN EPVSALEKPE VAPQVSVPTM PSAEPRHHHH HH

UniProtKB: Motility protein B

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分子 #3: Lauryl Maltose Neopentyl Glycol

分子名称: Lauryl Maltose Neopentyl Glycol / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: AV0
分子量理論値: 1.005188 KDa
Chemical component information

ChemComp-AV0:
Lauryl Maltose Neopentyl Glycol

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系球面収差補正装置: CEOS Cs corrector / エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3129 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.295 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.705 µm / 倍率（補正後）: 56818 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.073 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 765007
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.8) / 使用した粒子像数: 96359
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.8)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.8)
最終 3次元分類クラス数: 6 / 平均メンバー数/クラス: 40000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.8)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9lu9:
The chimeric flagellar motor complex between MotA1B1 from Paenibacillus sp. TCA20 and MotAB from E.coli, state 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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