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- EMDB-61550: Cryo-EM structure of the CUL1-RBX1-SKP1-FBXO4 SCF ubiquition liga... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61550
タイトルCryo-EM structure of the CUL1-RBX1-SKP1-FBXO4 SCF ubiquition ligase complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM of the CUL1-RBX1-SKP1-FBXO4 SCF ubiquition ligase complex
    • タンパク質・ペプチド: F-box only protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-1
    • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed
キーワードubiquitination E3 ligase / Cryo-EM / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein polyubiquitination / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / F-box domain binding / common myeloid progenitor cell proliferation / PcG protein complex / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / cellular response to chemical stress ...positive regulation of protein polyubiquitination / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / F-box domain binding / common myeloid progenitor cell proliferation / PcG protein complex / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / cellular response to chemical stress / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / regulation of DNA damage checkpoint / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / maintenance of protein location in nucleus / cellular homeostasis / positive regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / protein neddylation / negative regulation of protein localization to nucleus / NEDD8 ligase activity / VCB complex / negative regulation of response to oxidative stress / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / post-transcriptional regulation of gene expression / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of mitophagy / Prolactin receptor signaling / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / cullin family protein binding / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / negative regulation of fibroblast proliferation / protein K48-linked ubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / transcription-coupled nucleotide-excision repair / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of TORC1 signaling / regulation of cellular response to insulin stimulus / telomere maintenance / intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / post-translational protein modification / Regulation of BACH1 activity / T cell activation / molecular function activator activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / animal organ morphogenesis / positive regulation of protein ubiquitination / cellular response to ionizing radiation / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / cellular response to amino acid stimulus / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Iron uptake and transport / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein destabilization / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / RING-type E3 ubiquitin transferase / beta-catenin binding / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / regulation of protein stability / Evasion by RSV of host interferon responses / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Dual Incision in GG-NER / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Formation of Incision Complex in GG-NER / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin
類似検索 - 分子機能
F-box only protein 4 / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / F-box domain ...F-box only protein 4 / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / F-box domain / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin alpha solenoid domain / Cullin family profile. / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / S-phase kinase-associated protein 1 / Cullin-1 / F-box only protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.93 Å
データ登録者Zhu W / Xu C
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Biochem Biophys Res Commun / 年: 2024
タイトル: Structure of the CUL1-RBX1-SKP1-FBXO4 SCF ubiquitin ligase complex.
著者: Wenjie Zhu / Xinyan Chen / Jiahai Zhang / Chao Xu /
要旨: Cullin-RING E3 ubiquitin ligases (CRLs) constitute the largest family of ubiquitin ligase and play important roles in regulation of proteostasis. Here we presented the cryo-EM structure of CRL1, a ...Cullin-RING E3 ubiquitin ligases (CRLs) constitute the largest family of ubiquitin ligase and play important roles in regulation of proteostasis. Here we presented the cryo-EM structure of CRL1, a member of Cullin-1 E3 ligase. CRL1 adopts a homodimer architecture. Structural analysis revealed that in the CRL1 protomer, the substrate recognition subunit FBXO4 interacts both the adaptor protein SKP1, and the scaffold protein CUL1 via hydrophobic and electrostatic interactions. Two FBXO4 forms a domain-swapped dimer in the CRL1 structure, which constitutes the basis for the dimerization of CRL1. Inspired by the cryo-EM density, we modeled the architecture of whole CRL1 as a symmetrical dimer, which provides insights into CRL1-medaited turnover of oncogene proteins.
履歴
登録2024年9月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月23日-
マップ公開2024年10月23日-
更新2025年7月23日-
現状2025年7月23日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61550.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61550.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 512 pix.
= 419.84 Å		0.82 Å/pix.
x 512 pix.
= 419.84 Å		0.82 Å/pix.
x 512 pix.
= 419.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0638
最小 - 最大-0.48149765 - 0.8627293
平均 (標準偏差)-0.000036920297 (±0.010325991)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 419.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61550_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61550_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM of the CUL1-RBX1-SKP1-FBXO4 SCF ubiquition ligase complex

全体名称: Cryo-EM of the CUL1-RBX1-SKP1-FBXO4 SCF ubiquition ligase complex
要素
  • 複合体: Cryo-EM of the CUL1-RBX1-SKP1-FBXO4 SCF ubiquition ligase complex
    • タンパク質・ペプチド: F-box only protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-1
    • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed

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超分子 #1: Cryo-EM of the CUL1-RBX1-SKP1-FBXO4 SCF ubiquition ligase complex

超分子名称: Cryo-EM of the CUL1-RBX1-SKP1-FBXO4 SCF ubiquition ligase complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Cryo-EM of the CUL1-RBX1-SKP1-FBXO4 SCF ubiquition ligase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: F-box only protein 4

分子名称: F-box only protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.247145 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: HMEAASTLTR LPIDVQLYIL SFLSPHDLCQ LGSTNHYWNE TVRDPILWRY FLLRDLPSWS SVDWKSLPDL EILKKPISEV TDGAFFDYM AVYRMCCPYL IIQNEPRFAM FGPGLEELNT SLVLSLMSSE ELCPTAGLPQ RQIDGIGSGV NFQLNNQHKF N ILILYSTT ...文字列:
HMEAASTLTR LPIDVQLYIL SFLSPHDLCQ LGSTNHYWNE TVRDPILWRY FLLRDLPSWS SVDWKSLPDL EILKKPISEV TDGAFFDYM AVYRMCCPYL IIQNEPRFAM FGPGLEELNT SLVLSLMSSE ELCPTAGLPQ RQIDGIGSGV NFQLNNQHKF N ILILYSTT RKERDRAREE HTSAVNKMFS RHNEGDDQQG SRYSVIPQIQ KVCEVVDGFI YVANAEAHKR HEWQDEFSHI MA MTDPAFG SSGRPLLVLS CISQGDVKRM PCFYLAHELH LNLLNHPWLV QDTEAETLTG FLNGIEWILE EVESKRAR

UniProtKB: F-box only protein 4

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分子 #2: Cullin-1

分子名称: Cullin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 91.715352 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SASWSHPQFE KGGGSGGGSK LSSTRSQNPH GLKQIGLDQI WDDLRAGIQQ VYTRQSMAKS RYMELYTHVY NYCTSVHQSN QARGAGVPP SKSKKGQTPG GAQFVGLELY KRLKEFLKNY LTNLLKDGED LMDESVLKFY TQQWEDYRFS SKVLNGICAY L NRHWVRRE ...文字列:
SASWSHPQFE KGGGSGGGSK LSSTRSQNPH GLKQIGLDQI WDDLRAGIQQ VYTRQSMAKS RYMELYTHVY NYCTSVHQSN QARGAGVPP SKSKKGQTPG GAQFVGLELY KRLKEFLKNY LTNLLKDGED LMDESVLKFY TQQWEDYRFS SKVLNGICAY L NRHWVRRE CDEGRKGIYE IYSLALVTWR DCLFRPLNKQ VTNAVLKLIE KERNGETINT RLISGVVQSY VELGLNEDDA FA KGPTLTV YKESFESQFL ADTERFYTRE STEFLQQNPV TEYMKKAEAR LLEEQRRVQV YLHESTQDEL ARKCEQVLIE KHL EIFHTE FQNLLDADKN EDLGRMYNLV SRIQDGLGEL KKLLETHIHN QGLAAIEKCG EAALNDPKMY VQTVLDVHKK YNAL VMSAF NNDAGFVAAL DKACGRFINN NAVTKMAQSS SKSPELLARY CDSLLKKSSK NPEEAELEDT LNQVMVVFKY IEDKD VFQK FYAKMLAKRL VHQNSASDDA EASMISKLKQ ACGFEYTSKL QRMFQDIGVS KDLNEQFKKH LTNSEPLDLD FSIQVL SSG SWPFQQSCTF ALPSELERSY QRFTAFYASR HSGRKLTWLY QLSKGELVTN CFKNRYTLQA STFQMAILLQ YNTEDAY TV QQLTDSTQIK MDILAQVLQI LLKSKLLVLE DENANVDEVE LKPDTLIKLY LGYKNKKLRV NINVPMKTEQ KQEQETTH K NIEEDRKLLI QAAIVRIMKM RKVLKHQQLL GEVLTQLSSR FKPRVPVIKK CIDILIEKEY LERVDGEKDT YSYLA

UniProtKB: Cullin-1

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分子 #3: S-phase kinase-associated protein 1

分子名称: S-phase kinase-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.881146 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GGSMPSIKLQ SSDGEIFEVD VEIAKQSVTI KTMLEDLGMD DEGDDDPVPL PNVNAAILKK VIQWCTHHKD DPPPPEDDEN KEKRTDDIP VWDQEFLKVD QGTLFELILA ANYLDIKGLL DVTCKTVANM IKGKTPEEIR KTFNIKNDFT EEEEAQVRKE N QWCEEK

UniProtKB: S-phase kinase-associated protein 1

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分子 #4: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.19683 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SHMGAGKKRF EVKKWNAVAL WAWDIVVDNC AICRNHIMDL CIECQANQAS ATSEECTVAW GVCNHAFHFH CISRWLKTRQ VCPLDNREW EFQKYGH

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 55.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.93 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 102037
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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