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- EMDB-63130: Human KCNQ5-CaM-PIP2-HN37 complex in a closed conformation. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63130
タイトルHuman KCNQ5-CaM-PIP2-HN37 complex in a closed conformation.
マップデータ
試料
  • 複合体: Human KCNQ5-CaM-PIP2-HN37 complex
    • タンパク質・ペプチド: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-3
  • リガンド: methyl N-[4-[(4-fluorophenyl)methyl-prop-2-ynyl-amino]-2,6-dimethyl-phenyl]carbamate
  • リガンド: [(2R)-2-octanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(oxidanyl)-4,5-diphosphonooxy-cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] octanoate
キーワードvoltage-gated potassium channel / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin coat / Voltage gated Potassium channels / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcineurin-mediated signaling ...clathrin coat / Voltage gated Potassium channels / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcineurin-mediated signaling / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / voltage-gated potassium channel activity / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / regulation of calcium-mediated signaling / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / sperm midpiece / substantia nigra development / calcium channel complex / calyx of Held / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / long-term synaptic potentiation / response to calcium ion / spindle pole / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / myelin sheath / vesicle / transmembrane transporter binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain ...Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-3 / Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Yang Z / Guo J
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870724 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate activation mechanism of human KCNQ5.
著者: Zhenni Yang / Yueming Zheng / Demin Ma / Long Wang / Jiatong Zhang / Tiefeng Song / Yong Wang / Yan Zhang / Fajun Nan / Nannan Su / Zhaobing Gao / Jiangtao Guo /
要旨: The human voltage-gated potassium channels KCNQ2, KCNQ3, and KCNQ5 can form homo- and heterotetrameric channels that are responsible for generating the neuronal M current and maintaining the membrane ...The human voltage-gated potassium channels KCNQ2, KCNQ3, and KCNQ5 can form homo- and heterotetrameric channels that are responsible for generating the neuronal M current and maintaining the membrane potential stable. Activation of KCNQ channels requires both the depolarization of membrane potential and phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP). Here, we report cryoelectron microscopy structures of the human KCNQ5-calmodulin (CaM) complex in the apo, PIP-bound, and both PIP- and the activator HN37-bound states in either a closed or an open conformation. In the closed conformation, a PIP molecule binds in the middle of the groove between two adjacent voltage-sensing domains (VSDs), whereas in the open conformation, one additional PIP binds to the interface of VSD and the pore domain, accompanying structural rearrangement of the cytosolic domain of KCNQ and CaM. The structures, along with electrophysiology analyses, reveal the two different binding modes of PIP and elucidate the PIP activation mechanism of KCNQ5.
履歴
登録2025年1月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月16日-
マップ公開2025年4月16日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_63130.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63130.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.93 Å/pix.
x 240 pix.
= 223.2 Å		0.93 Å/pix.
x 240 pix.
= 223.2 Å		0.93 Å/pix.
x 240 pix.
= 223.2 Å

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投影像

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.93 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.005
最小 - 最大-0.033824332 - 0.07048142
平均 (標準偏差)0.000012035425 (±0.0020946627)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 223.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_63130_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_63130_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human KCNQ5-CaM-PIP2-HN37 complex

全体名称: Human KCNQ5-CaM-PIP2-HN37 complex
要素
  • 複合体: Human KCNQ5-CaM-PIP2-HN37 complex
    • タンパク質・ペプチド: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-3
  • リガンド: methyl N-[4-[(4-fluorophenyl)methyl-prop-2-ynyl-amino]-2,6-dimethyl-phenyl]carbamate
  • リガンド: [(2R)-2-octanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(oxidanyl)-4,5-diphosphonooxy-cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] octanoate

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超分子 #1: Human KCNQ5-CaM-PIP2-HN37 complex

超分子名称: Human KCNQ5-CaM-PIP2-HN37 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5

分子名称: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 70.463289 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MLGKPLSYTS SQSCRRNVKY RRVQNYLYNV LERPRGWAFI YHAFVFLLVF GCLILSVFST IPEHTKLASS CLLILEFVMI VVFGLEFII RIWSAGCCCR YRGWQGRLRF ARKPFCVIDT IVLIASIAVV SAKTQGNIFA TSALRSLRFL QILRMVRMDR R GGTWKLLG ...文字列:
MLGKPLSYTS SQSCRRNVKY RRVQNYLYNV LERPRGWAFI YHAFVFLLVF GCLILSVFST IPEHTKLASS CLLILEFVMI VVFGLEFII RIWSAGCCCR YRGWQGRLRF ARKPFCVIDT IVLIASIAVV SAKTQGNIFA TSALRSLRFL QILRMVRMDR R GGTWKLLG SVVYAHSKEL ITAWYIGFLV LIFSSFLVYL VEKDANKEFS TYADALWWGT ITLTTIGYGD KTPLTWLGRL LS AGFALLG ISFFALPAGI LGSGFALKVQ EQHRQKHFEK RRNPAANLIQ CVWRSYAADE KSVSIATWKP HLKALHTCSP TKK EQGEAS SSQKLSFKER VRMASPRGQS IKSRQASVGD RRSPSTDITA EGSPTKVQKS WSFNDRTRFR PSLRLKSSQP KPVI DADTA LGTDDVYDEK GCQCDVSVED LTPPLKTVIR AIRIMKFHVA KRKFKETLRP YDVKDVIEQY SAGHLDMLCR IKSLQ TRVD QILGKGQITS DKKSREKITA EHETTDDLSM LGRVVKVEKQ VQSIESKLDC LLDIYQQVLR KGSASALALA SFQIPP FEC EQTSDYQSPV DSKDLSGSAQ NSGCLSRSTS ANISRGLQFI LTPNEFSLEG GSSGGWSHPQ FEK

UniProtKB: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5

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分子 #2: Calmodulin-3

分子名称: Calmodulin-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.615445 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KELGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPEFL TMMARKMKDT DSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAELRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EEFVQMMTAK LEGGSSGGLV P RGSGGSSG GHHHHHHHH

UniProtKB: Calmodulin-3

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分子 #3: methyl N-[4-[(4-fluorophenyl)methyl-prop-2-ynyl-amino]-2,6-dimeth...

分子名称: methyl N-[4-[(4-fluorophenyl)methyl-prop-2-ynyl-amino]-2,6-dimethyl-phenyl]carbamate
タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: 9MF
分子量理論値: 340.391 Da
Chemical component information

ChemComp-9MF:
methyl N-[4-[(4-fluorophenyl)methyl-prop-2-ynyl-amino]-2,6-dimethyl-phenyl]carbamate

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分子 #4: [(2R)-2-octanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(o...

分子名称: [(2R)-2-octanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(oxidanyl)-4,5-diphosphonooxy-cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] octanoate
タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: PIO
分子量理論値: 746.566 Da
Chemical component information

ChemComp-PIO:
[(2R)-2-octanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(oxidanyl)-4,5-diphosphonooxy-cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] octanoate / 1-O-(1-O,2-O-ジオクタノイル-L-グリセロ-3-ホスホ)-D-myo-イノシト-ル4,5-ビスりん酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 90473
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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