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- EMDB-61290: Cryo-EM structure of Tdk1-Bdf1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61290
タイトルCryo-EM structure of Tdk1-Bdf1 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Tdk1-Bdf1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Meiotically up-regulated gene 135 protein,SWR1 complex bromodomain subunit bdf1,Immunoglobulin G-binding protein G
  • リガンド: water
キーワードsignaling protein / meiotic cell cycle / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic drive / Swr1 complex / chromatin-protein adaptor activity / IgG binding / DNA repair-dependent chromatin remodeling / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / meiotic cell cycle / chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription / chromatin ...meiotic drive / Swr1 complex / chromatin-protein adaptor activity / IgG binding / DNA repair-dependent chromatin remodeling / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / meiotic cell cycle / chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / extracellular region / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF1773 / Mug135-like, C-terminal domain / IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif ...Domain of unknown function DUF1773 / Mug135-like, C-terminal domain / IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Meiotically up-regulated gene 135 protein / Immunoglobulin G-binding protein G / SWR1 complex bromodomain subunit bdf1
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母) / Streptococcus sp. group G (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Zhang J / Ye K
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071199, 91940302 中国
Chinese Academy of SciencesXDB37010201 中国
National Basic Research Program of China (973 Program)2017YFA0504600 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: A meiotic driver hijacks an epigenetic reader to disrupt mitosis in noncarrier offspring.
著者: Yu Hua / Jianxiu Zhang / Man-Yun Yang / Fan-Yi Zhang / Jing-Yi Ren / Xiao-Hui Lyu / Yan Ding / Fang Suo / Guang-Can Shao / Jun Li / Meng-Qiu Dong / Keqiong Ye / Li-Lin Du /
要旨: Killer meiotic drivers (KMDs) are selfish genetic elements that distort Mendelian inheritance by selectively killing meiotic products lacking the KMD element, thereby promoting their own propagation. ...Killer meiotic drivers (KMDs) are selfish genetic elements that distort Mendelian inheritance by selectively killing meiotic products lacking the KMD element, thereby promoting their own propagation. Although KMDs have been found in diverse eukaryotes, only a limited number of them have been characterized at the molecular level, and their killing mechanisms remain largely unknown. In this study, we identify that a gene previously deemed essential for cell survival in the fission yeast is a single-gene KMD. This gene, , kills nearly all progeny in a × cross. By analyzing polymorphisms of among natural strains, we identify a resistant haplotype, HT3. This haplotype lacks killing ability yet confers resistance to killing by the wild-type . Proximity labeling experiments reveal an interaction between Tdk1, the protein product of , and the epigenetic reader Bdf1. Interestingly, the nonkilling Tdk1-HT3 variant does not interact with Bdf1. Cryoelectron microscopy further elucidated the binding interface between Tdk1 and Bdf1, pinpointing mutations within Tdk1-HT3 that disrupt this interface. During sexual reproduction, Tdk1 forms stable Bdf1-binding nuclear foci in all spores after meiosis. These foci persist in germinated progeny and impede chromosome segregation during mitosis by generating aberrant chromosomal adhesions. This study identifies a KMD that masquerades as an essential gene and reveals the molecular mechanism by which this KMD hijacks cellular machinery to execute killing. Additionally, we unveil that losing the hijacking ability is an evolutionary path for this single-gene KMD to evolve into a nonkilling resistant haplotype.
履歴
登録2024年8月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月13日-
マップ公開2024年11月13日-
更新2024年11月13日-
現状2024年11月13日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61290.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61290.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.8 Å/pix.
x 384 pix.
= 307.2 Å		0.8 Å/pix.
x 384 pix.
= 307.2 Å		0.8 Å/pix.
x 384 pix.
= 307.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 10.0
最小 - 最大-63.759810000000002 - 119.526039999999995
平均 (標準偏差)0.02202644 (±1.7645885)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 307.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_61290_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_61290_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61290_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61290_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Tdk1-Bdf1 complex

全体名称: Tdk1-Bdf1 complex
要素
  • 複合体: Tdk1-Bdf1 complex
    • タンパク質・ペプチド: Meiotically up-regulated gene 135 protein,SWR1 complex bromodomain subunit bdf1,Immunoglobulin G-binding protein G
  • リガンド: water

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超分子 #1: Tdk1-Bdf1 complex

超分子名称: Tdk1-Bdf1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: The fusion protein comprises of the residues 211-357 of Tdk1,a linker sequence(SGGGSGGGSGGGSGFKKASSSDNKEQGGGSGGGSGSGGGS), residues 372-554 of Bdf1, a linker sequence of (SGGGSSGGGS) and ...詳細: The fusion protein comprises of the residues 211-357 of Tdk1,a linker sequence(SGGGSGGGSGGGSGFKKASSSDNKEQGGGSGGGSGSGGGS), residues 372-554 of Bdf1, a linker sequence of (SGGGSSGGGS) and residues 228-282 of Immunoglobulin G-binding protein G(GB1).
由来(天然)生物種: Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
分子量理論値: 300 KDa

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分子 #1: Meiotically up-regulated gene 135 protein,SWR1 complex bromodomai...

分子名称: Meiotically up-regulated gene 135 protein,SWR1 complex bromodomain subunit bdf1,Immunoglobulin G-binding protein G
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Streptococcus sp. group G (バクテリア)
分子量理論値: 49.340484 KDa
組換発現生物種: Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
配列文字列: MDEWRKSTDE WRKSTDERLE NLLNIVREIL DVQRDMRNDL SNLTRKVDRM DMRLSRNNNM IMRSFAQPIT EVPFFNGDIP DPNLPRITR IEDIDSLSEE NCTRYLKGYG VSYDENDQSL WKRQLAKAVG LTAAYDESYT FSPFSSSESG GGSGGGSGGG S GFKKASSS ...文字列:
MDEWRKSTDE WRKSTDERLE NLLNIVREIL DVQRDMRNDL SNLTRKVDRM DMRLSRNNNM IMRSFAQPIT EVPFFNGDIP DPNLPRITR IEDIDSLSEE NCTRYLKGYG VSYDENDQSL WKRQLAKAVG LTAAYDESYT FSPFSSSESG GGSGGGSGGG S GFKKASSS DNKEQGGGSG GGSGSGGGSQ EAETDALFDN GEEEEALMSE EEINGAKFAA VDKQISMLQD TLEAMKAKKM NR MRKPRRR DLTKEYGPIT YAMQNELAER CNYLSAEQLS NVAEILREEM PWLRDTDEIE IDVGNMKPEV FHRIYRYVCK PDA DSSEPA SPVLMPTKPE KKKGRVLSET EQAEKIRRLQ QQLDRFAGKT SPTSSGGGSS GGGSTYKLIL NGKTLKGETT TEAV DAATA EKVFKQYAND NGVDGEWTYD DATKTFTVTE GSGLEVLFQ

UniProtKB: Meiotically up-regulated gene 135 protein, SWR1 complex bromodomain subunit bdf1, Immunoglobulin G-binding protein G

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 123 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
2.0 mMKH2PO4Potassium phosphate monobasic
4.0 mMNa2HPO4Sodium Phosphate Dibasic
136.0 mMNaClSodium chloride
2.6 mMKClPotassium chloride
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 5 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Tridiem 4K / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 実像数: 948 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: ab-initio reconstruction to generate the initial model
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 288083
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-9ja5:
Cryo-EM structure of Tdk1-Bdf1 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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