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- EMDB-62603: Cryo-EM structure of SLC30A10 in Mn2+-bound state, determined in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62603
タイトルCryo-EM structure of SLC30A10 in Mn2+-bound state, determined in inward-facing conformation
マップデータ
試料
  • 複合体: SLC30A10 dimer of inward-facing, with manganese and water
    • タンパク質・ペプチド: Calcium/manganese antiporter SLC30A10
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: water
キーワードManganese Transpoter / SLC30A10 / ZnT10 / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


manganese ion export across plasma membrane / calcium:manganese antiporter activity / detoxification of zinc ion / zinc ion import into organelle / Metal ion SLC transporters / manganese ion transport / intracellular manganese ion homeostasis / manganese ion transmembrane transporter activity / zinc ion transmembrane transporter activity / zinc ion transmembrane transport ...manganese ion export across plasma membrane / calcium:manganese antiporter activity / detoxification of zinc ion / zinc ion import into organelle / Metal ion SLC transporters / manganese ion transport / intracellular manganese ion homeostasis / manganese ion transmembrane transporter activity / zinc ion transmembrane transporter activity / zinc ion transmembrane transport / intracellular zinc ion homeostasis / cellular response to angiotensin / recycling endosome / epidermal growth factor receptor signaling pathway / recycling endosome membrane / early endosome membrane / early endosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Golgi membrane / Golgi apparatus / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cation efflux protein / Cation efflux transmembrane domain superfamily / Cation efflux family
類似検索 - ドメイン・相同性
Calcium/manganese antiporter SLC30A10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Yang H / Zhang JK / Shen X
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171216 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)STI2030-Major Projects 2022ZD0212600 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Molecular mechanisms of SLC30A10-mediated manganese transport.
著者: Xurui Shen / Jinlun Kylian Zhang / Peixin Sun / Huiwen Zhong / Rui He / Shiliang Wang / Xiaojun Guo / Hanting Yang /
要旨: Manganese ion (Mn²⁺) is crucial for various physiological processes, yet excessive levels disrupt cellular homeostasis and impair the function of multiple organelles. The transporter SLC30A10 ...Manganese ion (Mn²⁺) is crucial for various physiological processes, yet excessive levels disrupt cellular homeostasis and impair the function of multiple organelles. The transporter SLC30A10 plays a pivotal role in Mn²⁺ homeostasis by exporting Mn²⁺ from cells, preventing toxic effects. Mutations in the SLC30A10 gene result in Mn²⁺ accumulation and lead to disorders such as hypermanganesemia with dystonia 1 (HMNDYT1). Despite its physiological significance, the structural basis underlying Mn²⁺ binding and the detailed transport mechanisms of SLC30A10 remain unknown. Here, we present diverse conformations of high-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures that reveal a Mn²⁺-binding site in SLC30A10, setting it apart from other SLC30 family transporters. Furthermore, we show that the HMNDYT1-associated D40A mutation interrupts Mn²⁺ binding and transport, identifying D40 as a potential therapeutic target. These findings provide structural insights into Mn²⁺ transport mechanisms mediated by SLC30A10, advancing our understanding of Mn²⁺ binding and potential targets for future therapeutic exploration.
履歴
登録2024年12月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月15日-
マップ公開2025年10月15日-
更新2025年10月15日-
現状2025年10月15日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_62603.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62603.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.93 Å/pix.
x 256 pix.
= 238.592 Å		0.93 Å/pix.
x 256 pix.
= 238.592 Å		0.93 Å/pix.
x 256 pix.
= 238.592 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.932 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06
最小 - 最大-0.27959794 - 0.45596927
平均 (標準偏差)-0.000022301205 (±0.0098526105)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 238.592 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_62603_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_62603_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_62603_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SLC30A10 dimer of inward-facing, with manganese and water

全体名称: SLC30A10 dimer of inward-facing, with manganese and water
要素
  • 複合体: SLC30A10 dimer of inward-facing, with manganese and water
    • タンパク質・ペプチド: Calcium/manganese antiporter SLC30A10
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: SLC30A10 dimer of inward-facing, with manganese and water

超分子名称: SLC30A10 dimer of inward-facing, with manganese and water
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Calcium/manganese antiporter SLC30A10

分子名称: Calcium/manganese antiporter SLC30A10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 52.740832 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGRYSGKTCR LLFMLVLTVA FFVAELVSGY LGNSIALLSD SFNMLSDLIS LCVGLSAGYI ARRPTRGFSA TYGYARAEVV GALSNAVFL TALCFTIFVE AVLRLARPER IDDPELVLIV GVLGLLVNVV GLLIFQDCAA WFACCLRGRS RRLQQRQQLA E GCVPGAFG ...文字列:
MGRYSGKTCR LLFMLVLTVA FFVAELVSGY LGNSIALLSD SFNMLSDLIS LCVGLSAGYI ARRPTRGFSA TYGYARAEVV GALSNAVFL TALCFTIFVE AVLRLARPER IDDPELVLIV GVLGLLVNVV GLLIFQDCAA WFACCLRGRS RRLQQRQQLA E GCVPGAFG GPQGAEDPRR AADPTAPGSD SAVTLRGTSV ERKREKGATV FANVAGDSFN TQNEPEDMMK KEKKSEALNI RG VLLHVMG DALGSVVVVI TAIIFYVLPL KSEDPCNWQC YIDPSLTVLM VIIILSSAFP LIKETAAILL QMVPKGVNME ELM SKLSAV PGISSVHEVH IWELVSGKII ATLHIKYPKD RGYQDASTKI REIFHHAGIH NVTIQFENVD LKEPLEQKDL LLLC NSPCI SKGCAKQLCC PPGALPLAHV NGCAEHNGGP SLDTYGSDGL SRRDAREVAI EVSLDSCLSD HGQSLNKTQE DQCYV NRTH F

UniProtKB: Calcium/manganese antiporter SLC30A10

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分子 #2: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

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分子 #3: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.91 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.79 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 343475
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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