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- EMDB-62384: Cryo-EM Structure of CdnG-E2 complex with GTP from Serratia marcescens -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62384
タイトルCryo-EM Structure of CdnG-E2 complex with GTP from Serratia marcescens
マップデータ
試料
  • 複合体: CdnG-E2 complex with GTP
    • タンパク質・ペプチド: CdnG
    • タンパク質・ペプチド: E2
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードcGAS / CdnG / E2 / CBASS / ANTIVIRAL PROTEIN
生物種Serratia marcescens (霊菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.36 Å
データ登録者Xiao J / Wang L / Wang Z
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: mLife / 年: 2026
タイトル: Structures and mechanism of E2-CBASS anti-phage system.
著者: Jun Xiao / Yan Yan / Jing Li / Greater Kayode Oyejobi / Dongyang Lan / Bin Zhu / Zhiming Wang / Longfei Wang /
要旨: Bacteria deploy diverse innate immune systems to combat bacteriophage infections. The cyclic-oligonucleotide-based anti-phage signaling system (CBASS) is a type of innate prokaryotic immune system. ...Bacteria deploy diverse innate immune systems to combat bacteriophage infections. The cyclic-oligonucleotide-based anti-phage signaling system (CBASS) is a type of innate prokaryotic immune system. CBASS synthesizes cyclic-oligonucleotide through cGAS/DncV-like nucleotidyltransferases (CD-NTases) to activate downstream effectors, which kill bacteriophage-infected bacteria, thereby stopping phage spread. One major class of CBASS contains a homolog of eukaryotic ubiquitin-conjugating enzymes, either as an E1-E2 fusion or a single E2 enzyme. Both enzymes function by regulating CD-NTase activity. Currently, many structures of CD-NTases have been reported, but there are only a few reports of structures where CD-NTases form complexes with the associated E2. In this study, we analyzed the length and classification of the CD-NTase in two types of type II CBASS-E1E2/JAB-CBASS and E2-CBASS. We found that the CD-NTase in E2-CBASS is longer and predominantly belongs to clade G. We also present the structure of the CdnG-E2 complex with the bound GTP substrate, which indicates the conservation of the donor binding pattern. Interestingly, we discovered that CdnG contains a conserved C-terminal α-helix and β-sheet structure, which is uniquely involved in forming a complex with E2. We also found that the structure of the E2 protein in the E2-CBASS system is highly conserved. Altogether, we provide mechanistic insights into the E2-CBASS system.
履歴
登録2024年11月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月19日-
マップ公開2025年11月19日-
更新2026年3月18日-
現状2026年3月18日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_62384.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62384.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.95 Å/pix.
x 360 pix.
= 343.04 Å		0.95 Å/pix.
x 360 pix.
= 343.04 Å		0.95 Å/pix.
x 360 pix.
= 343.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.95289 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0722
最小 - 最大-0.93619925 - 1.2886956
平均 (標準偏差)-0.00012454347 (±0.0104259625)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 343.04004 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_62384_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_62384_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CdnG-E2 complex with GTP

全体名称: CdnG-E2 complex with GTP
要素
  • 複合体: CdnG-E2 complex with GTP
    • タンパク質・ペプチド: CdnG
    • タンパク質・ペプチド: E2
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: CdnG-E2 complex with GTP

超分子名称: CdnG-E2 complex with GTP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Serratia marcescens (霊菌)

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分子 #1: CdnG

分子名称: CdnG / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Serratia marcescens (霊菌)
分子量理論値: 45.481707 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MYGSTTARNL PSGKKQRIAD LLSQIIETLD LTKTQYANIE SAYNGVGTFL SEGDDPLLQD AVIYPQGSVR LNTTVKPKNE EQYDIDLIC YLPHATQADY TGVISAIRQR LESHKTYKTL LSELPRGFRI NYAGDYHLDI TPGRDHTGTA HPGQPLWVVD A QTAWKESN ...文字列:
MYGSTTARNL PSGKKQRIAD LLSQIIETLD LTKTQYANIE SAYNGVGTFL SEGDDPLLQD AVIYPQGSVR LNTTVKPKNE EQYDIDLIC YLPHATQADY TGVISAIRQR LESHKTYKTL LSELPRGFRI NYAGDYHLDI TPGRDHTGTA HPGQPLWVVD A QTAWKESN PSGYAEWFES SASVQPLRTI LVMDSASRVG TEALLPLPDS TDKKLLNHIV QILKRHRDEW AAEQDEVRQR CR PISVIIT TLACHAYNHI IADRRAYDND LDILLDVLEL MPDFIVSTQG AIHVNNPHMP EENFAEKWNR SEQDEGPQRS EAF YQWHAA AQATFNTIAA SVGEDNLFLS LEDSFGKTPV DVVRQRLMEH MQSAREQGSL HLDKKTGGLI ATGLAGTAAQ AGVP KNTFY GE

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分子 #2: E2

分子名称: E2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Serratia marcescens (霊菌)
分子量理論値: 18.78267 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MNNVVIRHHC KPLTIAQQYR ALKAGGPYER LRIIHHDRTL LWEGWLQPSL FSRRYKVAVR YSLGTPPICV VTEPDLFALA GTRAIPHLY PADKHIPGAR LCLFLPRSQA DDGLSEWRAQ LKISDTLIPW ASLWLFYFEQ WLHTGHWEGG GKHPRPSEVK N ER

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分子 #3: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 70.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 349606
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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