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万見
- EMDB-62300: Cryo-EM structure of the fMLFC-FPR1-Gi complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62300
タイトルCryo-EM structure of the fMLFC-FPR1-Gi complex
マップデータ
試料
  • 複合体: fMLFC-FPR1-Gi complex
    • 複合体: FPR1 formyl peptide receptor 1,fMLFC peptide
      • タンパク質・ペプチド: fMet-Leu-Phe receptor
      • タンパク質・ペプチド: fMLFC peptide
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1,Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • 複合体: scFV16
      • タンパク質・ペプチド: SCFV16
キーワードmacrophages / inflammation / PEPTIDE BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


N-formyl peptide receptor activity / complement receptor activity / scavenger receptor binding / RAGE receptor binding / complement receptor mediated signaling pathway / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / azurophil granule membrane / Interleukin-10 signaling / nitric oxide mediated signal transduction / ficolin-1-rich granule membrane ...N-formyl peptide receptor activity / complement receptor activity / scavenger receptor binding / RAGE receptor binding / complement receptor mediated signaling pathway / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / azurophil granule membrane / Interleukin-10 signaling / nitric oxide mediated signal transduction / ficolin-1-rich granule membrane / adenylate cyclase inhibitor activity / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration / Adenylate cyclase inhibitory pathway / D2 dopamine receptor binding / response to prostaglandin E / adenylate cyclase regulator activity / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / cellular response to forskolin / regulation of mitotic spindle organization / secretory granule membrane / Regulation of insulin secretion / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / negative regulation of insulin secretion / G protein-coupled receptor binding / G protein-coupled receptor activity / response to peptide hormone / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / centriolar satellite / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G-protein activation / chemotaxis / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through CDC42 / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / photoreceptor disc membrane / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GDP binding / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / sensory perception of taste / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / retina development in camera-type eye / G protein activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / GTPase binding / Ca2+ pathway / fibroblast proliferation / midbody / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / cell cortex / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Ras protein signal transduction / Extra-nuclear estrogen signaling / cell population proliferation / ciliary basal body / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / lysosomal membrane / cell division / GTPase activity / synapse / centrosome / Neutrophil degranulation / GTP binding / protein-containing complex binding
類似検索 - 分子機能
Formyl peptide receptor-related / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain ...Formyl peptide receptor-related / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
fMet-Leu-Phe receptor / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Vicugna pacos (アルパカ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.06 Å
データ登録者Chen G / Wang J / Ye RD
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of the fMLFC-FPR1-Gi complex
著者: Chen G / Wang J / Ye RD
履歴
登録2024年11月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月12日-
マップ公開2025年11月12日-
更新2025年11月12日-
現状2025年11月12日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_62300.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62300.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 265.6 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 265.6 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 265.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.534291 - 0.775201
平均 (標準偏差)-0.000509128 (±0.015727213)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 265.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_62300_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_62300_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_62300_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : fMLFC-FPR1-Gi complex

全体名称: fMLFC-FPR1-Gi complex
要素
  • 複合体: fMLFC-FPR1-Gi complex
    • 複合体: FPR1 formyl peptide receptor 1,fMLFC peptide
      • タンパク質・ペプチド: fMet-Leu-Phe receptor
      • タンパク質・ペプチド: fMLFC peptide
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1,Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • 複合体: scFV16
      • タンパク質・ペプチド: SCFV16

+
超分子 #1: fMLFC-FPR1-Gi complex

超分子名称: fMLFC-FPR1-Gi complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
分子量理論値: 150 KDa

+
超分子 #2: FPR1 formyl peptide receptor 1,fMLFC peptide

超分子名称: FPR1 formyl peptide receptor 1,fMLFC peptide / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4, #6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine n...

超分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1,Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #4: scFV16

超分子名称: scFV16 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: Vicugna pacos (アルパカ)

+
分子 #1: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.37398 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GCTLSAEDKA AVERSKMIDR NLREDGEKAA REVKLLLLGA GESGKCTIVK QMKIIHEAGY SEEECKQYKA VVYSNTIQSI IAIIRAMGR LKIDFGDSAR ADDARQLFVL AGAAEEGFMT AELAGVIKRL WKDSGVQACF NRSREYQLND SAAYYLNDLD R IAQPNYIP ...文字列:
GCTLSAEDKA AVERSKMIDR NLREDGEKAA REVKLLLLGA GESGKCTIVK QMKIIHEAGY SEEECKQYKA VVYSNTIQSI IAIIRAMGR LKIDFGDSAR ADDARQLFVL AGAAEEGFMT AELAGVIKRL WKDSGVQACF NRSREYQLND SAAYYLNDLD R IAQPNYIP TQQDVLRTRV KTTGIVETHF TFKDLHFKMF DVTAQRSERK KWIHCFEGVT AIIFCVALSD YDLVLAEDEE MN RMHESMK LFDSICNNKW FTDTSIILFL NKKDLFEEKI KKSPLTICYP EYAGSNTYEE AAAYIQCQFE DLNKRKDTKE IYT HFTCST DTKNVQFVFD AVTDVIIKNN LKDCGLF

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1

+
分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.415945 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSELDQLRQE AEQLKNQIRD ARKACADATL SQITNNIDPV GRIQMRTRRT LRGHLAKIYA MHWGTDSRLL VSASQDGKLI IWDSYTTNK VHAIPLRSSW VMTCAYAPSG NYVACGGLDN ICSIYNLKTR EGNVRVSREL AGHTGYLSCC RFLDDNQIVT S SGDTTCAL ...文字列:
MSELDQLRQE AEQLKNQIRD ARKACADATL SQITNNIDPV GRIQMRTRRT LRGHLAKIYA MHWGTDSRLL VSASQDGKLI IWDSYTTNK VHAIPLRSSW VMTCAYAPSG NYVACGGLDN ICSIYNLKTR EGNVRVSREL AGHTGYLSCC RFLDDNQIVT S SGDTTCAL WDIQTGQQTT TFTGHTGDVM SLSLAPDTRL FVSGACDASA KLWDVREGMC RQTFTGHESD INAICFFPNG NA FATGSDD ATCRLFDLRA DQELMTYSHD NIICGITSVS FSKSGRLLLA GYDDFNCNVW DALKADRAGV LAGHDNRVSC LGV TDDGMA VATGSWDSFL KIWN

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.861143 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MASNNTASIA QARKLVEQLK MEANIDRIKV SKAAADLMAY CEAHAKEDPL LTPVPASENP FREKKFFCAI L

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

+
分子 #4: fMet-Leu-Phe receptor

分子名称: fMet-Leu-Phe receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 38.477328 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: METNSSLPTN ISGGTPAVSA GYLFLDIITY LVFAVTFVLG VLGNGLVIWV AGFRMTHTVT TISYLNLAVA DFCFTSTLPF FMVRKAMGG HWPFGWFLCK FVFTIVDINL FGSVFLIALI ALDRCVCVLH PVWTQNHRTV SLAKKVIIGP WVMALLLTLP V IIRVTTVP ...文字列:
METNSSLPTN ISGGTPAVSA GYLFLDIITY LVFAVTFVLG VLGNGLVIWV AGFRMTHTVT TISYLNLAVA DFCFTSTLPF FMVRKAMGG HWPFGWFLCK FVFTIVDINL FGSVFLIALI ALDRCVCVLH PVWTQNHRTV SLAKKVIIGP WVMALLLTLP V IIRVTTVP GKTGTVACTF NFSPWTNDPK ERINVAVAML TVRGIIRFII GFSAPMSIVA VSYGLIATKI HKQGLIKSSR PL RVLSFVA AAFFLCWSPY QVVALIATVR IRELLQGMYK EIGIAVDVTS ALAFFNSCLN PMLYVFMGQD FRERLIHALP ASL ERALTE DSTQTSDTAT NSTLPSAEVE LQAK

UniProtKB: fMet-Leu-Phe receptor

+
分子 #5: SCFV16

分子名称: SCFV16 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vicugna pacos (アルパカ)
分子量理論値: 26.337307 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: DVQLVESGGG LVQPGGSRKL SCSASGFAFS SFGMHWVRQA PEKGLEWVAY ISSGSGTIYY ADTVKGRFTI SRDDPKNTLF LQMTSLRSE DTAMYYCVRS IYYYGSSPFD FWGQGTTLTV SSGGGGSGGG GSGGGGSDIV MTQATSSVPV TPGESVSISC R SSKSLLHS ...文字列:
DVQLVESGGG LVQPGGSRKL SCSASGFAFS SFGMHWVRQA PEKGLEWVAY ISSGSGTIYY ADTVKGRFTI SRDDPKNTLF LQMTSLRSE DTAMYYCVRS IYYYGSSPFD FWGQGTTLTV SSGGGGSGGG GSGGGGSDIV MTQATSSVPV TPGESVSISC R SSKSLLHS NGNTYLYWFL QRPGQSPQLL IYRMSNLASG VPDRFSGSGS GTAFTLTISR LEAEDVGVYY CMQHLEYPLT FG AGTKLEL

+
分子 #6: fMLFC peptide

分子名称: fMLFC peptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 540.695 Da
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
(FME)LFC

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 1.13 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 2285002
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.4.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7wvu

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.06 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.4.1) / 使用した粒子像数: 866469
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.4.1)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.4.1)
最終 3次元分類クラス数: 3 / 平均メンバー数/クラス: 300000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.4.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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