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- EMDB-61620: Cryo-EM structure of human SLFN14 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61620
タイトルCryo-EM structure of human SLFN14
マップデータ
試料
  • 複合体: SLFN14 dimer
    • タンパク質・ペプチド: Protein SLFN14
  • リガンド: ZINC ION
キーワードDNA/RNA processing enzymes / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


platelet maturation / rRNA catabolic process / cellular response to magnesium ion / mRNA catabolic process / cellular response to manganese ion / RNA endonuclease activity / ribosome binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Schlafen, GTPase-like domain / Schlafen family / Orthopoxvirus B3 protein / Poxviridae B3 protein / Schlafen, AlbA_2 domain / Schlafen, AlbA_2 domain superfamily / Schlafen, AlbA_2 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.36 Å
データ登録者Luo M / Jia XD / Wang ZW / Yang JY / Zhang QF / Gao S
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82173098 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2025
タイトル: Structural and functional characterization of human SLFN14.
著者: Meng Luo / Xudong Jia / Zi-Wen Wang / Jin-Yu Yang / Wen Wang / Jiazhen Chen / Jun-Ying Ou / Jian-Xiong Feng / Bing Yu / Sheng Wang / Lin Huang / Neil V Morgan / Kai Deng / Tongsheng Chen / ...著者: Meng Luo / Xudong Jia / Zi-Wen Wang / Jin-Yu Yang / Wen Wang / Jiazhen Chen / Jun-Ying Ou / Jian-Xiong Feng / Bing Yu / Sheng Wang / Lin Huang / Neil V Morgan / Kai Deng / Tongsheng Chen / Qinfen Zhang / Song Gao /
要旨: The Schlafen (SLFN) family of proteins are a group of DNA/RNA processing enzymes with emerging importance in human health and disease, where their functions are implicated in a variety of ...The Schlafen (SLFN) family of proteins are a group of DNA/RNA processing enzymes with emerging importance in human health and disease, where their functions are implicated in a variety of immunological and anti-tumor processes. Here, we present the cryo-electron microscopy structure of full-length human SLFN14, a member with antiviral activity and linked to an inherited bleeding disorder. SLFN14 is composed of an RNase domain, a SWADL domain, and a two-lobe helicase domain. SLFN14 exhibited strong RNase activity over different substrates, and the positively charged patches at the valley of the RNase domain, which contains the thrombocytopenia-related missense mutation sites, are crucial for binding oligonucleotides. SLFN14 lacks helicase activity, which can be attributed to the inability to bind ATP and the absence of positive charges at the canonical DNA-binding site of its RecA-like folds. SLFN14 is structurally similar to SLFN11, but differs from SLFN5 in the orientation of the helicase domain. Live-cell fluorescence resonance energy transfer (FRET) assays and AlphaFold2 analysis hinted that SLFN14 may adopt multiple conformations in cells. These results provide detailed structural and biochemical features of SLFN14, and greatly expand our knowledge of the functional diversity of the SLFN family.
履歴
登録2024年9月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月18日-
マップ公開2025年6月18日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61620.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61620.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 256 pix.
= 218.88 Å		0.86 Å/pix.
x 256 pix.
= 218.88 Å		0.86 Å/pix.
x 256 pix.
= 218.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.855 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.0
最小 - 最大-0.8711572 - 54.873860000000001
平均 (標準偏差)0.000000000060653 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 218.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61620_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61620_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SLFN14 dimer

全体名称: SLFN14 dimer
要素
  • 複合体: SLFN14 dimer
    • タンパク質・ペプチド: Protein SLFN14
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: SLFN14 dimer

超分子名称: SLFN14 dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 209.36 kDa/nm

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分子 #1: Protein SLFN14

分子名称: Protein SLFN14 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 104.826312 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GPHMGGSEFM ESLKTDTEMP YPEVIVDVGR VIFGEENRKK MTNSCLKRSE NSRIIRAICA LLNSGGGVIK AEIDDKTYSY QCHGLGQDL ETSFQKLLPS GSQKYLDYMQ QGHNLLIFVK SWSPDVFSLP LRICSLRSNL YRRDVTSAIN LSASSALELL R EKGFRAQR ...文字列:
GPHMGGSEFM ESLKTDTEMP YPEVIVDVGR VIFGEENRKK MTNSCLKRSE NSRIIRAICA LLNSGGGVIK AEIDDKTYSY QCHGLGQDL ETSFQKLLPS GSQKYLDYMQ QGHNLLIFVK SWSPDVFSLP LRICSLRSNL YRRDVTSAIN LSASSALELL R EKGFRAQR GRPRVKKLHP QQVLNRCIQE EEDMRILASE FFKKDKLMYK EKLNFTASTH VAFKRFTTKK VIPRIKEMLP HY VSAFANT QGGYVLIGVD DKSKEVVGCK WEKVNPDLLK KEIENCIEKL PTFHFCCEKP KVNFTTKILN VYQKDVLDGY VCV IQVEPF CCVVFAEAPD SWIMKDNSVT RLTAEQWVVM MLDTQSAPSS LVTDYNSCLI SSASSARKSP GYPIKVHKFK EALQ RHLFP VTQEEVQFKP ESLCKKLFSD HKELEGLMKT LIHPCSQGIV IFSRSWAGDV GFRKEQNVLC DALLIAVNSP VVLYT ILID PNWPGGLEYA RNTAHQLKQK LQTVGGYTGK VCIIPRLIHL SSTQSRPGEI PLRYPRSYRL ADEEEMEDLL QALVVV SLS SRSLLSDQMG CEFFNLLIME QSQLLSESLQ KTRELFIYCF PGVRKTALAI KIMEKIKDLF HCKPKEILYV CESDSLK DF VTQQTTCQAV TRKTFMQGEF LKIKHIVMDE TENFCSKYGN WYMKAKNITH PKAKGTGSEN LHHGILWLFL DPFQIHHA D VNGLPPPSAQ FPRKTITSGI HCALEIAKVM KEEMKRIKEN PPSNMSPDTL ALFSETAYEE ATCAQALPGV CETKTNLTT EQIANYVARK CHSLFQCGYL PKDIAILCRR GEDRGRYRLA LLKAMELIET HRPSEVVFSP ATGVWGSHIV LDSIQQFSGL ERTVVFGLS PECDQSEEFH KLCFASRAIK HLYLLYEKRA AY

UniProtKB: Protein SLFN14

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7 / 詳細: 20mM HEPES,300mM NaCl,1mM DTT
グリッドメッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 735934
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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