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- EMDB-61729: Cryo-EM structure of ferritin variant R63MeH/R67MeH with Cu(II) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61729
タイトルCryo-EM structure of ferritin variant R63MeH/R67MeH with Cu(II)
マップデータ
試料
  • 複合体: 24-mer complex of ferritin variant R63MeH/R67MeH with Cu(II)
    • タンパク質・ペプチド: Ferritin heavy chain
  • リガンド: COPPER (II) ION
  • リガンド: water
キーワードCryo-EM / ferritin variant / non-canonical amino acid / H-N-3-Methyl-L-histidine(MeH) / METAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


iron ion sequestering activity / ferritin complex / negative regulation of ferroptosis / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / autolysosome / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding ...iron ion sequestering activity / ferritin complex / negative regulation of ferroptosis / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / autolysosome / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding / autophagosome / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / tertiary granule lumen / iron ion transport / ficolin-1-rich granule lumen / intracellular iron ion homeostasis / immune response / iron ion binding / negative regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ferritin heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Wang CH / Wang YS
資金援助 台湾, 3件
OrganizationGrant number国
Academia Sinica (Taiwan) 台湾
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)107-2113-M-001-025-MY3 台湾
National Science Council (NSC, Taiwan)113-2113-M-001 -006 - 台湾
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2024
タイトル: Site-Specific Histidine Aza-Michael Addition in Proteins Enabled by a Ferritin-Based Metalloenzyme.
著者: Jo-Chu Tsou / Chun-Ju Tsou / Chun-Hsiung Wang / An-Li A Ko / Yi-Hui Wang / Huan-Hsuan Liang / Jia-Cheng Sun / Kai-Fa Huang / Tzu-Ping Ko / Shu-Yu Lin / Yane-Shih Wang /
要旨: Histidine modifications of proteins are broadly based on chemical methods triggering N-substitution reactions such as aza-Michael addition at histidine's moderately nucleophilic imidazole side chain. ...Histidine modifications of proteins are broadly based on chemical methods triggering N-substitution reactions such as aza-Michael addition at histidine's moderately nucleophilic imidazole side chain. While recent studies have demonstrated chemoselective, histidine-specific modifications by further exploiting imidazole's electrophilic reactivity to overcome interference from the more nucleophilic lysine and cysteine, achieving site-specific histidine modifications remains a major challenge due to the absence of spatial control over chemical processes. Herein, through X-ray crystallography and cryo-electron microscopy structural studies, we describe the rational design of a nature-inspired, noncanonical amino-acid-incorporated, human ferritin-based metalloenzyme that is capable of introducing site-specific post-translational modifications (PTMs) to histidine in peptides and proteins. Specifically, chemoenzymatic aza-Michael additions on single histidine residues were carried out on eight protein substrates ranging from 10 to 607 amino acids including the insulin peptide hormone. By introducing an insulin-targeting peptide into our metalloenzyme, we further directed modifications to be carried out site-specifically on insulin's B-chain histidine 5. The success of this biocatalysis platform outlines a novel approach in introducing residue- and, moreover, site-specific post-translational modifications to peptides and proteins, which may further enable reactions to be carried out .
履歴
登録2024年9月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月27日-
マップ公開2024年11月27日-
更新2024年12月25日-
現状2024年12月25日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61729.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61729.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.67 Å/pix.
x 420 pix.
= 280.56 Å		0.67 Å/pix.
x 420 pix.
= 280.56 Å		0.67 Å/pix.
x 420 pix.
= 280.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.668 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.22
最小 - 最大-1.4955658 - 2.412349
平均 (標準偏差)0.0002366854 (±0.08381607)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 280.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61729_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61729_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 24-mer complex of ferritin variant R63MeH/R67MeH with Cu(II)

全体名称: 24-mer complex of ferritin variant R63MeH/R67MeH with Cu(II)
要素
  • 複合体: 24-mer complex of ferritin variant R63MeH/R67MeH with Cu(II)
    • タンパク質・ペプチド: Ferritin heavy chain
  • リガンド: COPPER (II) ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: 24-mer complex of ferritin variant R63MeH/R67MeH with Cu(II)

超分子名称: 24-mer complex of ferritin variant R63MeH/R67MeH with Cu(II)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Ferritin heavy chain

分子名称: Ferritin heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferroxidase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.27168 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTTASTSQVR QNYHQDSEAA INRQINLELY ASYVYLSMSY YFDRDDVALK NFAKYFLHQS HEE(MHS)EHA(MHS)KL MK LQNQRGG RIFLQDIKKP DCDDWESGLN AMECALHLEK NVNQSLLELH KLATDKNDPH LCDFIETHYL NEQVKAIKEL GDH VTNLRK ...文字列:
MTTASTSQVR QNYHQDSEAA INRQINLELY ASYVYLSMSY YFDRDDVALK NFAKYFLHQS HEE(MHS)EHA(MHS)KL MK LQNQRGG RIFLQDIKKP DCDDWESGLN AMECALHLEK NVNQSLLELH KLATDKNDPH LCDFIETHYL NEQVKAIKEL GDH VTNLRK MGAPESGLAE YLFDKHTLGD SDNES

UniProtKB: Ferritin heavy chain

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分子 #2: COPPER (II) ION

分子名称: COPPER (II) ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 48 / 式: CU
分子量理論値: 63.546 Da
Chemical component information

ChemComp-CU:
COPPER (II) ION

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分子 #3: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2880 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.744 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.203 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 1.83 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 2502206
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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