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基本情報
登録情報 | ![]() | ||||||||||||||||||
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タイトル | HBx R96E fused DDB1 4M mutant | ||||||||||||||||||
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![]() | HBV / complex / VIRAL PROTEIN | ||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.35 Å | ||||||||||||||||||
![]() | Tanaka H / Kita S / Sasaki M / Maenaka K / Machida S | ||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of the hepatitis B virus X protein in complex with DDB1. 著者: Hiroki Tanaka / Joao Diogo Dias / Basile Jay / Shunsuke Kita / Mina Sasaki / Hiroyuki Takeda / Naoki Kishimoto / Shunsuke Sasaki / Shogo Misumi / Masashi Mizokami / Christine Neuveut / ...著者: Hiroki Tanaka / Joao Diogo Dias / Basile Jay / Shunsuke Kita / Mina Sasaki / Hiroyuki Takeda / Naoki Kishimoto / Shunsuke Sasaki / Shogo Misumi / Masashi Mizokami / Christine Neuveut / Takashi Sumikama / Mikihiro Shibata / Katsumi Maenaka / Shinichi Machida / ![]() ![]() 要旨: A cure for chronic hepatitis B requires eliminating or permanently silencing covalently closed circular DNA (cccDNA). A pivotal target of this approach is the hepatitis B virus (HBV) X protein (HBx), ...A cure for chronic hepatitis B requires eliminating or permanently silencing covalently closed circular DNA (cccDNA). A pivotal target of this approach is the hepatitis B virus (HBV) X protein (HBx), which is a key factor that promotes transcription from cccDNA. However, the HBx structure remains unsolved. Here, we present the cryoelectron microscopy structure of HBx in complex with DDB1, which is an essential complex for cccDNA transcription. In this structure, hydrophobic interactions within HBx were identified, and mutational analysis highlighted their importance in the HBV life cycle. Our biochemical analysis revealed that the HBx-DDB1 complex directly interacts simultaneously with NSE3, which is a component of the SMC5/6 complex, and Spindlin1. Additionally, HBx-DDB1 complex dynamics were explored via high-speed atomic force microscopy. These findings provide comprehensive insights into the structure and function of HBx in HBV replication. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 8.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 15.9 KB 15.9 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 70.8 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.7 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 98.3 MB 98.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 808.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 808 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 13.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 16.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.67 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_63366_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_63366_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : the complex of HBx and DDB1
全体 | 名称: the complex of HBx and DDB1 |
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要素 |
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-超分子 #1: the complex of HBx and DDB1
超分子 | 名称: the complex of HBx and DDB1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Protein X, DNA damage-binding protein 1
分子 | 名称: Protein X, DNA damage-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MASAWSHPQF EKGSGSGMAA RLYCQLDPSR DVLCLRPVGA ESRGRPLSGP LGTLSSPSPS AVPADHGAHL SLRGLPVCAF SSAGPCALRF TSARCMETTV NAHQILPKVL HKETLGLPAM STTDLEAYFK DCVFKDWEEL GEEIRLKVFV LGGCRHKLVC APAPCNFFTS ...文字列: MASAWSHPQF EKGSGSGMAA RLYCQLDPSR DVLCLRPVGA ESRGRPLSGP LGTLSSPSPS AVPADHGAHL SLRGLPVCAF SSAGPCALRF TSARCMETTV NAHQILPKVL HKETLGLPAM STTDLEAYFK DCVFKDWEEL GEEIRLKVFV LGGCRHKLVC APAPCNFFTS ASGSGSGSGS GSGMSYNYVV TAQKPTAVNG CVTGHFTSAE DLNLLIAKNT RLEIYVVTAE GLRPVKEVGM YGKIAVMELF RPKGESKDLL FILTAKYNAC ILEYKQSGES IDIITRAHGN VQDRIGRPSE TGIIGIIDPE CRMIGLRLYD GLFKVIPLDR DNKELKAFNI RLEELHVIDV KFLYGCQAPT ICFVYQDPQG RHVKTYEVSL REKEFNKGPW KQENVEAEAS MVIAVPEPFG GAIIIGQESI TYHNGDKYLA IAPPIIKQST IVCHNRVDPN GSRYLLGDME GRLFMLLLEK EEQMDGTVTL KDLRVELLGE TSIAECLTYL DNGVVFVGSR LGDSQLVKLN VDSNEQGSYV VAMETFTNLG PIVDMCVVDL ERQGQGQLVT CSGAFKEGSL RIIRNGIGIH EHDSIDLPGI KGLWPLRSDP NRETDDTLVL SFVGQTRVLM LNGEEVEETE LMGFVDDQQT FFCGNVAHQQ LIQITSASVR LVSQEPKALV SEWKEPQAKN ISVASCNSSQ VVVAVGRALY YLQIHPQELR QISHTEMEHE VACLDITPLG DSNGLSPLCA IGLKTDISAR ILKLPSFELL HKEMLGGEID PESILMTTFE SSHYLLCALG DGALFYFGLN IETGLLSDRK KVTLGTQPTV LRTFRSLSTT NVFACSDRPT VIYSSNHKLV FSNVNLKEVN YMCPLNSDGY PDSLALANNS TLTIGTIDEI QKLHIRTVPL YESPRKICYQ EVSQCFGVLS SRIEVQDTSG GTTALRPSAS TQALSSSVSS SKLFSSSTAP HETSFGEEVE VHNLLIIDQH TFEVLHAHQF LQNEYALSLV SCKLGKDPNT YFIVGTAMVY PEEAEPKQGR IVVFQYSDGK LQTVAEKEVK GAVYSMVEFN GKLLASINST VRLYEWTTEK ELRTECNHYN NIMALYLKTK GDFILVGDLM RSVLLLAYKP MEGNFEEIAR DFNPNWMSAV EILDDDNFLG AENAFNLFVC QKDSAATTDE ERQHLQEVGL FHLGEFVNVF CHGSLVMQNL GETSTPTQGS VLFGTVNGMI GLVTSLSESW YNLLLDMQNR LNKVIKSVGK IEHSFWRSFH TERKTEPATG FIDGDLIESF LDISRPKMQE VVANLQYDDG SGMKREATAD DLIKVVEELT RIH |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM GP |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 49.6 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |