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- EMDB-62261: Structure of the Medicago truncatula CNGC15b -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62261
タイトルStructure of the Medicago truncatula CNGC15b
マップデータ0.22 in chimera
試料
  • 複合体: homotetrameric channel
    • タンパク質・ペプチド: Protein CNGC15b
  • リガンド: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE
キーワードchannel / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


arbuscular mycorrhizal association / nodulation / voltage-gated potassium channel activity / calcium channel activity / nuclear membrane / transmembrane transporter binding
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Medicago truncatula (タルウマゴヤシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Yang GH / Xu X / Yang JZ
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32422038 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171188 中国
引用ジャーナル: Cell Discov / : 2025
タイトル: Structural basis for the activity regulation of Medicago calcium channel CNGC15.
著者: Xia Xu / Qinrui Wang / Tengfei Sun / Heyi Gao / Ruichu Gu / Junzhao Yang / Jiaqi Zhou / Peng Fu / Han Wen / Guanghui Yang /
要旨: Cyclic nucleotide-gated ion channels (CNGCs) in plants mediate Ca influx in response to environmental changes. Among numerous plant CNGCs, Medicago truncatula CNGC15a/b/c (MtCNGC15) is localized to ...Cyclic nucleotide-gated ion channels (CNGCs) in plants mediate Ca influx in response to environmental changes. Among numerous plant CNGCs, Medicago truncatula CNGC15a/b/c (MtCNGC15) is localized to the nuclear envelope. The opening and closing cycle of MtCNGC15 is tightly associated with the Ca oscillation in symbiosis. However, the molecular mechanism underlying MtCNGC15 activity regulation remains unclear. In this study, we present the structures of MtCNGC15 in its apo form and in the presence of CaM. The apo MtCNGC15b exhibits a flexible cytoplasmic domain (CPD), whereas binding of the MtCaM inhibits Ca currents and stabilizes the highly dynamic CPD. Furthermore, the activity of MtCNGC15b seems to be independent of cGMP. The hypothetical binding pocket for cGMP is occupied by an arginine residue. These findings elucidate the structural basis for the activity regulation of nuclear localized MtCNGC15.
履歴
登録2024年11月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月13日-
マップ公開2025年8月13日-
更新2025年8月13日-
現状2025年8月13日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62261.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈0.22 in chimera
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 256 pix.
= 266.24 Å
1.04 Å/pix.
x 256 pix.
= 266.24 Å
1.04 Å/pix.
x 256 pix.
= 266.24 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.22
最小 - 最大-2.0696435 - 2.8744314
平均 (標準偏差)0.0014229943 (±0.05278401)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 266.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: 0.1 in chimera

ファイルemd_62261_additional_1.map
注釈0.1 in chimera
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: 0.128 in chimera

ファイルemd_62261_half_map_1.map
注釈0.128 in chimera
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: 0.128 in chimera

ファイルemd_62261_half_map_2.map
注釈0.128 in chimera
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : homotetrameric channel

全体名称: homotetrameric channel
要素
  • 複合体: homotetrameric channel
    • タンパク質・ペプチド: Protein CNGC15b
  • リガンド: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE

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超分子 #1: homotetrameric channel

超分子名称: homotetrameric channel / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Medicago truncatula (タルウマゴヤシ)

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分子 #1: Protein CNGC15b

分子名称: Protein CNGC15b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Medicago truncatula (タルウマゴヤシ)
分子量理論値: 75.809562 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MVTPKFMSDL FEGDHLELAK LTSPNGDNGI KFNEKHVAPR VLSRVFSEDY KRVKRRRRIF DPRGQTIHQW NKIFLVACLI SLFVDPLFF YLPIVQDEVC IDIGIAVEVF LIIIRSIADV FYVIHIFMRF HTAYVAPSSR VFGRGELVID SSKIASRYLH K GFFLDFIA ...文字列:
MVTPKFMSDL FEGDHLELAK LTSPNGDNGI KFNEKHVAPR VLSRVFSEDY KRVKRRRRIF DPRGQTIHQW NKIFLVACLI SLFVDPLFF YLPIVQDEVC IDIGIAVEVF LIIIRSIADV FYVIHIFMRF HTAYVAPSSR VFGRGELVID SSKIASRYLH K GFFLDFIA ALPLPQVLIW IVIPNLGGST IANTKNVLRF IIIIQYLPRL FLIFPLSSQI VKATGVVTET AWAGAAYNLI LY MLASHVL GACWYLLSIE RQEACWKSVC KLEESSCQFD FFDCNMVKDS LRVSWFVTSN VTNLCSPNSL FYQFGIYGDA VTS KVTTSA FFNKYFFCLW WGLRNLSSLG QGLLTSTFVG EIMFAIVIAT LGLVLFALLI GNMQTYLQST TVRLEEWRVK RTDT EQWMH HRQLPQELRQ SVRKYDQYKW IATRGVDEES LLRGLPLDLR RDIKRHLCLE LVRRVPLFDA MDERMLDAIC ERLKP ALCT ENTYLVREGD PVNEMLFIIR GNLDSYTTDG GRTGFFNSCR IGPGDFCGEE LLTWALDPRP TMVIPSSTRT VKAISE VEA FALIAEDLKF VASQFRRLHS KQLRNKLRFH SHQWRTWAAC FIQVAWRRTI QEKKGSCGSS AWSHPQFEKG GGSGGGS GG SAWSHPQFEK SGDYKDDDDK

UniProtKB: Protein CNGC15b

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分子 #2: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE

分子名称: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / : PTY
分子量理論値: 734.039 Da
Chemical component information

ChemComp-PTY:
PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / リン脂質*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.3 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 388444
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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