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- EMDB-61319: P5A-ATPase ATP13A1 reconstructed in nanodiscs -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61319
タイトルP5A-ATPase ATP13A1 reconstructed in nanodiscs
マップデータConsensus map
試料
  • 複合体: ATP13A1 with putative substrate in nanodiscs
    • タンパク質・ペプチド: Endoplasmic reticulum transmembrane helix translocase
    • タンパク質・ペプチド: Putative endogenous substrate
キーワードER membrane / Transmembrane helices / Translocation / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type manganese transporter activity / extraction of mislocalized protein from ER membrane / membrane protein dislocase activity / Translocases; Catalysing the translocation of amino acids and peptides; Linked to the hydrolysis of a nucleoside triphosphate / P-type ion transporter activity / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / Ion transport by P-type ATPases / transmembrane transport / intracellular calcium ion homeostasis / protein transport ...ABC-type manganese transporter activity / extraction of mislocalized protein from ER membrane / membrane protein dislocase activity / Translocases; Catalysing the translocation of amino acids and peptides; Linked to the hydrolysis of a nucleoside triphosphate / P-type ion transporter activity / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / Ion transport by P-type ATPases / transmembrane transport / intracellular calcium ion homeostasis / protein transport / monoatomic ion transmembrane transport / endoplasmic reticulum membrane / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / P5A-ATPase, transmembrane helical hairpin / P-type ATPase, subfamily V / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase ...: / P5A-ATPase, transmembrane helical hairpin / P-type ATPase, subfamily V / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Endoplasmic reticulum transmembrane helix translocase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.83 Å
データ登録者Li Y / Liao J
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: ATP13A1 engages SEC61 to facilitate substrate-specific translocation.
著者: Xiaoyan Yang / Yi Li / Chengxi Yang / Tingting Li / Zhiyu Fang / Zhigang Feng / Jun Liao / Yan Zou /
要旨: The accurate targeting of proteins to their designated cellular compartments is essential for maintaining proper cellular architecture and function. However, interpreting and sorting the highly ...The accurate targeting of proteins to their designated cellular compartments is essential for maintaining proper cellular architecture and function. However, interpreting and sorting the highly variable targeting sequences in secreted and membrane proteins present a substantial challenge for achieving precise localization within the secretory pathway. In this study, we demonstrate that atypical signal sequences, characterized by high hydrophobicity and/or the absence of characteristic charges, are recognized by the signal recognition particle and targeted to the endoplasmic reticulum in a reverse orientation. These misoriented signal sequences are subsequently dislocated by the P5A-ATPase ATP13A1 and delivered to SEC61 for further translocation. Using cryo-electron microscopy, we determined the structures of human ATP13A1 in multiple conformations (3.40- to 3.87-angstrom resolution), revealing key residues within its substrate-binding pocket that engage signal sequences through polar interactions. Collectively, our findings elucidate a comprehensive, substrate-specific translocation pathway that ensures both high efficiency and fidelity in protein subcellular localization.
履歴
登録2024年8月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月11日-
マップ公開2025年6月11日-
更新2025年6月25日-
現状2025年6月25日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61319.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61319.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Consensus map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 240 pix.
= 199.68 Å		0.83 Å/pix.
x 240 pix.
= 199.68 Å		0.83 Å/pix.
x 240 pix.
= 199.68 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.052
最小 - 最大-0.001712725 - 1.8739237
平均 (標準偏差)0.0033212402 (±0.04152609)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 199.68001 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Consensus map

ファイルemd_61319_additional_1.map
注釈Consensus map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Consensus map

ファイルemd_61319_half_map_1.map
注釈Consensus map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Consensus map

ファイルemd_61319_half_map_2.map
注釈Consensus map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ATP13A1 with putative substrate in nanodiscs

全体名称: ATP13A1 with putative substrate in nanodiscs
要素
  • 複合体: ATP13A1 with putative substrate in nanodiscs
    • タンパク質・ペプチド: Endoplasmic reticulum transmembrane helix translocase
    • タンパク質・ペプチド: Putative endogenous substrate

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超分子 #1: ATP13A1 with putative substrate in nanodiscs

超分子名称: ATP13A1 with putative substrate in nanodiscs / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: ATP13A1 purified in BeF3- buffer be reconstructed into nanodiscs
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Endoplasmic reticulum transmembrane helix translocase

分子名称: Endoplasmic reticulum transmembrane helix translocase
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: Translocases; Catalysing the translocation of amino acids and peptides; Linked to the hydrolysis of a nucleoside triphosphate
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 129.082664 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: LAAGPALIAN GDELVAAVWP YRRLALLRRL TVLPFAGLLY PAWLGAAAAG CWGWGSSWVQ IPEAALLVLA TICLAHALTV LSGHWSVHA HCALTCTPEY DPSKATFVKV VPTPNNGSTE LVALHRNEGE DGLEVLSFEF QKIKYSYDAL EKKQFLPVAF P VGNAFSYY ...文字列:
LAAGPALIAN GDELVAAVWP YRRLALLRRL TVLPFAGLLY PAWLGAAAAG CWGWGSSWVQ IPEAALLVLA TICLAHALTV LSGHWSVHA HCALTCTPEY DPSKATFVKV VPTPNNGSTE LVALHRNEGE DGLEVLSFEF QKIKYSYDAL EKKQFLPVAF P VGNAFSYY QSNRGFQEDS EIRAAEKKFG SNKAEMVVPD FSELFKERAT APFFVFQVFC VGLWCLDEYW YYSVFTLSML VA FEASLVQ QQMRNMSEIR KMGNKPHMIQ VYRSRKWRPI ASDEIVPGDI VSIGRSPQEN LVPCDVLLLR GRCIVDEAML TGE SVPQMK EPIEDLSPDR VLDLQADSRL HVIFGGTKVV QHIPPQKATT GLKPVDSGCV AYVLRTGFNT SQGKLLRTIL FGVK RVTAN NLETFIFILF LLVFAIAAAA YVWIEGTKDP SRNRYKLFLE CTLILTSVVP PELPIELSLA VNTSLIALAK LYMYC TEPF RIPFAGKVEV CCFDKTGTLT SDSLVVRGVA GLRDGKEVTP VSSIPVETHR ALASCHSLMQ LDDGTLVGDP LEKAML TAV DWTLTKDEKV FPRSIKTQGL KIHQRFHFAS ALKRMSVLAS YEKLGSTDLC YIAAVKGAPE TLHSMFSQCP PDYHHIH TE ISREGARVLA LGYKELGHLT HQQAREVKRE ALECSLKFVG FIVVSCPLKA DSKAVIREIQ NASHRVVMIT GDNPLTAC H VAQELHFIEK AHTLILQPPS EKGRQCEWRS IDGSIVLPLA RGSPKALALE YALCLTGDGL AHLQATDPQQ LLRLIPHVQ VFARVAPKQK EFVITSLKEL GYVTLMCGDG TNDVGALKHA DVGVALLANA PERVVERRRR PRDSPTLSNS GIRATSRTAK QRSGLPPSE EQPTSQRDRL SQVLRDLEDE STPIVKLGDA SIAAPFTSKL SSIQCICHVI KQGRCTLVTT LQMFKILALN A LILAYSQS VLYLEGVKFS DFQATLQGLL LAGCFLFISR SKPLKTLSRE RPLPNIFNLY TILTVMLQFF VHFLSLVYLY RE AQARSPE KQEQFVDLYK EFEPSLVNST VYIMAMAMQM ATFAINYKGP PFMESLPENK PLVWSLAVSL LAIIGLLLGS SPD FNSQFG LVDIPVEFKL VIAQVLLLDF CLALLADRVL QFFLGTP

UniProtKB: Endoplasmic reticulum transmembrane helix translocase

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分子 #2: Putative endogenous substrate

分子名称: Putative endogenous substrate / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.890321 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMHEPES4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
150.0 mMNaClSodium chloride
5.0 mMMgCl2Magnesium chloride
0.006 %GDNGlyco-diosgenin
2.0 mMBeSO4Beryllium sulfate
10.0 mMNaFSodium fluoride
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 4895 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: cryoSPARC
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.83 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 82168
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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