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- EMDB-62292: cryo-EM structure of TRIP12 in complex with K29/48 branched-triUb -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62292
タイトルcryo-EM structure of TRIP12 in complex with K29/48 branched-triUb
マップデータ
試料
  • 複合体: TRIP12 in complex with K29/48 triUb probe
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin K29C
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase TRIP12
キーワードHECT E3 ligase / Branching / K29/48 / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


heterochromatin boundary formation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / nuclear thyroid hormone receptor binding / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / DNA repair-dependent chromatin remodeling / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis ...heterochromatin boundary formation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / nuclear thyroid hormone receptor binding / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / DNA repair-dependent chromatin remodeling / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / regulation of embryonic development / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / cytosolic ribosome / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / Josephin domain DUBs / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Negative regulation of FGFR3 signaling
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase HECTD1/TRIP12-like / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / S27a-like superfamily ...E3 ubiquitin-protein ligase HECTD1/TRIP12-like / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Armadillo-like helical / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / E3 ubiquitin-protein ligase TRIP12
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.63 Å
データ登録者Ai HS / Wu XW / Liu L
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)22137005, 92253302, 22227810, 22407121, T2488301, 22277073 and 92253302 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural visualization of HECT-type E3 ligase Ufd4 accepting and transferring ubiquitin to form K29/K48-branched polyubiquitination.
著者: Xiangwei Wu / Huasong Ai / Junxiong Mao / Hongyi Cai / Lu-Jun Liang / Zebin Tong / Zhiheng Deng / Qingyun Zheng / Lei Liu / Man Pan /
要旨: The K29/K48-linked ubiquitination generated by the cooperative catalysis of E3 ligase Ufd4 and Ubr1 is an enhanced protein degradation signal, in which Ufd4 is responsible for introducing K29-linked ...The K29/K48-linked ubiquitination generated by the cooperative catalysis of E3 ligase Ufd4 and Ubr1 is an enhanced protein degradation signal, in which Ufd4 is responsible for introducing K29-linked ubiquitination to K48-linked ubiquitin chains to augment polyubiquitination. How HECT-E3 ligase Ufd4 mediates the ubiquitination event remains unclear. Here, we biochemically determine that Ufd4 preferentially catalyses K29-linked ubiquitination on K48-linked ubiquitin chains to generate K29/K48-branched ubiquitin chains and capture structural snapshots of Ub transfer cascades for Ufd4-mediated ubiquitination. The N-terminal ARM region and HECT domain C-lobe of Ufd4 are identified and characterized as key structural elements that together recruit K48-linked diUb and orient Lys29 of its proximal Ub to the active cysteine of Ufd4 for K29-linked branched ubiquitination. These structures not only provide mechanistic insights into the architecture of the Ufd4 complex but also provide structural visualization of branched ubiquitin chain formation by a HECT-type E3 ligase.
履歴
登録2024年11月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月6日-
マップ公開2025年8月6日-
更新2025年8月6日-
現状2025年8月6日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_62292.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62292.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.81 Å/pix.
x 256 pix.
= 206.848 Å		0.81 Å/pix.
x 256 pix.
= 206.848 Å		0.81 Å/pix.
x 256 pix.
= 206.848 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.808 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.005
最小 - 最大-0.032703333 - 0.0514193
平均 (標準偏差)0.00012721613 (±0.0014625589)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 206.848 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_62292_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_62292_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_62292_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : TRIP12 in complex with K29/48 triUb probe

全体名称: TRIP12 in complex with K29/48 triUb probe
要素
  • 複合体: TRIP12 in complex with K29/48 triUb probe
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin K29C
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase TRIP12

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超分子 #1: TRIP12 in complex with K29/48 triUb probe

超分子名称: TRIP12 in complex with K29/48 triUb probe / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.576831 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGG

UniProtKB: Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein

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分子 #2: Ubiquitin K29C

分子名称: Ubiquitin K29C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.550794 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKACI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGG

UniProtKB: Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein

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分子 #3: E3 ubiquitin-protein ligase TRIP12

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase TRIP12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: HECT-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 180.781953 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: DYKDDDDKGT SDDSEMGRLQ ALLEARGLPP HLFGPLGPRM SQLFHRTIGS GASSKAQQLL QGLQASDESQ QLQAVIEMCQ LLVMGNEET LGGFPVKSVV PALITLLQME HNFDIMNHAC RALTYMMEAL PRSSAVVVDA IPVFLEKLQV IQCIDVAEQA L TALEMLSR ...文字列:
DYKDDDDKGT SDDSEMGRLQ ALLEARGLPP HLFGPLGPRM SQLFHRTIGS GASSKAQQLL QGLQASDESQ QLQAVIEMCQ LLVMGNEET LGGFPVKSVV PALITLLQME HNFDIMNHAC RALTYMMEAL PRSSAVVVDA IPVFLEKLQV IQCIDVAEQA L TALEMLSR RHSKAILQAG GLADCLLYLE FFSINAQRNA LAIAANCCQS ITPDEFHFVA DSLPLLTQRL THQDKKSVES TC LCFARLV DNFQHEENLL QQVASKDLLT NVQQLLVVTP PILSSGMFIM VVRMFSLMCS NCPTLAVQLM KQNIAETLHF LLC GASNGS CQEQIDLVPR SPQELYELTS LICELMPCLP KEGIFAVDTM LKKGNAQNTD GAIWQWRDDR GLWHPYNRID SRII EQINE DTGTARAIQR KPNPLANSNT SGYSESKKDD ARAQLMKEDP ELAKSFIKTL FGVLYEVYSS SAGPAVRHKC LRAIL RIIY FADAELLKDV LKNHAVSSHI ASMLSSQDLK IVVGALQMAE ILMQKLPDIF SVYFRREGVM HQVKHLAESE SLLTSP PKA CTNGSGSMGS TTSVSSGTAT AATHAAADLG SPSLQHSRDD SLDLSPQGRL SDVLKRKRLP KRGPRRPKYS PPRDDDK VD NQAKSPTTTQ SPKSSFLASL NPKTWGRLST QSNSNNIEPA RTAGGSGLAR AASKDTISNN REKIKGWIKE QAHKFVER Y FSSENMDGSN PALNVLQRLC AATEQLNLQV DGGAECLVEI RSIVSESDVS SFEIQHSGFV KQLLLYLTSK SEKDAVSRE IRLKRFLHVF FSSPLPGEEP IGRVEPVGNA PLLALVHKMN NCLSQMEQFP VKVHDFPSGN GTGGSFSLNR GSQALKFFNT HQLKCQLQR HPDCANVKQW KGGPVKIDPL ALVQAIERYL VVRGYGRVRE DDEDSDDDGS DEEIDESLAA QFLNSGNVRH R LQFYIGEH LLPYNMTVYQ AVRQFSIQAE DERESTDDES NPLGRAGIWT KTHTIWYKPV REDEESNKDC VGGKRGRAQT AP TKTSPRN AKKHDELWHD GVCPSVSNPL EVYLIPTPPE NITFEDPSLD VILLLRVLHA ISRYWYYLYD NAMCKEIIPT SEF INSKLT AKANRQLQDP LVIMTGNIPT WLTELGKTCP FFFPFDTRQM LFYVTAFDRD RAMQRLLDTN PEINQSDSQD SRVA PRLDR KKRTVNREEL LKQAESVMQD LGSSRAMLEI QYENEVGTGL GPTLEFYALV SQELQRADLG LWRGEEVTLS NPKGS QEGT KYIQNLQGLF ALPFGRTAKP AHIAKVKMKF RFLGKLMAKA IMDFRLVDLP LGLPFYKWML RQETSLTSHD LFDIDP VVA RSVYHLEDIV RQKKRLEQDK SQTKESLQYA LETLTMNGCS VEDLGLDFTL PGFPNIELKK GGKDIPVTIH NLEEYLR LV IFWALNEGVS RQFDSFRDGF ESVFPLSHLQ YFYPEELDQL LCGSKADTWD AKTLMECCRP DHGYTHDSRA VKFLFEIL S SFDNEQQRLF LQFVTGSPRL PVGGFRSLNP PLTIVRKTFE STENPDDFLP SVMTCVNYLK LPDYSSIEIM REKLLIAAR EGQQSFHLS

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase TRIP12

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.63 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 259711
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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