[日本語] English
万見
- EMDB-63205: The cryo-EM structure of the heterododecameric human Derlin-1/p97... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63205
タイトルThe cryo-EM structure of the heterododecameric human Derlin-1/p97 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: The cryogenic electron-microscopic structure of the heterododecameric human Derlin-1/p97 complex
    • タンパク質・ペプチド: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
    • タンパク質・ペプチド: Derlin-1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードERAD / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Derlin-1-VIMP complex / signal recognition particle binding / endoplasmic reticulum quality control compartment / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / BAT3 complex binding / cellular response to arsenite ion ...Derlin-1-VIMP complex / signal recognition particle binding / endoplasmic reticulum quality control compartment / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / BAT3 complex binding / cellular response to arsenite ion / protein-DNA covalent cross-linking repair / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / cytoplasm protein quality control / positive regulation of oxidative phosphorylation / : / aggresome assembly / deubiquitinase activator activity / mitotic spindle disassembly / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of protein localization to chromatin / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / cellular response to misfolded protein / negative regulation of protein localization to chromatin / positive regulation of mitochondrial membrane potential / vesicle-fusing ATPase / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of aerobic respiration / retrograde protein transport, ER to cytosol / stress granule disassembly / ATPase complex / regulation of synapse organization / ubiquitin-specific protease binding / positive regulation of ATP biosynthetic process / MHC class I protein binding / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / response to unfolded protein / negative regulation of hippo signaling / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / HSF1 activation / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / ATP metabolic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / proteasomal protein catabolic process / Protein methylation / Attachment and Entry / ERAD pathway / lipid droplet / proteasome complex / viral genome replication / Josephin domain DUBs / positive regulation of protein ubiquitination / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / negative regulation of smoothened signaling pathway / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / Hh mutants are degraded by ERAD / establishment of protein localization / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Translesion Synthesis by POLH / protein destabilization / ADP binding / ABC-family proteins mediated transport / autophagy / cytoplasmic stress granule / Aggrephagy / positive regulation of protein catabolic process / azurophil granule lumen / KEAP1-NFE2L2 pathway / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / late endosome / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / signaling receptor activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / site of double-strand break / cellular response to heat / Neddylation / ATPase binding / protease binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / secretory granule lumen / protein phosphatase binding / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Attachment and Entry / early endosome / protein ubiquitination / ciliary basal body / protein domain specific binding / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle
類似検索 - 分子機能
Derlin / Der1-like family / Rhomboid-like superfamily / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / : / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 ...Derlin / Der1-like family / Rhomboid-like superfamily / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / : / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / Derlin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.55 Å
データ登録者Cao Y / Wang Q / Yao D / Rao B / Xia Y / Li W / Li S / Shen Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82072468(YC) 中国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structure of the human Derlin-1/p97 complex reveals a hexameric channel in ERAD.
著者: Qian Wang / Deqiang Yao / Bing Rao / Ying Xia / Wenguo Li / Shaobai Li / Mi Cao / Yafeng Shen / An Qin / Yu Cao /
要旨: The ER-associated degradation (ERAD) pathway retrotranslocates misfolded proteins from the ER lumen to the cytoplasm for proteasomal degradation. Derlin-1 and p97 are central to this process, forming ...The ER-associated degradation (ERAD) pathway retrotranslocates misfolded proteins from the ER lumen to the cytoplasm for proteasomal degradation. Derlin-1 and p97 are central to this process, forming a canonical 4:6 complex with tetrameric Derlin-1. Using cryo-electron microscopy, we identify a novel human Derlin-1/p97 complex with a 6:6 stoichiometry, where hexameric Derlin-1 assembles as three dimers. This hexameric channel forms a significantly larger trans-ER membrane tunnel, potentially accommodating bulkier substrates. Structural comparisons revealed conformational flexibility in Derlin-1, suggesting the "U"-shaped tetramer may act as an intermediate in hexamer formation. The formation of this hexameric channel is mediated by interactions with p97 and appears dependent on p97's ATPase activity, which provides the driving force for the transition between the tetrameric channel conformation to the intermediate "U"-shaped conformation. These findings highlight the dynamic nature of the Derlin-1/p97 complex and its implications for understanding ERAD retrotranslocation.
履歴
登録2025年1月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月29日-
マップ公開2025年10月29日-
更新2025年10月29日-
現状2025年10月29日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_63205.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63205.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 320 pix.
= 352. Å		1.1 Å/pix.
x 320 pix.
= 352. Å		1.1 Å/pix.
x 320 pix.
= 352. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-2.2596738 - 3.6697516
平均 (標準偏差)0.0040041343 (±0.07662028)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 352.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_63205_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_63205_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : The cryogenic electron-microscopic structure of the heterododecam...

全体名称: The cryogenic electron-microscopic structure of the heterododecameric human Derlin-1/p97 complex
要素
  • 複合体: The cryogenic electron-microscopic structure of the heterododecameric human Derlin-1/p97 complex
    • タンパク質・ペプチド: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
    • タンパク質・ペプチド: Derlin-1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

-
超分子 #1: The cryogenic electron-microscopic structure of the heterododecam...

超分子名称: The cryogenic electron-microscopic structure of the heterododecameric human Derlin-1/p97 complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 730 KDa

-
分子 #1: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

分子名称: Transitional endoplasmic reticulum ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: vesicle-fusing ATPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 87.546711 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MNRPNRLIVD EAINEDNSVV SLSQPKMDEL QLFRGDTVLL KGKKRREAVC IVLSDDTCSD EKIRMNRVVR NNLRVRLGDV ISIQPCPDV KYGKRIHVLP IDDTVEGITG NLFEVYLKPY FLEAYRPIRK GDIFLVRGGM RAVEFKVVET DPSPYCIVAP D TVIHCEGE ...文字列:
MNRPNRLIVD EAINEDNSVV SLSQPKMDEL QLFRGDTVLL KGKKRREAVC IVLSDDTCSD EKIRMNRVVR NNLRVRLGDV ISIQPCPDV KYGKRIHVLP IDDTVEGITG NLFEVYLKPY FLEAYRPIRK GDIFLVRGGM RAVEFKVVET DPSPYCIVAP D TVIHCEGE PIKREDEEES LNEVGYDDIG GCRKQLAQIK EMVELPLRHP ALFKAIGVKP PRGILLYGPP GTGKTLIARA VA NETGAFF FLINGPEIMS KLAGESESNL RKAFEEAEKN APAIIFIDEL DAIAPKREKT HGEVERRIVS QLLTLMDGLK QRA HVIVMA ATNRPNSIDP ALRRFGRFDR EVDIGIPDAT GRLEILQIHT KNMKLADDVD LEQVANETHG HVGADLAALC SEAA LQAIR KKMDLIDLED ETIDAEVMNS LAVTMDDFRW ALSQSNPSAL RETVVEVPQV TWEDIGGLED VKRELQELVQ YPVEH PDKF LKFGMTPSKG VLFYGPPGCG KTLLAKAIAN ECQANFISIK GPELLTMWFG ESEANVREIF DKARQAAPCV LFFDEL DSI AKARGGNIGD GGGAADRVIN QILTEMDGMS TKKNVFIIGA TNRPDIIDPA ILRPGRLDQL IYIPLPDEKS RVAILKA NL RKSPVAKDVD LEFLAKMTNG FSGADLTEIC QRACKLAIRE SIESEIRRER ERQTNPSAME VEEDDPVPEI RRDHFEEA M RFARRSVSDN DIRKYEMFAQ TLQQSRGFGS FRFPSGNQGG AGPSQGSGGG TGGSVYTEDN DDDLYG

UniProtKB: Transitional endoplasmic reticulum ATPase

-
分子 #2: Derlin-1

分子名称: Derlin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.4781 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSDIGDWFRS IPAITRYWFA ATVAVPLVGK LGLISPAYLF LWPEAFLYRF QIWRPITATF YFPVGPGTGF LYLVNLYFLY QYSTRLETG AFDGRPADYL FMLLFNWICI VITGLAMDMQ LLMIPLIMSV LYVWAQLNRD MIVSFWFGTR FKACYLPWVI L GFNYIIGG ...文字列:
MSDIGDWFRS IPAITRYWFA ATVAVPLVGK LGLISPAYLF LWPEAFLYRF QIWRPITATF YFPVGPGTGF LYLVNLYFLY QYSTRLETG AFDGRPADYL FMLLFNWICI VITGLAMDMQ LLMIPLIMSV LYVWAQLNRD MIVSFWFGTR FKACYLPWVI L GFNYIIGG SVINELIGNL VGHLYFFLMF RYPMDLGGRN FLSTPQFLYR WLPSRRHNWG QGFRLGDQ

UniProtKB: Derlin-1

-
分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 12 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度15 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281.15 K

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 15 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均露光時間: 2.9 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 129127
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る