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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of reduced form of formate dehydrogenase from Rhodobacter aestuarii (RaFDH) with NADH | |||||||||
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![]() | formate dehydrogenase / formate oxidation / carbon dioxide redcution / FMN / NAD / OXIDOREDUCTASE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() formate metabolic process / formate dehydrogenase (NAD+) activity / oxidoreductase complex / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...formate metabolic process / formate dehydrogenase (NAD+) activity / oxidoreductase complex / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.09 Å | |||||||||
![]() | Zhang K / Zhang L | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Mechanistic understanding on the catalytic preference of formate dehydrogenase from Rhodobacter aestuarii towards carbon dioxide reduction 著者: Zhang K / Zhang L | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 51.9 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 21.7 KB 21.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 126.8 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 7.4 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 95.6 MB 95.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 790.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 790 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 13.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 15.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9ktlMC ![]() 9ktrC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.93 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : Formate dehydrogenase from Rhodobacter aestuarii
+超分子 #1: Formate dehydrogenase from Rhodobacter aestuarii
+分子 #1: formate dehydrogenase
+分子 #2: Formate dehydrogenase delta subunit
+分子 #3: Formate dehydrogenase gamma subunit
+分子 #4: Formate dehydrogenase beta subunit
+分子 #5: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,1...
+分子 #6: MOLYBDENUM(VI) ION
+分子 #7: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
+分子 #8: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #9: 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE
+分子 #10: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 1 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 10mM NaNO3, 100mM PBS |
グリッド | モデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
詳細 | The protein was obtained after overexpression in Escherichia coli MC1061 and purified using His-tagged nickel affinity chromatography and size-exclusion chromatography. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |