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万見
- EMDB-62332: Structure of y+LAT1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62332
タイトルStructure of y+LAT1
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of y+LAT1 in an apo conformation
    • タンパク質・ペプチド: Y+L amino acid transporter 1
キーワードmembrane protein / amino acid
機能・相同性
機能・相同性情報


basic amino acid transmembrane transport / L-arginine transmembrane transporter activity / basic amino acid transmembrane transporter activity / L-arginine transmembrane transport / regulation of arginine metabolic process / Defective SLC7A7 causes lysinuric protein intolerance (LPI) / amino acid transmembrane transport / L-amino acid transmembrane transporter activity / L-leucine transport / Amino acid transport across the plasma membrane ...basic amino acid transmembrane transport / L-arginine transmembrane transporter activity / basic amino acid transmembrane transporter activity / L-arginine transmembrane transport / regulation of arginine metabolic process / Defective SLC7A7 causes lysinuric protein intolerance (LPI) / amino acid transmembrane transport / L-amino acid transmembrane transporter activity / L-leucine transport / Amino acid transport across the plasma membrane / Basigin interactions / basolateral plasma membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Amino acid/polyamine transporter I / Amino acid permease
類似検索 - ドメイン・相同性
Y+L amino acid transporter 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.74 Å
データ登録者Yan RH / Dai L / Zhang T
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Structural basis for the substrate recognition and transport mechanism of the human yLAT1-4F2hc transporter complex.
著者: Lu Dai / Qian Zeng / Ting Zhang / Yuanyuan Zhang / Yi Shi / Yaning Li / Kangtai Xu / Jing Huang / Zilong Wang / Qiang Zhou / Renhong Yan /
要旨: Heteromeric amino acid transporters (HATs), including yLAT1-4F2hc complex, are responsible for transporting amino acids across membranes, and mutations in yLAT1 cause lysinuric protein intolerance ...Heteromeric amino acid transporters (HATs), including yLAT1-4F2hc complex, are responsible for transporting amino acids across membranes, and mutations in yLAT1 cause lysinuric protein intolerance (LPI), a hereditary disorder characterized by defective cationic amino acid transport. The relationship between LPI and specific mutations in yLAT1 has yet to be fully understood. In this study, we characterized the function of yLAT1-4F2hc complex in mammalian cells and determined the cryo-EM structures of the human yLAT1-4F2hc complex in two distinct conformations: the apo state in an inward-open conformation and the native substrate-bound state in an outward-open conformation. Structural analysis suggests that Asp in yLAT1 plays a crucial role in coordination with sodium ion and substrate selectivity. Molecular dynamic (MD) simulations further revealed the different transport mechanism of cationic amino acids and neutral amino acids. These results provide important insights into the mechanisms of the substrate binding and working cycle of HATs.
履歴
登録2024年11月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月2日-
マップ公開2025年4月2日-
更新2025年4月2日-
現状2025年4月2日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_62332.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62332.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 256 pix.
= 218.88 Å		0.86 Å/pix.
x 256 pix.
= 218.88 Å		0.86 Å/pix.
x 256 pix.
= 218.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.855 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.187
最小 - 最大-0.3295658 - 0.6130129
平均 (標準偏差)0.002705542 (±0.031938642)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 218.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_62332_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_62332_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of y+LAT1 in an apo conformation

全体名称: Cryo-EM structure of y+LAT1 in an apo conformation
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of y+LAT1 in an apo conformation
    • タンパク質・ペプチド: Y+L amino acid transporter 1

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超分子 #1: Cryo-EM structure of y+LAT1 in an apo conformation

超分子名称: Cryo-EM structure of y+LAT1 in an apo conformation / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Y+L amino acid transporter 1

分子名称: Y+L amino acid transporter 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 57.963137 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: DYKDDDDKSG PDEVDASGRV DSTEYEVASQ PEVETSPLGD GASPGPEQVK LKKEISLLNG VCLIVGNMIG SGIFVSPKGV LIYSASFGL SLVIWAVGGL FSVFGALCYA ELGTTIKKSG ASYAYILEAF GGFLAFIRLW TSLLIIEPTS QAIIAITFAN Y MVQPLFPS ...文字列:
DYKDDDDKSG PDEVDASGRV DSTEYEVASQ PEVETSPLGD GASPGPEQVK LKKEISLLNG VCLIVGNMIG SGIFVSPKGV LIYSASFGL SLVIWAVGGL FSVFGALCYA ELGTTIKKSG ASYAYILEAF GGFLAFIRLW TSLLIIEPTS QAIIAITFAN Y MVQPLFPS CFAPYAASRL LAAACICLLT FINCAYVKWG TLVQDIFTYA KVLALIAVIV AGIVRLGQGA STHFENSFEG SS FAVGDIA LALYSALFSY SGWDTLNYVT EEIKNPERNL PLSIGISMPI VTIIYILTNV AYYTVLDMRD ILASDAVAVT FAD QIFGIF NWIIPLSVAL SCFGGLNASI VAASRLFFVG SREGHLPDAI CMIHVERFTP VPSLLFNGIM ALIYLCVEDI FQLI NYYSF SYWFFVGLSI VGQLYLRWKE PDRPRPLKLS VFFPIVFCLC TIFLVAVPLY SDTINSLIGI AIALSGLPFY FLIIR VPEH KRPLYLRRIV GSATRYLQVL CMSVAAEMDL EDGGEMPKQR DPKSN

UniProtKB: Y+L amino acid transporter 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6irt

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 276483
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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