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- EMDB-6324: Electron cryo-microscopy of T4 portal protein -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6324
タイトルElectron cryo-microscopy of T4 portal protein
マップデータReconstruction of T4 portal protein gp20
試料
  • 試料: T4 portal protein gp20
  • タンパク質・ペプチド: T4 Portal protein gp20
キーワードT4 portal protein
機能・相同性Portal protein Gp20 / Bacteriophage T4-like portal protein (Gp20) / symbiont genome ejection through host cell envelope, contractile tail mechanism / viral portal complex / viral genome packaging / viral release from host cell / host cell plasma membrane / Portal protein
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Sun L / Zhang X / Gao S / Rao PA / Padilla-Sanchez V / Chen Z / Sun S / Xiang Y / Sriram S / Rao VB / Rossmann MG
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Cryo-EM structure of the bacteriophage T4 portal protein assembly at near-atomic resolution.
著者: Lei Sun / Xinzheng Zhang / Song Gao / Prashant A Rao / Victor Padilla-Sanchez / Zhenguo Chen / Siyang Sun / Ye Xiang / Sriram Subramaniam / Venigalla B Rao / Michael G Rossmann /
要旨: The structure and assembly of bacteriophage T4 has been extensively studied. However, the detailed structure of the portal protein remained unknown. Here we report the structure of the bacteriophage ...The structure and assembly of bacteriophage T4 has been extensively studied. However, the detailed structure of the portal protein remained unknown. Here we report the structure of the bacteriophage T4 portal assembly, gene product 20 (gp20), determined by cryo-electron microscopy (cryo-EM) to 3.6 Å resolution. In addition, analysis of a 10 Å resolution cryo-EM map of an empty prolate T4 head shows how the dodecameric portal assembly interacts with the capsid protein gp23 at the special pentameric vertex. The gp20 structure also verifies that the portal assembly is required for initiating head assembly, for attachment of the packaging motor, and for participation in DNA packaging. Comparison of the Myoviridae T4 portal structure with the known portal structures of φ29, SPP1 and P22, representing Podo- and Siphoviridae, shows that the portal structure probably dates back to a time when self-replicating microorganisms were being established on Earth.
履歴
登録2015年4月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年5月6日-
マップ公開2015年7月22日-
更新2015年7月22日-
現状2015年7月22日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3ja7
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3ja7
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6324.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6324.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 75 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of T4 portal protein gp20
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 272 pix.
= 272. Å		1 Å/pix.
x 272 pix.
= 272. Å		1 Å/pix.
x 272 pix.
= 272. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.016 / ムービー #1: 0.016
最小 - 最大-0.09168965 - 0.13901675
平均 (標準偏差)0.00052522 (±0.00507363)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-136-136-136
サイズ272272272
Spacing272272272
セルA=B=C: 272.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z111
M x/y/z272272272
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z272.000272.000272.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-24-24-24
NX/NY/NZ494949
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-136-136-136
NC/NR/NS272272272
D min/max/mean-0.0920.1390.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : T4 portal protein gp20

全体名称: T4 portal protein gp20
要素
  • 試料: T4 portal protein gp20
  • タンパク質・ペプチド: T4 Portal protein gp20

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超分子 #1000: T4 portal protein gp20

超分子名称: T4 portal protein gp20 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: dodecamer / Number unique components: 1
分子量実験値: 660 KDa

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分子 #1: T4 Portal protein gp20

分子名称: T4 Portal protein gp20 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: connector / コピー数: 12 / 集合状態: dodecamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T4 (ファージ) / 別称: phage T4
分子量実験値: 660 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換株: BL21(DE3) pLysS / 組換プラスミド: pCDFDuet-1
配列UniProtKB: Portal protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.8 / 詳細: 20 mM Tris, 400 mM NaCl, 5 mM EDTA
グリッド詳細: Quantifoil R1.2/1.3 holey carbon on 200 mesh copper
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 手法: Blot for 7 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 80 K / 最高: 105 K / 平均: 100 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: Gatan
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 25.0 eV
日付2014年7月10日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / 実像数: 839 / 平均電子線量: 2 e/Å2
詳細: Every image is the average of 11 frames recorded by the direct electron detector.
ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダー: Liquid nitrogen-cooled
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected using an automatic selection program.
CTF補正詳細: each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 98000
最終 2次元分類クラス数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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