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- EMDB-61008: dmCTPS tetramer with dATP dUTP dGTP and DON -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61008
タイトルdmCTPS tetramer with dATP dUTP dGTP and DON
マップデータ
試料
  • 複合体: dmCTPS with dATP dUTP dGTP and DON
    • タンパク質・ペプチド: CTP synthase
  • リガンド: 6-DIAZENYL-5-OXO-L-NORLEUCINE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: 2'-DEOXYADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: 2'-DEOXYGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-3,4-bis(oxidanyl)-5-(2-oxidanyl-4-phosphonooxy-pyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] phosphono hydrogen phosphate
キーワードfilament / CTPS / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / larval lymph gland hemopoiesis / cytoophidium / CTP synthase (glutamine hydrolysing) / CTP synthase activity / 'de novo' CTP biosynthetic process / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / CTP biosynthetic process / ATP binding / identical protein binding ...Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / larval lymph gland hemopoiesis / cytoophidium / CTP synthase (glutamine hydrolysing) / CTP synthase activity / 'de novo' CTP biosynthetic process / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / CTP biosynthetic process / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
CTP synthase / CTP synthase, N-terminal / CTP synthase GATase domain / CTP synthase N-terminus / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase-like / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Guo CJ / Liu JL
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structural Basis of Bifunctional CTP/dCTP Synthase.
著者: Chen-Jun Guo / Zherong Zhang / Jia-Li Lu / Jiale Zhong / Yu-Fen Wu / Shu-Ying Guo / Ji-Long Liu /
要旨: The final step in the de novo synthesis of cytidine 5'-triphosphate (CTP) is catalyzed by CTP synthase (CTPS), which can form cytoophidia in all three domains of life. Recently, we have discovered ...The final step in the de novo synthesis of cytidine 5'-triphosphate (CTP) is catalyzed by CTP synthase (CTPS), which can form cytoophidia in all three domains of life. Recently, we have discovered that CTPS binds to ribonucleotides (NTPs) to form filaments, and have successfully resolved the structures of Drosophila melanogaster CTPS bound with NTPs. Previous biochemical studies have shown that CTPS can bind to deoxyribonucleotides (dNTPs) to produce 2'-deoxycytidine-5'-triphosphate (dCTP). However, the structural basis of CTPS binding to dNTPs is still unclear. In this study, we find that Drosophila CTPS can also form filaments with dNTPs. Using cryo-electron microscopy, we are able to resolve the structure of Drosophila melanogaster CTPS bound to dNTPs with a resolution of up to 2.7 Å. By combining these structural findings with biochemical analysis, we compare the binding and reaction characteristics of NTPs and dNTPs with CTPS. Our results indicate that the same enzyme can act bifunctionally as CTP/dCTP synthase in vitro, and provide a structural basis for these activities.
履歴
登録2024年7月31日-
置き換え2024年11月27日ID: EMD-35103
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月27日-
マップ公開2024年11月27日-
更新2024年11月27日-
現状2024年11月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61008.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61008.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 256 pix.
= 262.4 Å		1.03 Å/pix.
x 256 pix.
= 262.4 Å		1.03 Å/pix.
x 256 pix.
= 262.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.025 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.07
最小 - 最大-0.10091404 - 0.23757756
平均 (標準偏差)0.00027996977 (±0.008018947)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 262.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_61008_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_61008_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61008_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61008_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : dmCTPS with dATP dUTP dGTP and DON

全体名称: dmCTPS with dATP dUTP dGTP and DON
要素
  • 複合体: dmCTPS with dATP dUTP dGTP and DON
    • タンパク質・ペプチド: CTP synthase
  • リガンド: 6-DIAZENYL-5-OXO-L-NORLEUCINE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: 2'-DEOXYADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: 2'-DEOXYGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-3,4-bis(oxidanyl)-5-(2-oxidanyl-4-phosphonooxy-pyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] phosphono hydrogen phosphate

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超分子 #1: dmCTPS with dATP dUTP dGTP and DON

超分子名称: dmCTPS with dATP dUTP dGTP and DON / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)

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分子 #1: CTP synthase

分子名称: CTP synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: CTP synthase (glutamine hydrolysing)
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 62.443656 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MKYILVTGGV ISGVGKGVIA SSFGTLLKSC GLDVTSIKID PYINIDAGTF SPYEHGEVYV LDDGAEVDLD LGNYERFLDV TLHRDNNIT TGKIYKLVIE KERTGEYLGK TVQVVPHITD AIQEWVERVA QTPVQGSSKP QVCIVELGGT IGDIEGMPFV E AFRQFQFR ...文字列:
MKYILVTGGV ISGVGKGVIA SSFGTLLKSC GLDVTSIKID PYINIDAGTF SPYEHGEVYV LDDGAEVDLD LGNYERFLDV TLHRDNNIT TGKIYKLVIE KERTGEYLGK TVQVVPHITD AIQEWVERVA QTPVQGSSKP QVCIVELGGT IGDIEGMPFV E AFRQFQFR VKRENFCLAH VSLVPLPKAT GEPKTKPTQS SVRELRGCGL SPDLIVCRSE KPIGLEVKEK ISNFCHVGPD QV ICIHDLN SIYHVPLLME QNGVIEYLNE RLQLNIDMSK RTKCLQQWRD LARRTETVRR EVCIAVVGKY TKFTDSYASV VKA LQHAAL AVNRKLELVF IESCLLEEET LHSEPSKYHK EWQKLCDSHG ILVPGGFGSR GMEGKIRACQ WARENQKPLL GICL GLQAA VIEFARNKLG LKDANTTEID PNTANALVID MPEHHTGQLG GTMRLGKRIT VFSDGPSVIR QLYGNPKSVQ ERHRH RYEV NPKYVHLLEE QGMRFVGTDV DKTRMEIIEL SGHPYFVATQ YHPEYLSRPL KPSPPFLGLI LASVDRLNQY IQ

UniProtKB: CTP synthase

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分子 #2: 6-DIAZENYL-5-OXO-L-NORLEUCINE

分子名称: 6-DIAZENYL-5-OXO-L-NORLEUCINE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: DON
分子量理論値: 173.17 Da
Chemical component information

ChemComp-DON:
6-DIAZENYL-5-OXO-L-NORLEUCINE

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 16 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: 2'-DEOXYADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: 2'-DEOXYADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: DAT
分子量理論値: 411.202 Da
Chemical component information

ChemComp-DAT:
2'-DEOXYADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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分子 #5: 2'-DEOXYGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: 2'-DEOXYGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: DGT
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-DGT:
2'-DEOXYGUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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分子 #6: [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-3,4-bis(oxidanyl)-5-(2-oxidanyl-4-pho...

分子名称: [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-3,4-bis(oxidanyl)-5-(2-oxidanyl-4-phosphonooxy-pyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] phosphono hydrogen phosphate
タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: 5ZL
分子量理論値: 565.129 Da
Chemical component information

ChemComp-5ZL:
[[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-3,4-bis(oxidanyl)-5-(2-oxidanyl-4-phosphonooxy-pyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] phosphono hydrogen phosphate

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 59.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DARK FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 20.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 639301
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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