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- EMDB-61875: Complex of XPR1-KIDINS220 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61875
タイトルComplex of XPR1-KIDINS220
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of XPR1-KIDINS220
    • タンパク質・ペプチド: Kinase D-interacting substrate of 220 kDa
    • タンパク質・ペプチド: Solute carrier family 53 member 1
キーワードphosphate channel / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphate transmembrane transporter activity / nerve growth factor signaling pathway / phosphate ion transport / ARMS-mediated activation / protein kinase regulator activity / intracellular phosphate ion homeostasis / cellular response to phosphate starvation / phosphate ion transmembrane transport / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle ...phosphate transmembrane transporter activity / nerve growth factor signaling pathway / phosphate ion transport / ARMS-mediated activation / protein kinase regulator activity / intracellular phosphate ion homeostasis / cellular response to phosphate starvation / phosphate ion transmembrane transport / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / inositol hexakisphosphate binding / dendrite morphogenesis / efflux transmembrane transporter activity / PDZ domain binding / cellular response to nerve growth factor stimulus / positive regulation of neuron projection development / response to virus / late endosome / virus receptor activity / in utero embryonic development / protein-containing complex / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / Kinase D-interacting substrate of 220 kDa-like, SAM domain-like / KAP family P-loop domain / KAP family P-loop domain / EXS, C-terminal / EXS family / EXS domain profile. / SPX domain / SPX domain ...: / : / Kinase D-interacting substrate of 220 kDa-like, SAM domain-like / KAP family P-loop domain / KAP family P-loop domain / EXS, C-terminal / EXS family / EXS domain profile. / SPX domain / SPX domain / SPX domain profile. / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Solute carrier family 53 member 1 / Kinase D-interacting substrate of 220 kDa
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.44 Å
データ登録者Wang X / Bai Z / Wallis C / Wang H / Han Y / Jin R / Lei M / Gu C / Jessen H / Shears S ...Wang X / Bai Z / Wallis C / Wang H / Han Y / Jin R / Lei M / Gu C / Jessen H / Shears S / Sun Y / Corry B / Zhang Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2022ZD0207400 中国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2025
タイトル: KIDINS220 and InsP8 safeguard the stepwise regulation of phosphate exporter XPR1.
著者: Xiaojie Wang / Zhongjian Bai / Ciara Wallis / Huanchen Wang / Yaoyao Han / Ruitao Jin / Mingguang Lei / Tian Yang / Chunfang Gu / Henning Jessen / Stephen Shears / Yadong Sun / Ben Corry / Yixiao Zhang /
要旨: XPR1 is emerging as the only known inorganic phosphate (Pi) exporter in humans, critical for Pi homeostasis, with its activity stimulated by inositol pyrophosphate InsP8 and regulated by neuronal ...XPR1 is emerging as the only known inorganic phosphate (Pi) exporter in humans, critical for Pi homeostasis, with its activity stimulated by inositol pyrophosphate InsP8 and regulated by neuronal scaffold protein KIDINS220. Our structural studies reveal that InsP8 specifically activates XPR1 in a stepwise manner, involving profound SYG1/PHO/XPR1 (SPX) domain movements. Each XPR1 subunit functions with four gating states, in which Pi permeates a constriction site via a "knock-kiss-kick" process. By contrast, KIDINS220 delicately stabilizes XPR1 in a closed conformation through multiple mechanisms, one of which involves trapping the XPR1 α1 helix-critical for InsP8 binding-within an interaction hub. InsP8 serves as a key to release KIDINS220's restraint, reinforcing a "key-to-locks" mechanism to safeguard the stepwise activation. Additionally, our study provides direct structural insights into XPR1-associated neuronal disorders and highlights the evolutionary conservation and divergence among XPR1 orthologs, offering a comprehensive understanding of Pi homeostasis across species.
履歴
登録2024年10月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月27日-
マップ公開2025年8月27日-
更新2025年9月17日-
現状2025年9月17日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61875.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61875.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 329.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 441 pix.
= 465.255 Å		1.06 Å/pix.
x 442 pix.
= 466.31 Å		1.06 Å/pix.
x 443 pix.
= 467.365 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.055 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.16
最小 - 最大-0.7495336 - 2.4051201
平均 (標準偏差)0.004793993 (±0.02289209)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-12-10-11
サイズ442443441
Spacing443442441
セルA: 467.365 Å / B: 466.30997 Å / C: 465.25497 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex of XPR1-KIDINS220

全体名称: Complex of XPR1-KIDINS220
要素
  • 複合体: Complex of XPR1-KIDINS220
    • タンパク質・ペプチド: Kinase D-interacting substrate of 220 kDa
    • タンパク質・ペプチド: Solute carrier family 53 member 1

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超分子 #1: Complex of XPR1-KIDINS220

超分子名称: Complex of XPR1-KIDINS220 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2, #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Solute carrier family 53 member 1

分子名称: Solute carrier family 53 member 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 76.823562 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MKFAEHLSAH ITPEWRKQYI QYEAFKDMLY SAQDQAPSVE VTDEDTVKRY FAKFEEKFFQ TCEKELAKIN TFYSEKLAEA QRRFATLQN ELQSSLDAQK ESTGVTTLRQ RRKPVFHLSH EERVQHRNIK DLKLAFSEFY LSLILLQNYQ NLNFTGFRKI L KKHDKILE ...文字列:
MKFAEHLSAH ITPEWRKQYI QYEAFKDMLY SAQDQAPSVE VTDEDTVKRY FAKFEEKFFQ TCEKELAKIN TFYSEKLAEA QRRFATLQN ELQSSLDAQK ESTGVTTLRQ RRKPVFHLSH EERVQHRNIK DLKLAFSEFY LSLILLQNYQ NLNFTGFRKI L KKHDKILE TSRGADWRVA HVEVAPFYTC KKINQLISET EAVVTNELED GDRQKAMKRL RVPPLGAAQP APAWTTFRVG LF CGIFIVL NITLVLAAVF KLETDRSIWP LIRIYRGGFL LIEFLFLLGI NTYGWRQAGV NHVLIFELNP RSNLSHQHLF EIA GFLGIL WCLSLLACFF APISVIPTYV YPLALYGFMV FFLINPTKTF YYKSRFWLLK LLFRVFTAPF HKVGFADFWL ADQL NSLSV ILMDLEYMIC FYSLELKWDE SKGLLPNNSE ESGICHKYTY GVRAIVQCIP AWLRFIQCLR RYRDTKRAFP HLVNA GKYS TTFFMVTFAA LYSTHKERGH SDTMVFFYLW IVFYIISSCY TLIWDLKMDW GLFDKNAGEN TFLREEIVYP QKAYYY CAI IEDVILRFAW TIQISITSTT LLPHSGDIIA TVFAPLEVFR RFVWNFFRLE NEHLNNCGEF RAVRDISVAP LNADDQT LL EQMMDQDDGV RNR

UniProtKB: Solute carrier family 53 member 1

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分子 #2: Kinase D-interacting substrate of 220 kDa

分子名称: Kinase D-interacting substrate of 220 kDa / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 43.367641 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: VDERNECGQT PLMIAAEQGN LEIVKELIKN GANCNLEDLD NWTALISASK EGHVHIVEEL LKCGVNLEHR DMGGWTALMW ACYKGRTDV VELLLSHGAN PSVTGLYSVY PIIWAAGRGH ADIVHLLLQN GAKVNCSDKY GTTPLVWAAR KGHLECVKHL L AMGADVDQ ...文字列:
VDERNECGQT PLMIAAEQGN LEIVKELIKN GANCNLEDLD NWTALISASK EGHVHIVEEL LKCGVNLEHR DMGGWTALMW ACYKGRTDV VELLLSHGAN PSVTGLYSVY PIIWAAGRGH ADIVHLLLQN GAKVNCSDKY GTTPLVWAAR KGHLECVKHL L AMGADVDQ EGANSMTALI VAVKGGYTQS VKEILKRNPN VNLTDKDGNT ALMIASKEGH TEIVQDLLDA GTYVNIPDRS GD TVLIGAV RGGHVEIVRA LLQKYADIDI RGQDNKTALY WAVEKGNATM VRDILQCNPD TEICTKDGET PLIKATKMRN IEV VELLLD KGAKVSAVDK KGDTPLHIAI RGRSRKLAEL LLRNPKDGRL LYRPNKAGET PYNIDCSHQK SILTQIFGAR

UniProtKB: Kinase D-interacting substrate of 220 kDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
平均電子線量: 49.41 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.44 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 295825
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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