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万見
- EMDB-61691: the wild-type human PRMT1 filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61691
タイトルthe wild-type human PRMT1 filament
マップデータmap
試料
  • 複合体: the wild type PRMT1
    • タンパク質・ペプチド: Protein arginine N-methyltransferase 1
キーワードProtein Arginine Methyltransferase / filament / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


GATOR1 complex binding / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / N-methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / regulation of BMP signaling pathway / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / regulation of megakaryocyte differentiation / type I protein arginine methyltransferase / histone H4R3 methyltransferase activity ...GATOR1 complex binding / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / N-methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / regulation of BMP signaling pathway / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / regulation of megakaryocyte differentiation / type I protein arginine methyltransferase / histone H4R3 methyltransferase activity / protein methyltransferase activity / protein methylation / protein-arginine N-methyltransferase activity / cellular response to methionine / methylosome / S-adenosyl-L-methionine binding / methyl-CpG binding / positive regulation of p38MAPK cascade / cardiac muscle tissue development / negative regulation of JNK cascade / Maturation of nucleoprotein / histone methyltransferase activity / mitogen-activated protein kinase p38 binding / negative regulation of megakaryocyte differentiation / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of TORC1 signaling / RNA splicing / positive regulation of erythrocyte differentiation / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of translation / methyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / protein homooligomerization / RMTs methylate histone arginines / neuron projection development / Estrogen-dependent gene expression / in utero embryonic development / cell surface receptor signaling pathway / Extra-nuclear estrogen signaling / viral protein processing / chromatin remodeling / lysosomal membrane / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein arginine N-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.68 Å
データ登録者Li YW / Ru YX
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Other governmentK22227503 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of the human PRMT1 filament
著者: Li YW / Ru YX
履歴
登録2024年9月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月16日-
マップ公開2025年7月16日-
更新2025年7月16日-
現状2025年7月16日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61691.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61691.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.92 Å/pix.
x 200 pix.
= 184. Å		0.92 Å/pix.
x 200 pix.
= 184. Å		0.92 Å/pix.
x 200 pix.
= 184. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.92 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0132
最小 - 最大-0.03489984 - 0.067313746
平均 (標準偏差)0.0004906775 (±0.004904628)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 184.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: 2

ファイルemd_61691_half_map_1.map
注釈2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: 1

ファイルemd_61691_half_map_2.map
注釈1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : the wild type PRMT1

全体名称: the wild type PRMT1
要素
  • 複合体: the wild type PRMT1
    • タンパク質・ペプチド: Protein arginine N-methyltransferase 1

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超分子 #1: the wild type PRMT1

超分子名称: the wild type PRMT1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Protein arginine N-methyltransferase 1

分子名称: Protein arginine N-methyltransferase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO / EC番号: type I protein arginine methyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 42.511551 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAAAEAANCI MENFVATLAN GMSLQPPLEE VSCGQAESSE KPNAEDMTSK DYYFDSYAHF GIHEEMLKDE VRTLTYRNSM FHNRHLFKD KVVLDVGSGT GILCMFAAKA GARKVIGIEC SSISDYAVKI VKANKLDHVV TIIKGKVEEV ELPVEKVDII I SEWMGYCL ...文字列:
MAAAEAANCI MENFVATLAN GMSLQPPLEE VSCGQAESSE KPNAEDMTSK DYYFDSYAHF GIHEEMLKDE VRTLTYRNSM FHNRHLFKD KVVLDVGSGT GILCMFAAKA GARKVIGIEC SSISDYAVKI VKANKLDHVV TIIKGKVEEV ELPVEKVDII I SEWMGYCL FYESMLNTVL YARDKWLAPD GLIFPDRATL YVTAIEDRQY KDYKIHWWEN VYGFDMSCIK DVAIKEPLVD VV DPKQLVT NACLIKEVDI YTVKVEDLTF TSPFCLQVKR NDYVHALVAY FNIEFTRCHK RTGFSTSPES PYTHWKQTVF YME DYLTVK TGEEIFGTIG MRPNAKNNRD LDFTIDLDFK GQLCELSCST DYRMR

UniProtKB: Protein arginine N-methyltransferase 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.68 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 150914
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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