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万見
- EMDB-61297: The structure of SMARCAD1 bound to the nucleosome in the presence... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61297
タイトルThe structure of SMARCAD1 bound to the nucleosome in the presence of ADP-BeFx.
マップデータ
試料
  • 複合体: The structure of SMARCAD1 bound to the nucleosome in the presence of ADP-BeFx.
キーワードDNA / ligand / protein / NUCLEAR PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Chen ZC / Hu PJ / Sia YY / Xia X / Chen KJ
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Subnucleosome preference of human chromatin remodeller SMARCAD1.
著者: Pengjing Hu / Jingxi Sun / Hongyao Sun / Kangjing Chen / Youyang Sia / Xian Xia / Qiaoran Xi / Zhucheng Chen /
要旨: Chromatin remodellers are pivotal in the regulation of nucleosome dynamics in cells, and they are important for chromatin packaging, transcription, replication and DNA repair. Here we show that the ...Chromatin remodellers are pivotal in the regulation of nucleosome dynamics in cells, and they are important for chromatin packaging, transcription, replication and DNA repair. Here we show that the human chromatin remodeller SMARCAD1 exhibits a substrate preference for subnucleosomal particles over the canonical nucleosome. Cryo-electron microscopy structures of SMARCAD1 bound to the nucleosome and hexasome provide mechanistic insights into the substrate selectivity. SMARCAD1 binds to the hexasome through multiple family-specific elements that are essential for the functions in vitro and in cells. The enzyme binds to the canonical nucleosome in an inactive conformation, which accounts for its diminished activity towards the nucleosome. Notably, the histone chaperone FACT complex acts synergistically with H2A-H2B to promote the activity of SMARCAD1 in nucleosome remodelling. Together, our findings reveal an avenue for chromatin regulation, whereby subnucleosomes are remodelled through an ATP-dependent process.
履歴
登録2024年8月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月30日-
マップ公開2025年4月30日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61297.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61297.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 346.4 Å		1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 346.4 Å		1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 346.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0825 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.095
最小 - 最大-1.2334532 - 2.1662915
平均 (標準偏差)0.0024749595 (±0.03611704)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 346.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_61297_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61297_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61297_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The structure of SMARCAD1 bound to the nucleosome in the presence...

全体名称: The structure of SMARCAD1 bound to the nucleosome in the presence of ADP-BeFx.
要素
  • 複合体: The structure of SMARCAD1 bound to the nucleosome in the presence of ADP-BeFx.

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超分子 #1: The structure of SMARCAD1 bound to the nucleosome in the presence...

超分子名称: The structure of SMARCAD1 bound to the nucleosome in the presence of ADP-BeFx.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 52972
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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